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- PDB-1qki: X-RAY STRUCTURE OF HUMAN GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE (VARIA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qki
タイトルX-RAY STRUCTURE OF HUMAN GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE (VARIANT CANTON R459L) COMPLEXED WITH STRUCTURAL NADP+
要素GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUTASE / (CHOH(D)-NADP) / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP+ metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / cholesterol biosynthetic process / erythrocyte maturation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / substantia nigra development / glutathione metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / : / lipid metabolic process / centriolar satellite / cytoplasmic side of plasma membrane / glucose metabolic process / NADP binding / cellular response to oxidative stress / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCOLIC ACID / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Au, S.W.N. / Gover, S. / Lam, V.M.S. / Adams, M.J.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Human Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase: The Crystal Structure Reveals a Structural Nadp+ Molecule and Provides Insights Into Enzyme Deficiency
著者: Au, S.W.N. / Gover, S. / Lam, V.M.S. / Adams, M.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Solution of the Structure of Tetrameric Human Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase by Molecular Replacement
著者: Au, S.W.N. / Naylor, C.E. / Gover, S. / Vandeputte-Rutten, L. / Scopes, D.A. / Mason, P.J. / Luzzatto, L. / Lam, V.M.S. / Adams, M.J.
履歴
登録1999年7月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.date_author_approval / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年12月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: PROCHECK, WITH IDENTIFICATION CORRESPONDING TO THE 2.0A LEUCONOSTOC ... HELIX DETERMINATION METHOD: PROCHECK, WITH IDENTIFICATION CORRESPONDING TO THE 2.0A LEUCONOSTOC MESENTERODES STRUCTURE, 1DPG. THE BEND AT LYS 47 IN HELIX A OF ALL SUBUNITS IS A CONSEQUENCE OF THE CONSERVED PRO 50.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: PROCHECK WITH EXTENSION TAKEN WHERE HYDROGEN BONDING INDICATES THAT ... SHEET DETERMINATION METHOD: PROCHECK WITH EXTENSION TAKEN WHERE HYDROGEN BONDING INDICATES THAT THIS IS APPROPRIATE

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
B: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
C: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
D: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
E: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
F: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
G: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
H: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)480,35529
ポリマ－473,3398
非ポリマー7,01621
水99155
1
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
B: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
C: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
D: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,22415
ポリマ－236,6694
非ポリマー3,55411
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15740 Å2
ΔGint-84.4 kcal/mol
Surface area96080 Å2
手法PQS
2
E: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
F: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
G: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
H: GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,13114
ポリマ－236,6694
非ポリマー3,46210
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15380 Å2
ΔGint-105.1 kcal/mol
Surface area95420 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.900, 208.700, 214.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.14549, -0.92776, 0.34365), (-0.92008, -0.25457, -0.29775), (0.36372, -0.27286, -0.89065)49.754, 128.18, 173.244
2given(-0.91411, -0.0304, -0.40432), (-0.0722, -0.96904, 0.2361), (-0.39899, 0.24502, 0.88362)53.47, 129.848, -4.698
3given(-0.22155, 0.97191, 0.07946), (0.97197, 0.21353, 0.09835), (0.07862, 0.09903, -0.99197)-68.504, 42.807, 154.884
4given(0.97915, 0.20146, 0.0261), (0.20045, -0.97901, 0.03695), (0.03299, -0.03095, -0.99898)-23.589, 190.875, 222.52
5given(-0.12197, 0.89405, -0.43104), (-0.94832, 0.0232, 0.31647), (0.29294, 0.44736, 0.84502)-40.408, 34.646, -91.476
6given(-0.89971, -0.10821, 0.42286), (-0.24832, 0.92363, -0.29198), (-0.35896, -0.3677, -0.85787)-31.183, 4.267, 247.829
7given(0.05034, -0.99856, -0.01883), (0.99569, 0.05165, -0.07707), (0.07793, -0.01487, 0.99685)135.148, 76.056, -54.831
8given(0.14373, -0.92089, 0.36237), (-0.92033, -0.25898, -0.29311), (0.36377, -0.29137, -0.88475)47.866, 127.989, 173.92
9given(-0.90588, -0.03619, -0.42199), (-0.06349, -0.97348, 0.21977), (-0.41875, 0.22588, 0.87956)55.326, 131.715, -3.299
10given(-0.23201, 0.97082, 0.06069), (0.97042, 0.22672, 0.08298), (0.0668, 0.07815, -0.9947)-66.934, 42.484, 157.81
11given(0.97288, 0.23064, -0.01778), (0.23132, -0.97033, 0.07035), (-0.00103, -0.07255, -0.99736)-21.219, 184.471, 229.011
12given(-0.09313, 0.8954, -0.43542), (-0.95276, 0.04683, 0.30009), (0.28909, 0.4428, 0.84874)-40.213, 33.193, -91
13given(-0.88871, -0.13393, 0.43848), (-0.27936, 0.91652, -0.28626), (-0.36354, -0.3769, -0.85193)-30.053, 3.506, 248.243
14given(0.02103, -0.99969, 0.0133), (0.99609, 0.0198, -0.08616), (0.08587, 0.01506, 0.99619)130.997, 80.357, -57.424
詳細THERE ARE TWO TETRAMERS ABCD AND EFGH IN THE ASYMMETRICUNIT; THESE ARE RELATED BY NON-CRYSTALLOGRAPHY SYMMETRY.DUE TO THE DIFFERENCE OF HINGE ANGLE IN EVERY SUBUNIT, TWOMATRICES ARE PROVIDED TO GENERATE A WHOLE SUBUNIT - ONEFOR THE COENZYME DOMAIN (RESIDUES 31- 200) AND ANOTHER FORTHE LARGE DOMAIN (RESIDUE 201 -511). PRO 172 IS ONLY INTHE CIS CONFORMATION IN SUBUNIT E.

