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Yorodumi- PDB-5d6h: Crystal structure of CsuC-CsuA/B chaperone-major subunit pre-asse... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5d6h | |||||||||
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Title | Crystal structure of CsuC-CsuA/B chaperone-major subunit pre-assembly complex from Csu biofilm-mediating pili of Acinetobacter baumannii | |||||||||
Components |
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Keywords | CHAPERONE/PROTEIN TRANSPORT / archaic chaperone-usher pathway / Ig-like fold / beta sheet sandwich / donor-strand complementation / chaperone-protein transport complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||
Biological species | Acinetobacter baumannii (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.4 Å | |||||||||
Authors | Pakharukova, N.A. / Tuitilla, M. / Paavilainen, S. / Zavialov, A. | |||||||||
Funding support | Finland, 2items
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Citation | Journal: Plos Pathog. / Year: 2015 Title: Structural Insight into Archaic and Alternative Chaperone-Usher Pathways Reveals a Novel Mechanism of Pilus Biogenesis. Authors: Pakharukova, N. / Garnett, J.A. / Tuittila, M. / Paavilainen, S. / Diallo, M. / Xu, Y. / Matthews, S.J. / Zavialov, A.V. #1: Journal: Acta Cryst / Year: 2015 Title: Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the Csu pili CsuC-CsuA/B chaperone-major subunit pre-assembly complex from Acinetobacter baumannii Authors: Pakharukova, N. / Paavilainen, S. / Tuitila, M. / Zavialov, A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5d6h.cif.gz | 140.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5d6h.ent.gz | 116.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5d6h.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5d6h_validation.pdf.gz | 430.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5d6h_full_validation.pdf.gz | 436.5 KB | Display | |
Data in XML | 5d6h_validation.xml.gz | 15.6 KB | Display | |
Data in CIF | 5d6h_validation.cif.gz | 21.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d6/5d6h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d6/5d6h | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27192.264 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 35-277 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Acinetobacter baumannii (bacteria) / Gene: csuC / Plasmid: pET101 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Variant (production host): AI / References: UniProt: Q6XBY4 |
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#2: Protein | Mass: 15930.395 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 38-180 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Acinetobacter baumannii (bacteria) / Gene: csuA/B / Plasmid: pET101 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Variant (production host): AI / References: UniProt: Q6XBY7 |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.49 Å3/Da / Density % sol: 64.75 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 0.1 M sodium malonate, 15% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.979 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jun 23, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.4→46.762 Å / Num. all: 20138 / Num. obs: 36640 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 15.2 % / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.054 / Rsym value: 0.043 / Net I/av σ(I): 8.978 / Net I/σ(I): 37.4 / Num. measured all: 305639 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.4→45.904 Å / FOM work R set: 0.8107 / SU ML: 0.32 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.83 / Phase error: 25.76 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 133.01 Å2 / Biso mean: 46.82 Å2 / Biso min: 8.41 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→45.904 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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