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- PDB-1nos: MURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DOMAIN (DELTA 11... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nos
タイトルMURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DOMAIN (DELTA 114), IMIDAZOLE COMPLEX
要素INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NITRIC OXIDE / L-ARGININE MONOOXYGENASE / HEME / IMIDAZOLE / NOS / NO
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Peroxisomal protein import / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / regulation of cytokine production involved in inflammatory response ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Peroxisomal protein import / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cellular response to cytokine stimulus / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / : / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric-oxide synthase activity / L-arginine catabolic process / nitric oxide biosynthetic process / regulation of insulin secretion / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / circadian rhythm / peroxisome / FMN binding / cellular response to xenobiotic stimulus / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / calmodulin binding / defense response to bacterium / inflammatory response / negative regulation of gene expression / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / IMIDAZOLE / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: The structure of nitric oxide synthase oxygenase domain and inhibitor complexes.
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Gachhui, R. / Wu, C. / Ghosh, D.K. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Characterization of the Inducible Nitric Oxide Synthase Oxygenase Domain Identifies a 49 Amino Acid Segment Required for Subunit Dimerization and Tetrahydrobiopterin Interaction
著者: Ghosh, D.K. / Wu, C. / Pitters, E. / Moloney, M. / Werner, E.R. / Mayer, B. / Stuehr, D.J.
履歴
登録1997年9月28日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8944
ポリマ－45,1391
非ポリマー7553
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.000, 73.800, 92.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE


分子量: 45139.184 Da / 分子数: 1 / 断片: OXYGENASE DOMAIN 115-498 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell: MACROPHAGE / プラスミド: PCWORI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29477, nitric-oxide synthase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細TWO IMIDAZOLE MOLECULES BIND IN THE INOS ACTIVE SITE: IMI 902 BINDS THE HEME IRON WHEREAS IMI 902 ...TWO IMIDAZOLE MOLECULES BIND IN THE INOS ACTIVE SITE: IMI 902 BINDS THE HEME IRON WHEREAS IMI 902 HYDROGEN-BONDS TO GLU 371.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 32 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
350 mMIM/M1drop
42.5 %sat1dropNa2SO3
55 %glycerol1drop
60.5 mMdithiothreitol1drop
78 %PEG MW 40001drop
8100 mMIM/M1reservoir
95 %sat1reservoirNa2SO3
1016 %PEG MW 40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 25837 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Rsym value: 0.318 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 112723 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.318

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.1→30 Å / Data cutoff high absF: 1000000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 -10 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 25837 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.4 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 6 Å / Luzzati sigma a obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2614 0 53 255 2922
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.831.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.522
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.32
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.592.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 328 10 %
Rwork0.296 2849 -
obs--100 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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