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万見
- PDB-1q56: NMR structure of the B0 isoform of the agrin G3 domain in its Ca2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q56
タイトルNMR structure of the B0 isoform of the agrin G3 domain in its Ca2+ bound state
要素Agrin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / NMJ synapse / mRNA splicing / AChR aggregation / laminin-G like domain / conformational flexibility / MuSK activation / Ca2+ regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine receptor regulator activity / extracellular matrix of synaptic cleft / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / chondroitin sulfate binding / laminin-1 binding / sialic acid binding / neuron cell-cell adhesion / photoreceptor ribbon synapse / dystroglycan binding ...acetylcholine receptor regulator activity / extracellular matrix of synaptic cleft / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / chondroitin sulfate binding / laminin-1 binding / sialic acid binding / neuron cell-cell adhesion / photoreceptor ribbon synapse / dystroglycan binding / basal part of cell / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / filopodium assembly / glycosaminoglycan binding / heparan sulfate proteoglycan binding / extracellular matrix binding / positive regulation of filopodium assembly / neuromuscular junction development / receptor clustering / basement membrane / laminin binding / positive regulation of GTPase activity / extracellular matrix / brain development / neuromuscular junction / nervous system development / heparin binding / signaling receptor activity / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cell differentiation / membrane raft / axon / synapse / calcium ion binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NtA (N-terminal agrin) domain / Agrin NtA domain / NtA (N-terminal agrin) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. ...NtA (N-terminal agrin) domain / Agrin NtA domain / NtA (N-terminal agrin) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / Laminin EGF domain / : / Laminin-type EGF domain / SEA domain superfamily / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal-type serine protease inhibitor domain / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Laminin G domain profile. / Kazal type serine protease inhibitors / Laminin G domain / Laminin G domain / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / Torsion angle dynamics (Dyana 1.5), simulated annealing (X-Plor 3.851)
データ登録者Stetefeld, J. / Alexandrescu, A.T. / Maciejewski, M.W. / Jenny, M. / Rathgeb-Szabo, K. / Schulthess, T. / Landwehr, R. / Frank, S. / Ruegg, M.A. / Kammerer, R.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Modulation of agrin function by alternative splicing and Ca2+ binding
著者: Stetefeld, J. / Alexandrescu, A.T. / Maciejewski, M.W. / Jenny, M. / Rathgeb-Szabo, K. / Schulthess, T. / Landwehr, R. / Frank, S. / Ruegg, M.A. / Kammerer, R.A.
履歴
登録2003年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Agrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3331
ポリマ－21,3331
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Agrin


分子量: 21333.219 Da / 分子数: 1 / 断片: 195 a.a. C-terminal domain, G3 domain
変異: extra GS at N-terminus (residues 1,2) from cloning artifact
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: B0 isoform / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: AGRN / プラスミド: pGSTHis, a derivative of pGEX-1 (Amersham) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P31696
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY (100 ms)
121HNHB (chi restraints)
131HSQC-NOESY-HSQC (tm = 200 ms / perdeuterated protein)
141HN(CA)CB (TALOS restraints from HN,Ca, Cb shifts ), HNCO (Talos C' shifts), 3D-15N sep TOCSY (Talos Ha shifts)
1523D-13C separated NOESY (tm = 125 ms) and isotope exchange experiments to derive H-bond restraints
NMR実験の詳細Text: sample for 15N HSQC-NOESY 15N HSQC was 2H/13C/15N labeled.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM protein, 5 mM CaCl2, 10 mM d4-immidazole90% H2O/10% D2O
21 mM protein, 5 mM CaCl2, 10 mM d4-immidazole99.9% D2O
試料状態イオン強度: 5 mM CaCl2 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Gntert構造決定
X-PLOR3.851Brunger精密化
Felix2000?accelerysデータ解析
精密化手法: Torsion angle dynamics (Dyana 1.5), simulated annealing (X-Plor 3.851)
ソフトェア番号: 1
詳細: Hydrogen bond restraints were assigned based on protection from solvent exchange, and consistency of hydrogen bonds with preliminary structures. Backbone phi and psi dihedral restraints were ...詳細: Hydrogen bond restraints were assigned based on protection from solvent exchange, and consistency of hydrogen bonds with preliminary structures. Backbone phi and psi dihedral restraints were obtained from 1Ha, 13Ca, 13Cb, 13C and 15N chemical shifts using the program TALOS (Cornilescu et al., 1993). Side-chain chi1 restraints were from 3D HNHB data, in conjunction with HN-HBETA 2/HN-HBETA 3 and HALPHA-HBETA 2/HALPHA-HBETA 3 NOE intensity ratios. These data were also used to obtain stereospecific assignments for the C-BETA protons of 37 residues. NOEs involving the remainder of prochiral groups with non-degenerate chemical shifts were treated as ambiguous with respect to stereospecific assignments, and represented as 1/^-1/6 sums using XPLOR 3.851 (Brunger, 1992). Initial structures calculated with this approach, were used to identify sites in which one of the stereospecific assignments was more consistent with the remaining distance and dihedral restraints. This enabled stereospecific assignment of a further 13 methylene groups, and 13 valine and leucine prochiral methyl groups. For the final NMR calculations, 400 random conformations were subjected to restrained torsion angle dynamics with the program Dyana 1.5 (Guentert et al., 1997). The 40 structures with the smallest Dyana target functions were refined with a published simulated annealing protocol (Nilges et al., 1991), using the program XPLOR 3.851 (Brunger, 1992). The 15 lowest-energy simulated annealing structures with no distance or dihedral violations larger than 4 were kept for analysis.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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