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要素

#1: タンパク質
GLUCOSE-6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE / G6PD


分子量: 59167.367 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 遺伝子: G6PD / プラスミド: PTRC99A/G6PDR459L / 遺伝子 (発現宿主): G6PD / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DF213
参照: UniProt: P11413, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-GOA / GLYCOLIC ACID / HYDROXYACETIC ACID / HYDROXYETHANOIC ACID / グリコ-ル酸


分子量: 76.051 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細AS ALL THE EIGHT SUBUNITS ARE VERY SIMILAR, ONLY THE SALT BRIDGES WITHIN SUBUNIT A AND WITHIN ...AS ALL THE EIGHT SUBUNITS ARE VERY SIMILAR, ONLY THE SALT BRIDGES WITHIN SUBUNIT A AND WITHIN SUBUNIT E ARE GIVEN. FOR DETAILS OF RESIDUES FORMING INTERSUBUNIT BRIDGES, SEE JRNL REFERENCE.
由来についての詳細THE G6PD PROTEIN USED IN THIS WORK IS THE NATURAL VARIANT ARG459 -> LEU (CANTON, CLASS II, FREQUENT IN CHINA).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 % / 解説: 3 DATA SETS WERE MERGED, SEE REFERENCE 1.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION. 1+1 MICROLITER DROPS IN THE WELL 0.1M SODIUM CITRATE, 0.05M GLYCOLIC ACID, PH 5.8. PROTEIN CONCENTRATION 10MG/ML
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: used microseeding, Au, S.W.N., (1999) Acta Crystallogr.,Sect.D, 55, 826.
pH: 5.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.100 mMNADP+1drop
210 mg/mlprotein1drop
30.1 Msodium citrate1reservoir
40.05 Mglycolic acid1reservoirpH5.8
510-15 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.870, 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.871
21.4881
反射解像度: 3→25 Å / Num. obs: 98864 / % possible obs: 85.3 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 3→3.2 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Rsym value: 0.565 / % possible all: 74.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 647973
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.05 Å / % possible obs: 72 % / Rmerge(I) obs: 0.565

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DPG

1dpg


解像度: 3→25 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
詳細: LITTLE OF THE N-TERMINAL TAIL IS SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAP; SEGMENTS BUILT HERE VARY IN LENGTH AND CONFORMATION IN EACH SUBUNIT AND DO NOT OBEY THE NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. FOR ...詳細: LITTLE OF THE N-TERMINAL TAIL IS SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAP; SEGMENTS BUILT HERE VARY IN LENGTH AND CONFORMATION IN EACH SUBUNIT AND DO NOT OBEY THE NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. FOR DETAILS OF THE RESIDUES RESTRAINED IN NCS GROUPS 1 AND 2, SEE JRNL REFERENCE. PARAMETER FILES FOR GLYCOLATE AND GLYCEROL ARE COMBINED INTO ONE FILE. TOPOLOGY FILES FOR GLYCOLATE AND GLYCEROL ARE COMBINED INTO ONE FILE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 4918 5 %RANDOM IN THIN SHELLS
Rwork0.247 ---
obs0.247 98864 85.3 %-
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 25 Å / Luzzati sigma a obs: 0.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31154 0 454 55 31663
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.54
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.14
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.17
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.451.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.242
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.451.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.242
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 3.21 Å2 / Rms dev position: 0.84 Å / Weight Biso : 1 / Weight position: 50
LS精密化 シェル解像度: 3→3.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.449 192 5 %
Rwork0.405 3769 -
obs--72 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3GLYCOLATE_GLYCEROL.PARGLYCOLATE_GLYCEROL.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NADP.PARNADP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.14
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.17
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.405

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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