+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uci | ||||||
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Title | Hsp90b N-terminal domain with inhibitors | ||||||
Components | Heat shock protein HSP 90-beta | ||||||
Keywords | Chaperone/Inhibitor / Hsp90 inhibitor / Chaperone-Inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information receptor ligand inhibitor activity / HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity ...receptor ligand inhibitor activity / HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / telomerase holoenzyme complex assembly / Respiratory syncytial virus genome replication / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / : / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / The NLRP3 inflammasome / telomere maintenance via telomerase / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / cellular response to interleukin-4 / RHOBTB2 GTPase cycle / axonal growth cone / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / DNA polymerase binding / supramolecular fiber organization / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding chaperone / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / peptide binding / placenta development / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / kinase binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / tau protein binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / disordered domain specific binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / double-stranded RNA binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / MHC class II protein complex binding / cellular response to heat / Potential therapeutics for SARS / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / protein dimerization activity / protein stabilization / regulation of cell cycle / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / virion attachment to host cell / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Peng, S. / Balch, M. / Matts, R. / Deng, J. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2018 Title: Structure-guided design of an Hsp90 beta N-terminal isoform-selective inhibitor. Authors: Khandelwal, A. / Kent, C.N. / Balch, M. / Peng, S. / Mishra, S.J. / Deng, J. / Day, V.W. / Liu, W. / Subramanian, C. / Cohen, M. / Holzbeierlein, J.M. / Matts, R. / Blagg, B.S.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5uci.cif.gz | 353.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5uci.ent.gz | 293.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5uci.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5uci_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5uci_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | 5uci_validation.xml.gz | 34 KB | Display | |
Data in CIF | 5uci_validation.cif.gz | 45.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uc/5uci ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uc/5uci | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5uc4C 5uchC 5ucjC 1uymS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 24582.738 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 1-218 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HSP90AB1, HSP90B, HSPC2, HSPCB / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P08238 #2: Chemical | ChemComp-874 / ( #3: Chemical | ChemComp-DMS / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: evaporation Details: 30% PEG 8,000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 sodium cacodylate pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97922 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 X 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 2, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97922 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 28083 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 5.5 % / Rsym value: 0.139 / Net I/σ(I): 17.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.8 Å / Redundancy: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique obs: 2785 / Rsym value: 0.799 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1UYM Resolution: 2.7→33.227 Å / SU ML: 0.35 / Cross valid method: NONE / σ(F): 1.34 / Phase error: 26.24 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→33.227 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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