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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uc4 | ||||||
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Title | Hsp90b N-terminal domain with inhibitors | ||||||
![]() | Heat shock protein HSP 90-beta | ||||||
![]() | CHAPERONE/INHIBITOR / Hsp90 / inhibitor / CHAPERONE-INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | ![]() : / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding ...: / HSP90-CDC37 chaperone complex / positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity / negative regulation of protein metabolic process / positive regulation of tau-protein kinase activity / telomerase holoenzyme complex assembly / Respiratory syncytial virus genome replication / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / The NLRP3 inflammasome / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to unfolded protein / telomere maintenance via telomerase / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / cellular response to interleukin-4 / RHOBTB2 GTPase cycle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / axonal growth cone / DNA polymerase binding / supramolecular fiber organization / positive regulation of telomerase activity / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / placenta development / tau protein binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / kinase binding / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / double-stranded RNA binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / MHC class II protein complex binding / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / protein stabilization / protein dimerization activity / regulation of cell cycle / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / virion attachment to host cell / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Deng, J. / Peng, S. / Balch, M. / Matts, R. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure-guided design of an Hsp90 beta N-terminal isoform-selective inhibitor. Authors: Khandelwal, A. / Kent, C.N. / Balch, M. / Peng, S. / Mishra, S.J. / Deng, J. / Day, V.W. / Liu, W. / Subramanian, C. / Cohen, M. / Holzbeierlein, J.M. / Matts, R. / Blagg, B.S.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Others | ![]() |
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Data in CIF | ![]() | 55.3 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5uchC ![]() 5uciC ![]() 5ucjC ![]() 1uymS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 24582.738 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: N-terminal domain (UNP residues 1-218) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-83S / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-DMS / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 52.99 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: evaporation Details: 30% PEG 8,000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 sodium cacodylate pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Dec 2, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97922 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.05→50 Å / Num. obs: 63537 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 10.9 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 26 |
Reflection shell | Resolution: 2.05→2.12 Å / Redundancy: 10.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique obs: 6332 / Rsym value: 0.755 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1UYM Resolution: 2.05→29.809 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: NONE / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.78 / Stereochemistry target values: ML
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→29.809 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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