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万見
- PDB-1r4f: Inosine-Adenosine-Guanosine Preferring Nucleoside Hydrolase From ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r4f
タイトルInosine-Adenosine-Guanosine Preferring Nucleoside Hydrolase From Trypanosoma vivax: Trp260Ala Mutant In Complex With 3-Deaza-Adenosine
要素IAG-nucleoside hydrolase
キーワードHYDROLASE / Rossmann fold / aromatic stacking
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, hydrolyzing N-glycosyl compounds / nucleobase-containing compound metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Inosine-uridine Nucleoside N-ribohydrolase; Chain A / Ribonucleoside hydrolase-like / Inosine/uridine-preferring nucleoside hydrolase / Inosine/uridine-preferring nucleoside hydrolase domain / Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase / Ribonucleoside hydrolase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-DEAZA-ADENOSINE / IAG-nucleoside hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma vivax (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / isomorphous to PDB entry 1HP0 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Versees, W. / Loverix, S. / Vandemeulebroucke, A. / Geerlings, P. / Steyaert, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Leaving group activation by aromatic stacking: an alternative to general Acid catalysis.
著者: Versees, W. / Loverix, S. / Vandemeulebroucke, A. / Geerlings, P. / Steyaert, J.
履歴
登録2003年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE The author states: the correct sequence is ASN 301, the sequence in the database is ...SEQUENCE The author states: the correct sequence is ASN 301, the sequence in the database is probably not correct, which was further confirmed by the original depositor.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IAG-nucleoside hydrolase
B: IAG-nucleoside hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5545
ポリマ－75,2082
非ポリマー3463
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area22670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.996, 74.865, 81.369
Angle α, β, γ (deg.)90, 102.291, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The assymetric unit contains the biologically relevant homodimer

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要素

#1: タンパク質 IAG-nucleoside hydrolase


分子量: 37603.852 Da / 分子数: 2 / 断片: IAG-NH / 変異: W260A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma vivax (トリパノソーマ)
プラスミド: pQE-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): WK6 / 参照: UniProt: Q9GPQ4, purine nucleosidase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-AD3 / 3-DEAZA-ADENOSINE / 3-デアザアデノシン


分子量: 266.253 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14N4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.6 M ammonium sulfate, 100 mM Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月31日
放射モノクロメーター: The undulator radiation is monochromatised using the [111] reflection from thin diamond crystals in Bragg (60micron thick diamond) or Laue mode (150microns thick diamond). ...モノクロメーター: The undulator radiation is monochromatised using the [111] reflection from thin diamond crystals in Bragg (60micron thick diamond) or Laue mode (150microns thick diamond). Subsequently the beam is brought back to parallel with the transmitted beam by a Ge [220] crystal and focused by a toroidal mirror.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. all: 26932 / Num. obs: 26932 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.43 % / Biso Wilson estimate: 27.45 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 10.29
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.298 / % possible all: 92.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: isomorphous to PDB entry 1HP0
開始モデル: PDB entry 1HP0

1hp0


解像度: 2.3→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.257 1318 RANDOM (same set of reflections as for PDB entry 1HP0)
Rwork0.205 --
all0.208 26924 -
obs0.208 26924 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4743 0 21 163 4927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.34993
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006478
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.33 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.31 46
Rwork0.3 -
obs-973

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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