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- PDB-1qs8: Crystal structure of the P. vivax aspartic proteinase plasmepsin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qs8
タイトルCrystal structure of the P. vivax aspartic proteinase plasmepsin complexed with the inhibitor pepstatin A
要素
  • PEPSTATIN A
  • PLASMEPSIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PLASMEPSIN / ASPARTIC PROTEINASE / HAEMOGLOBINASE / MALARIA / PEPSTATIN A / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


food vacuole / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pepstatin / ACETATE ION / : / (malaria parasite P. vivax) hypothetical protein
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Khazanovich Bernstein, N. / Cherney, M.M. / Yowell, C.A. / Dame, J.B. / James, M.N.G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural insights into the activation of P. vivax plasmepsin.
著者: Bernstein, N.K. / Cherney, M.M. / Yowell, C.A. / Dame, J.B. / James, M.N.
履歴
登録1999年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLASMEPSIN
B: PLASMEPSIN
C: PEPSTATIN A
D: PEPSTATIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8086
ポリマ－75,6894
非ポリマー1182
水2,774154
1
A: PLASMEPSIN
C: PEPSTATIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9043
ポリマ－37,8452
非ポリマー591
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14320 Å2
手法PISA
2
B: PLASMEPSIN
D: PEPSTATIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9043
ポリマ－37,8452
非ポリマー591
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area14170 Å2
手法PISA
3
A: PLASMEPSIN
C: PEPSTATIN A
ヘテロ分子

B: PLASMEPSIN
D: PEPSTATIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8086
ポリマ－75,6894
非ポリマー1182
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_554y+1/2,-x+1/2,z-1/41
Buried area5480 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area26130 Å2
手法PISA
4
A: PLASMEPSIN
B: PLASMEPSIN
C: PEPSTATIN A
D: PEPSTATIN A
ヘテロ分子

A: PLASMEPSIN
B: PLASMEPSIN
C: PEPSTATIN A
D: PEPSTATIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,61512
ポリマ－151,3798
非ポリマー2364
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)145.015, 145.015, 71.072
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 PLASMEPSIN


分子量: 37158.848 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
発現宿主: Bacteria (unknown) / 参照: GenBank: AAC15792, UniProt: O60989*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド PEPSTATIN A


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 685.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
参照: Pepstatin
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 3000, AMMONIUM SULFATE, ACETATE, AMYL ALCOHOL, BETA-OCTYL GLUCOSIDE, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
117 %(v/v)PEG30001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MNa acetate1reservoir
43 %(v/v)MPD1reservoir
50.15 %(w/v)beta-octylglucoside1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.978
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.47→25 Å / Num. all: 27767 / Num. obs: 27347 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 40.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.47→2.51 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 130851
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.3 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
精密化解像度: 2.5→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2434582.8 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1353 5.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 26324 98.4 %-
all-26791 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.63 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.37 Å20 Å20 Å2
2--3.37 Å20 Å2
3----6.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5310 0 8 154 5472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.322.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 200 4.7 %
Rwork0.264 4081 -
obs--98 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_PEPST_REP.PARAMPROTEIN_PEPST.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAACETATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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