[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-4zdp: The crystal structure of Y334C mutant of human SepSecS in complex... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4zdp | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | The crystal structure of Y334C mutant of human SepSecS in complex with selenocysteine tRNA (tRNASec) | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | Transferase/RNA / selenocysteine / tRNA / mutation / pyridoxal phosphate / Transferase-RNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase activity / O-phospho-L-seryl-tRNASec:L-selenocysteinyl-tRNA synthase / conversion of seryl-tRNAsec to selenocys-tRNAsec / selenocysteine incorporation / Selenocysteine synthesis / tRNA binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | French, R.L. / Simonovic, M. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for early-onset neurological disorders caused by mutations in human selenocysteine synthase. Authors: Puppala, A.K. / French, R.L. / Matthies, D. / Baxa, U. / Subramaniam, S. / Simonovic, M. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 434 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 351.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 508.5 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 526.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 67.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 99.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4zdlC ![]() 4zdoC ![]() 3hl2S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
| ||||||||||||||||||
Details | symmetry operation on chains A, B and conformer A of chain E: X, X-Y, -Z (0 -1 0); or on chains C and D and conformer B of chain E: -X+Y, Y, -Z+1/3 (0 0 0) |
-
Components
#1: Protein | Mass: 55741.180 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: Y334C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9HD40, O-phospho-L-seryl-tRNASec:L-selenocysteinyl-tRNA synthase #2: RNA chain | | Mass: 27968.516 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-PLR / ( #4: Chemical | ChemComp-PO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.86 Å3/Da / Density % sol: 71.44 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 285 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1M Na-cacodylate, pH 6.0 0.24M lithium citrate 8% (w/v) PEG 3,350 PH range: 6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: May 29, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97856 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 98463 / % possible obs: 94 % / Redundancy: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 49.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.118 / Χ2: 1.118 / Net I/av σ(I): 12.898 / Net I/σ(I): 9.5 / Num. measured all: 599300 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3HL2 Resolution: 2.703→41.649 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.31 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 253.38 Å2 / Biso mean: 46.0277 Å2 / Biso min: 11.64 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.703→41.649 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
|