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- PDB-6n8w: Structure of Unliganded Hsp90-Beta N-Terminal Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n8w
タイトルStructure of Unliganded Hsp90-Beta N-Terminal Domain
要素Heat shock protein HSP 90-beta
キーワードCHAPERONE / Heat-Shock / HSP90 / Cytosolic
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / histone methyltransferase binding / dynein axonemal particle / receptor ligand inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity ...HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / histone methyltransferase binding / dynein axonemal particle / receptor ligand inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / Uptake and function of diphtheria toxin / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / TPR domain binding / dendritic growth cone / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / The NLRP3 inflammasome / protein phosphatase activator activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / supramolecular fiber organization / : / DNA polymerase binding / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / peptide binding / protein folding chaperone / cellular response to interleukin-4 / ESR-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / placenta development / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of cell differentiation / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / ATP-dependent protein folding chaperone / Chaperone Mediated Autophagy / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / tau protein binding / kinase binding / histone deacetylase binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / double-stranded RNA binding / regulation of protein localization / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / regulation of cell cycle / protein dimerization activity / protein stabilization / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.0922814017 Å
データ登録者Huck, J.D. / Que, N.L.S. / Gewirth, D.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01CA186866 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA095130 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2019
タイトル: Structures of Hsp90 alpha and Hsp90 beta bound to a purine-scaffold inhibitor reveal an exploitable residue for drug selectivity.
著者: Huck, J.D. / Que, N.L.S. / Sharma, S. / Taldone, T. / Chiosis, G. / Gewirth, D.T.
履歴
登録2018年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
B: Heat shock protein HSP 90-beta
C: Heat shock protein HSP 90-beta
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,52537
ポリマ－112,4864
非ポリマー3,03933
水95553
1
A: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8589
ポリマ－28,1221
非ポリマー7378
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,04211
ポリマ－28,1221
非ポリマー92110
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,22713
ポリマ－28,1221
非ポリマー1,10512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3984
ポリマ－28,1221
非ポリマー2763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.25, 70.249, 101.606
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 123.451, 90.0
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
Heat shock protein HSP 90-beta / HSP 90 / Heat shock 84 kDa / HSP84


分子量: 28121.523 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AB1, HSP90B, HSPC2, HSPCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star (DE3) / 参照: UniProt: P08238
#2: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.97 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: Tris-HCl pH 8.5, MgCl2, PEG 4000, Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→29.2 Å / Num. obs: 18636 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 68.7797415518 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 3.09→3.31 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.417 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 3063 / CC1/2: 0.686 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.0922814017→28.8860717038 Å / SU ML: 0.478908070321 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35078714894 / 位相誤差: 31.9436554771
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285876337001 1851 9.9366544986 %
Rwork0.225043687799 --
obs0.231030896435 18628 97.6156788765 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 63.509413689 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.0922814017→28.8860717038 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6627 0 198 53 6878
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001941380887956915
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5102294259679333
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.02163862155451073
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002402003060831183
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.91304722272430
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0923-3.17580.4070802397261130.33545830875988X-RAY DIFFRACTION75.0511247444
3.1758-3.26910.3897007268531390.3108855384931309X-RAY DIFFRACTION99.1780821918
3.2691-3.37450.3711975912841460.3086406356191297X-RAY DIFFRACTION99.3117687543
3.3745-3.49490.335828167271450.2868429497281308X-RAY DIFFRACTION99.4524298426
3.4949-3.63460.3183699626911440.2699325973511310X-RAY DIFFRACTION99.7940974605
3.6346-3.79960.3083391424441450.2450851826491287X-RAY DIFFRACTION99.3754337266
3.7996-3.99950.28594187171460.2279482126741290X-RAY DIFFRACTION99.7915218902
3.9995-4.24930.2855378489451420.2170056316251342X-RAY DIFFRACTION99.865410498
4.2493-4.57620.2513813188961470.1860320069371323X-RAY DIFFRACTION99.8641304348
4.5762-5.03460.278896384311390.1956063286831318X-RAY DIFFRACTION99.5898838004
5.0346-5.75810.2595375706721450.2208975052811314X-RAY DIFFRACTION99.5225102319
5.7581-7.23570.274860199021490.2387330039711339X-RAY DIFFRACTION99.7319034853
7.2357-28.88730.2317832124181510.1667726015181352X-RAY DIFFRACTION98.6220472441

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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