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- PDB-1qzf: Crystal structure of DHFR-TS from Cryptosporidium hominis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qzf
タイトルCrystal structure of DHFR-TS from Cryptosporidium hominis
要素bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRANSFERASE / bifunctional enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / nucleotide binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / FOLIC ACID / Chem-NDP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptosporidium hominis (ヒトクリプトスポリジウム)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者O'Neil, R.H. / Lilien, R.H. / Donald, B.R. / Stroud, R.M. / Anderson, A.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Phylogenetic classification of protozoa based on the structure of the linker domain in the bifunctional enzyme, dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
著者: O'Neil, R.H. / Lilien, R.H. / Donald, B.R. / Stroud, R.M. / Anderson, A.C.
履歴
登録2003年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
C: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
E: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,17525
ポリマ－301,3135
非ポリマー9,86220
水7,314406
1
A: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,47010
ポリマ－120,5252
非ポリマー3,9458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16220 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area38350 Å2
手法PISA
2
C: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
D: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,47010
ポリマ－120,5252
非ポリマー3,9458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16250 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area38330 Å2
手法PISA
3
E: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子

E: bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,47010
ポリマ－120,5252
非ポリマー3,9458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_457-x-1,y,-z+21
単位格子
Length a, b, c (Å)214.900, 116.300, 219.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-609-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer. Two dimers (chains A,B and C,D) are present in the asymmetric unit and another dimer is generated using the monomer, E, and the two-fold axis: -x,y,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質
bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase


分子量: 60262.520 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cryptosporidium hominis (ヒトクリプトスポリジウム)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PA414
参照: UniProt: Q27552, dihydrofolate reductase, thymidylate synthase

-
非ポリマー , 5種, 426分子

#2: 化合物
ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物
ChemComp-CB3 / 10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / CB-3717


分子量: 477.469 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N5O6
#4: 化合物
ChemComp-FOL / FOLIC ACID / 葉酸


分子量: 441.397 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H19N7O6
#5: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 6000, ammonium sulfate, lithium sulfate, Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17 mg/mlprotein1drop
210 %PEG60001reservoir
350 mMammonium sulfate1reservoir
4150 mMlithium sulfate1reservoir
5100 mMTris1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年4月5日
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 134842 / % possible obs: 87.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 52.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1f28 AND 1cd2

1f28

1cd2


解像度: 2.8→29.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 3828805.98 / Data cutoff high rms absF: 3828805.98 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 5618 5.1 %RANDOM
Rwork0.225 ---
all0.225 132822 --
obs0.225 111000 83.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 21.4533 Å2 / ksol: 0.324071 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.08 Å20 Å2-6.4 Å2
2--10.72 Å20 Å2
3----9.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21115 0 675 406 22196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.23
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.882.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 582 4.9 %
Rwork0.349 11259 -
obs-11259 53.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2HCPLIGS_FOLNDPDUCB.PARAMHCPLIGS_FOLNDPDUCB.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.604
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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