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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dpg
タイトルCOMPLEX OF INACTIVE MUTANT (H240->N) OF GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE FROM LEUCONOSTOC MESENTEROIDES WITH NADP+
要素GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / CHOH(D) - NAD(P) / NADP/NAD / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose metabolic process / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Leuconostoc mesenteroides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / RIGID-BODY, DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Adams, M.J. / Naylor, C.E. / Paludin, S. / Gover, S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: On the mechanism of the reaction catalyzed by glucose 6-phosphate dehydrogenase.
著者: Cosgrove, M.S. / Naylor, C. / Paludan, S. / Adams, M.J. / Levy, H.R.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase from Leuconostoc Mesenteroides Refined at 2.0 A Resolution
著者: Rowland, P. / Basak, A.K. / Gover, S. / Levy, H.R. / Adams, M.J.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1993
タイトル: Site-Directed Mutagenesis to Facilitate X-Ray Structural Studies of Leuconostoc Mesenteroides Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase
著者: Adams, M.J. / Basak, A.K. / Gover, S. / Rowland, P. / Levy, H.R.
履歴
登録1998年4月17日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月5日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02021年11月3日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 2.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0892
ポリマ－54,3461
非ポリマー7431
水1,33374
1
A: GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,1784
ポリマ－108,6912
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+2/31
Buried area5910 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area38700 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)136.700, 136.700, 121.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1137-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE / G6PD


分子量: 54345.602 Da / 分子数: 1 / 変異: H240N / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE MUTANT IS INACTIVE, LACKING THE CATALYTIC BASE. THE STRUCTURE CONTAINS A PARTIAL NADP BOUND TO NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN.
由来: (組換発現) Leuconostoc mesenteroides (バクテリア)
遺伝子: PLMZ/H240N / プラスミド: PUC-19/HIS240ASNPLMZ / 遺伝子 (発現宿主): PLMZ/H240N / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SU294
参照: UniProt: P11411, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
解説: MERGE OF 2.5 ANGSTROM SRS DATA (EXPT 1) WITH 3.5 ANGSTROM IN-HOUSE DATA (EXPT 2). FOR DETAILS, SEE JRNL REFERENCE.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. 2+2 MICROLITER DROPS. IN THE WELL 2.27M UNBUFFERED AMMONIUM SULFATE. THE PROTEIN AT 4.8MG/ML IN 0.1M TRIS-HCL AT PH 7.5 WITH 0.5MM NADP+ AND 25MM G6P., vapor diffusion - hanging drop
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.27 Mammonium sulfate1reservoir
24.8 mg/mlenzyme1drop
325 mMTris-HCl1drop
40.500 mMNADP+1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.876
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年12月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.876 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 16263 / % possible obs: 68.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.3 % / Biso Wilson estimate: 41.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.411 / % possible all: 0.548
反射
*PLUS
Num. measured all: 21142
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.125

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID-BODY, DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: INCOMPLETE REFINED STRUCTURE OF NATIVE PROTEIN CONTAINING NADP

解像度: 2.5→25 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
詳細: FOR DETAILS OF THE BULK SOLVENT MODELLING, SEE JRNL REFERENCE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 789 4.8 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.173 16244 68.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.8 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 25 Å / Luzzati sigma a obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3838 0 31 74 3943
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.11
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.642
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.642
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 60 4.7 %
Rwork0.282 1220 -
obs--55 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION32-5-ABP.PAR2-5-ABP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.11
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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