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万見
- PDB-1qom: MURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DIMER (DELTA 65)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qom
タイトルMURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DIMER (DELTA 65) WITH SWAPPED N-TERMINAL HOOK
要素NITRIC OXIDE SYNTHASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NITRIC OXIDE MONOOXYGENASE / HEME / DIMER / NOS / SWAPPED N- TERMINAL HOOK / DISULFIDE (OXIDOREDUCTASE/SUBSTRATE)
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Peroxisomal protein import / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / regulation of cytokine production involved in inflammatory response ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Peroxisomal protein import / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cellular response to cytokine stimulus / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric-oxide synthase activity / L-arginine catabolic process / nitric oxide biosynthetic process / regulation of insulin secretion / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / negative regulation of protein catabolic process / circadian rhythm / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to xenobiotic stimulus / peroxisome / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / calmodulin binding / response to hypoxia / defense response to bacterium / inflammatory response / negative regulation of gene expression / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Crane, B.R. / Rosenfeld, R.A. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A. / Stuehr, D.J. / Getzoff, E.D.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: N-Terminal Domain Swapping and Metal Ion Binding in Nitric Oxide Synthase Dimerization
著者: Crane, B.R. / Rosenfeld, R.A. / Arvai, A.S. / Ghosh, D.K. / Ghosh, S. / Tainer, J.A. / Stuehr, D.J. / Getzoff, E.D.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: Inducible Nitric Oxide Synthase: Role of the N-Terminal Beta-Hairpin Hook and Pterin-Binding Segment in Dimerization and Tetrahydrobiopterin Interaction
著者: Ghosh, D.K. / Crane, B.R. / Ghosh, S. / Wolan, D. / Gachhui, R. / Crooks, C. / Presta, A. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Structure of Nitric Oxide Synthase Oxygenase Dimer with Pterin and Substrate
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Ghosh, D.K. / Wu, C. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: The Structure of Nitric Oxide Synthase Oxygenase Domain and Inhibitor Complexes
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Gachhui, R. / Wu, C. / Ghosh, D.K. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
履歴
登録1999年11月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_struct_assembly ...exptl_crystal_grow / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _pdbx_struct_oper_list.vector[1] / _pdbx_struct_oper_list.vector[2] / _pdbx_struct_oper_list.vector[3]
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: KABSCH AND SANDER

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRIC OXIDE SYNTHASE
B: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7896
ポリマ－102,0742
非ポリマー1,7154
水7,098394
1
A: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7896
ポリマ－102,0742
非ポリマー1,7154
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
2
B: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子

B: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7896
ポリマ－102,0742
非ポリマー1,7154
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_766-x+2,-x+y+1,-z+5/31
単位格子
Length a, b, c (Å)212.980, 212.980, 114.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2148-

HOH

21A-2170-

HOH

31B-2080-

HOH

41B-2163-

HOH

51B-2185-

HOH

61B-2186-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.86387, -0.5037, -0.003907), (-0.503715, 0.863838, 0.007455), (0.00038, 0.008408, -0.999965)291.42731, 78.0866, 122.6879
2given(-0.866206, -0.499593, -0.009731), (-0.499653, 0.86621, 0.0051), (0.005881, 0.00928, -0.99994)291.86951, 77.4197, 122.7517
3given(-0.862943, -0.505143, -0.012623), (-0.505258, 0.862926, 0.008542), (0.006578, 0.013749, -0.999884)292.31, 78.3174, 121.1629

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要素

#1: タンパク質 NITRIC OXIDE SYNTHASE


分子量: 51036.898 Da / 分子数: 2 / 断片: OXYGENASE DOMAIN, RESIDUES 65-498 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MURINE INDUCIBLE / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / Cell: MACROPHAGE / プラスミド: PCWORI / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P29477, nitric-oxide synthase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / 6R-テトラヒドロビオプテリン


分子量: 241.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3 / コメント: 神経伝達物質*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細PROTEIN WAS EXPRESSED WITH A COOH-TERMINAL HIS6 TAG.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: pH 6.00
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 70 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
117 mg/mlprotein1drop
240 mMHepps1drop
310 %glycerol1drop
41 mMdithiothreitol1drop
52-4 mMH4B1drop
650 mMbeta-octyl-glucoside1reservoir
718-21 %1reservoiror ammonium sulfateLi2SO4
84 mMS-ethyl-thiourea1reservoiror 4mM Fe(II)Cl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月15日 / 詳細: PT MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 39200 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 68.2 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.362 / % possible all: 92.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 153562 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.3 % / Num. unique obs: 4290 / Num. measured obs: 12662 / Rmerge(I) obs: 0.362

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 11313090.24 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.306 1967 5.1 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 39200 91.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 75.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.73 Å2-7.37 Å20 Å2
2---22.73 Å20 Å2
3---45.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.74 Å0.66 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6848 0 120 394 7362
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.841.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.642
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.832
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.722.5
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 2.1 Å2 / Rms dev position: 0.04 Å / Weight Biso : 0.95 / Weight position: 100
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 329 5.1 %
Rwork0.385 6096 -
obs--93.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19X.HEMETOPH19X.H
X-RAY DIFFRACTION3TOPH19X.H
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.236
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.21
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.372

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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