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万見
- PDB-1pz8: Modulation of agrin function by alternative splicing and Ca2+ binding -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pz8
タイトルModulation of agrin function by alternative splicing and Ca2+ binding
要素Agrin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Agrin
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine receptor regulator activity / extracellular matrix of synaptic cleft / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / chondroitin sulfate binding / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / laminin-1 binding / sialic acid binding / photoreceptor ribbon synapse / neuron cell-cell adhesion / dystroglycan binding ...acetylcholine receptor regulator activity / extracellular matrix of synaptic cleft / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / chondroitin sulfate binding / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / laminin-1 binding / sialic acid binding / photoreceptor ribbon synapse / neuron cell-cell adhesion / dystroglycan binding / basal part of cell / filopodium assembly / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / glycosaminoglycan binding / heparan sulfate proteoglycan binding / extracellular matrix binding / positive regulation of filopodium assembly / neuromuscular junction development / receptor clustering / basement membrane / positive regulation of GTPase activity / laminin binding / extracellular matrix / neuromuscular junction / brain development / nervous system development / signaling receptor activity / heparin binding / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cell differentiation / membrane raft / axon / synapse / calcium ion binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NtA (N-terminal agrin) domain / Agrin NtA domain / NtA (N-terminal agrin) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. ...NtA (N-terminal agrin) domain / Agrin NtA domain / NtA (N-terminal agrin) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / : / Laminin-type EGF domain / SEA domain superfamily / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal-type serine protease inhibitor domain / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Laminin G domain profile. / Kazal type serine protease inhibitors / Laminin G domain / Laminin G domain / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Stetefeld, J. / Alexandrescu, A.T. / Maciejewski, M.W. / Jenny, M. / Rathgeb-Szabo, K. / Schulthess, T. / Landwehr, R. / Frank, S. / Ruegg, M.A. / Kammerer, R.A.
引用ジャーナル: STRUCTURE / 年: 2004
タイトル: Modulation of agrin function by alternative splicing and Ca2+ binding.
著者: Stetefeld, J. / Alexandrescu, A.T. / Maciejewski, M.W. / Jenny, M. / Rathgeb-Szabo, K. / Schulthess, T. / Landwehr, R. / Frank, S. / Ruegg, M.A. / Kammerer, R.A.
履歴
登録2003年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE the c-terminal agrin domain has alternative splice variants, we solved the structure of ... SEQUENCE the c-terminal agrin domain has alternative splice variants, we solved the structure of B11 (1pz7) and B8 with (1pz8) and without (1pz9) calcium, therefore the sequence-file conatins either 11 or 8 residues more than the so called B0-insert, the insert starts at TKS- and ends at EKA, B11:PDALDYPAEPS B8:HLSNEIPA however, not all the splice-residues are detectable in the electron density map

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Agrin
B: Agrin
C: Agrin
D: Agrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3698
ポリマ－88,2084
非ポリマー1604
水10,251569
1
A: Agrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0922
ポリマ－22,0521
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Agrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0922
ポリマ－22,0521
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Agrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0922
ポリマ－22,0521
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Agrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0922
ポリマ－22,0521
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.847, 56.556, 84.586
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Agrin


分子量: 22052.047 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 断片: Basal Lamina Domain / 遺伝子: AGRN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31696
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 569 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.09 %
結晶化温度: 276 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 276K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→24.8 Å / Num. obs: 29221 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 11.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 12.738 / SU ML: 0.309 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.689 / ESU R Free: 0.291 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26023 1479 5.1 %RANDOM
Rwork0.21778 ---
obs0.21991 27706 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.195 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.55 Å20 Å20.04 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3---1.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5485 0 4 569 6058
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0215601
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025080
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5351.9467599
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.829311798
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.9493700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.24215985
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2865
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021096
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2470.31232
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2510.35137
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0490.52
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.5487
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0140.53
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1120.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.345
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2810.3132
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1750.524
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8971.53500
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6525615
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2132101
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7314.51984
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.378 91
Rwork0.332 2078
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.76620.28321.09120.77820.59951.0873-0.0178-0.0765-0.1167-0.0131-0.02870.0649-0.0514-0.0590.04650.0884-0.01790.03650.07590.02080.0747-0.62737.35937.614
22.7280.29880.6110.91990.35072.02920.0187-0.04080.00250.0699-0.03930.1165-0.0436-0.14860.02060.101-0.01420.00940.03590.03420.065930.6937.42178.882
32.1876-0.0393-0.46660.9216-0.34652.2816-0.0221-0.0633-0.02350.06620.029-0.12790.02780.1562-0.00690.0684-0.0131-0.0010.0431-0.04090.041724.687-0.36137.123
42.31090.3193-0.40191.0824-0.34821.95250.01670.0104-0.0760.0675-0.042-0.21310.01430.17030.02530.0623-0.0018-0.00930.0481-0.02240.060755.85426.72378.936
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA13 - 2913 - 29
2X-RAY DIFFRACTION1AA41 - 19841 - 198
3X-RAY DIFFRACTION2BB13 - 3013 - 30
4X-RAY DIFFRACTION2BB41 - 19841 - 198
5X-RAY DIFFRACTION3CC13 - 2913 - 29
6X-RAY DIFFRACTION3CC41 - 19841 - 198
7X-RAY DIFFRACTION4DD13 - 2913 - 29
8X-RAY DIFFRACTION4DD41 - 19841 - 198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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