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- PDB-1h94: COMPLEX OF ACTIVE MUTANT (S215->C) OF GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h94
タイトルCOMPLEX OF ACTIVE MUTANT (S215->C) OF GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE FROM L.MESENTEROIDES WITH COENZYME NAD
要素GLUCOSE 6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose metabolic process / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種LEUCONOSTOC MESENTEROIDES (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Adams, M.J. / Naylor, C.E. / Gover, S.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Nadp+ and Nad+ Binding to the Dual Coenzyme Specific Enzyme Leuconostoc Mesenteroides Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase: Different Interdomain Hinge Angles are Seen in Different Binary and Ternary Complexes
著者: Naylor, C.E. / Gover, S. / Basak, A.K. / Cosgrove, M.S. / Levy, H.R. / Adams, M.J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: An Examination of the Role of Asp-177 in the His-Asp Catalytic Dyad of Leuconostoc Mesenteroides Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase: X-Ray Structure and Ph Dependence of Kinetic ...タイトル: An Examination of the Role of Asp-177 in the His-Asp Catalytic Dyad of Leuconostoc Mesenteroides Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase: X-Ray Structure and Ph Dependence of Kinetic Parameters of the D177N Mutant Enzyme
著者: Cosgrove, M.S. / Gover, S. / Naylor, C.E. / Vandeputte-Rutten, L. / Adams, M.J. / Levy, H.R.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase from Leuconostoc Mesenteroides Refined at 2 Angstroms Resolution
著者: Rowland, P. / Basak, A.K. / Gover, S. / Levy, H.R. / Adams, M.J.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1993
タイトル: Site-Directed Mutagenesis to Facilitate X-Ray Structural Studies of Leuconostoc Mesenteroides Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase
著者: Adams, M.J. / Basak, A.K. / Gover, S. / Rowland, P. / Levy, H.R.
履歴
登録2001年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: PROCHECK, WITH IDENTIFICATION CORRESPONDING TO 2.0A L. MESENTEROIDES ... HELIX DETERMINATION METHOD: PROCHECK, WITH IDENTIFICATION CORRESPONDING TO 2.0A L. MESENTEROIDES STRUCTURE, 1DPG. HELIX_ID: A,BEND AT K21 IS CONSEQUENCE OF CONSERVED P24. HELIX_ID: D,THE FIRST TURN IS 3_10 (CLASS 5). HELIX_ID: F,THE FIRST 2 TURNS ARE 3_10 (CLASS 5). HELIX_ID: H,G231 BRIDGES H & I' SO IS NOT HELICAL. HELIX_ID: I',PART OF HELIX I IN 1DPG. RESIDUES 235-239 DISTORTED BY SIDECHAIN INTERACTION OF N239 WITH D235.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DETERMINATION METHOD: INITIAL AND TERMINAL RESIDUES ARE AS DEFINED BY ... SHEET DETERMINATION METHOD: DETERMINATION METHOD: INITIAL AND TERMINAL RESIDUES ARE AS DEFINED BY PROCHECK. REGISTRATION IS AS GIVEN BY HYDROGEN BONDS AND IN THE CASE OF SHEET COE INVOLVES RESIDUES THAT IMMEDIATELY PRECEDE EACH SHEET ELEMENT. THIS IS DONE TO PRESERVE OBSERVED CONSISTENCY WITH NATIVE STRUCTURE 1DPG.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE 6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0492
ポリマ－54,3861
非ポリマー6631
水1,09961
1
A: GLUCOSE 6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE 6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,0984
ポリマ－108,7712
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area5350 Å2
ΔGint-47.5 kcal/mol
Surface area46310 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)131.900, 45.200, 93.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSE 6-PHOSPHATE 1-DEHYDROGENASE / G6PD


分子量: 54385.711 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LEUCONOSTOC MESENTEROIDES (バクテリア)
株: SU294 / 解説: SITE DIRECTED MUTAGENESIS / 遺伝子: G6PD / プラスミド: PLMZ / 遺伝子 (発現宿主): G6PD / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P11411, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION SER215CYS BETA-D-GLUCOSE 6-PHOSPHATE + NADP(+) = D-GLUCONO-DELTA- ...CHAIN A ENGINEERED MUTATION SER215CYS BETA-D-GLUCOSE 6-PHOSPHATE + NADP(+) = D-GLUCONO-DELTA-LACTONE 6-PHOSPHATE + NADPH.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.9 % / 解説: RIGID-BODY MINIMISATION USED X-PLOR 3.1
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION, 2+2 MICROLITER DROPS. THE WELL BUFFER: 20% V/V PEG 400 IN 0.1M HEPES-NAOH, PH 7.5 WITH 0.2M CALCIUM CHLORIDE. THE PROTEIN AT 10MG/ML IN 100MM TRIS-HCL WITH 12.5MM NAD+.
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 %(v/v)PEG4001reservoir
20.1 MHEPES-NaOH1reservoir
3200 mM1reservoirCaCl2
410 mg/mlprotein1drop
5100 mMTris-HCl1drop
612.5 mMNAD+1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.542
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月11日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 16682 / % possible obs: 88.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.4→2.6 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 81.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 45041 / Rmerge(I) obs: 0.101
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.7 % / Num. unique obs: 1406 / Num. measured obs: 3135 / Rmerge(I) obs: 0.48

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
TFFC位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SUBUNIT 'A' OF 1DPG

1dpg


解像度: 2.5→20 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT WAS MODELLED WITH DENSITY 0.311 E/A**3 AND TEMPERATURE FACTOR 31.7 A**2. THE OCCUPANCY OF COENZYME NAD HAS BEEN REDUCED TO 0.6 IN ORDER TO MATCH ITS TEMPERATURE FACTORS TO THOSE ...詳細: BULK SOLVENT WAS MODELLED WITH DENSITY 0.311 E/A**3 AND TEMPERATURE FACTOR 31.7 A**2. THE OCCUPANCY OF COENZYME NAD HAS BEEN REDUCED TO 0.6 IN ORDER TO MATCH ITS TEMPERATURE FACTORS TO THOSE OF ATOMS IN THE NEIGHBOURING PROTEIN RESIDUES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 810 4.9 %RANDOM, USING XPLOR
Rwork0.213 ---
obs0.213 16513 89.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å / Luzzati sigma a obs: 0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3840 0 44 61 3945
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.257
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.93
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.07
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.771.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.452
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.771.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.452
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 46 5.1 %
Rwork0.322 904 -
obs--78.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3NAD.PARNAD.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.93
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.07
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.322

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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