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- PDB-1qlp: 2.0 ANGSTROM STRUCTURE OF INTACT ALPHA-1-ANTITRYPSIN: A CANONICAL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qlp
タイトル2.0 ANGSTROM STRUCTURE OF INTACT ALPHA-1-ANTITRYPSIN: A CANONICAL TEMPLATE FOR ACTIVE SERPINS
要素ALPHA-1-ANTITRYPSIN
キーワードSERINE PROTEASE INHIBITOR / SERPIN / GLYCOPROTEIN / POLYMORPHISM / EMPHYSEMA / DISEASE MUTATION / ACUTE PHASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation ...Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protease binding / : / ficolin-1-rich granule lumen / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1-antitrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Elliott, P.R. / Pei, X.Y. / Dafforn, T. / Read, R.J. / Carrell, R.W. / Lomas, D.A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2000
タイトル: Topography of a 2.0 A structure of alpha1-antitrypsin reveals targets for rational drug design to prevent conformational disease.
著者: Elliott, P.R. / Pei, X.Y. / Dafforn, T.R. / Lomas, D.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Wildtype Alpha1-Antitrypsin is in the Canonical Inhibitory Conformation
著者: Elliott, P.R. / Abrahams, J.-P. / Lomas, D.A.
履歴
登録1999年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え1999年9月27日ID: 2PSI
改定 1.01999年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42019年10月9日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_status
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-1-ANTITRYPSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3801
ポリマ－44,3801
非ポリマー00
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)114.680, 39.260, 90.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-1-ANTITRYPSIN / ALPHA-1-PROTEINASE INHIBITOR / ALPHA-1-ANTIPROTEINASE


分子量: 44380.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: HEPATOCYTES / Cell: NEUTROPHILS / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: ALPHA-1-ANTITRYPSIN / 器官: LIVER / プラスミド: PTERMAT / 遺伝子 (発現宿主): ALPHA-1-ANTITRYPSIN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01009
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.2 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE OSCILLATION METHOD.
結晶化pH: 6
詳細: 24% PEG 4000, 0.2 M SODIUM ACETATE, 0.1M TRIS-HCL PH 6.0, 2MM FESO4.7H20
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
124 %(w/v)PEG40001reservoir
20.2 M1reservoirNaOAc
30.1 MTris-HCl1reservoirpH6.0
42 mM1reservoirFeSO4-7H2O

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月9日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: BENT CYLINDRICAL GE(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 25057 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 29.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.514 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.415 / % possible all: 95.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 156306
反射 シェル
*PLUS
冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 1.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS0.5位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: THERMOSTABLE VARIANT ALPHA1-ANTITRYPSIN (PDB ENTRY 1PSI)

1psi


解像度: 2→25 Å / Data cutoff high absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
詳細: THE N-TERMINAL RESIDUES 1-22 WERE NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1271 4.7 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 25039 93.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS / Bsol: 215 Å2 / ksol: 1.257 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.094 Å20 Å2-6.005 Å2
2--0.601 Å20 Å2
3---3.493 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-0 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2956 0 0 106 3062
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006917
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.30665
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.95182
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.23128
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.5021.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.7322
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.4532.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 96 4.7 %
Rwork0.297 1837 -
obs--72.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006917
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.30665
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.95182
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.23128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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