[日本語] English
万見
- PDB-6olx: Hsp90-alpha S52A bound to PU-11-trans -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6olx
タイトルHsp90-alpha S52A bound to PU-11-trans
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE/CHAPERONE INHIBITOR / Hsp90 / Chaperone / Cytosol / Cancer / Inhibitor / CHAPERONE-CHAPERONE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein import into mitochondrial matrix / TPR domain binding / dendritic growth cone / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / HSF1 activation / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neurofibrillary tangle assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / lysosomal lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine kinase binding / ESR-mediated signaling / response to cold / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / ATP-dependent protein folding chaperone / Regulation of necroptotic cell death / brush border membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Chaperone Mediated Autophagy / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / tau protein binding / Aggrephagy / positive regulation of protein import into nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to estrogen / histone deacetylase binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / neuron migration / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KFY / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43760580022 Å
データ登録者Gewirth, D.T. / Huck, J.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01CA186866 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA095130 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2019
タイトル: Structures of Hsp90 alpha and Hsp90 beta bound to a purine-scaffold inhibitor reveal an exploitable residue for drug selectivity.
著者: Huck, J.D. / Que, N.L.S. / Sharma, S. / Taldone, T. / Chiosis, G. / Gewirth, D.T.
履歴
登録2019年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1272
ポリマ－28,7571
非ポリマー3691
水6,305350
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.787, 91.384, 98.13
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-714-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / ...Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 28757.145 Da / 分子数: 1 / 変異: S52A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-KFY / 9-[(2E)-but-2-en-1-yl]-8-[(3,4,5-trimethoxyphenyl)methyl]-9H-purin-6-amine


分子量: 369.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N5O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM Na Cacodylate pH 6.5 160 mM MgCl2 6% PEG 2000 monomethyl ether

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4376→66.876 Å / Num. obs: 54417 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 19.8779218561 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.4376→1.462 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.526 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2712 / CC1/2: 0.895 / Rpim(I) all: 0.229 / Rrim(I) all: 0.575 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.refine1.9_1692精密化
PHENIX1.9_1692精密化
autoPROCデータスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.43760580022→33.4380308421 Å / SU ML: 0.133238348605 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38115573533 / 位相誤差: 17.5835261629
Rfactor反射数%反射
Rfree0.18089920401 2685 4.93475464069 %
Rwork0.163027587293 51725 -
obs0.163890993175 54410 99.2159008023 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.7381574289 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.43760580022→33.4380308421 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1615 0 27 350 1992
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006569216917151708
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.097656252222312
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0418082988854263
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00430157119512294
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9742169053632
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4376-1.46370.2981355051111450.2335384264612703X-RAY DIFFRACTION99.9648999649
1.4637-1.49190.2124399217221300.2122913063012714X-RAY DIFFRACTION99.894625922
1.4919-1.52240.2283953986541400.2022030012752720X-RAY DIFFRACTION99.9650471863
1.5224-1.55550.2269132802281250.1899592407322727X-RAY DIFFRACTION99.9649491763
1.5555-1.59160.2077887697081200.1863235439072748X-RAY DIFFRACTION100
1.5916-1.63140.202681426821570.1810129331572702X-RAY DIFFRACTION100
1.6314-1.67550.2092885695591600.1859197218432688X-RAY DIFFRACTION100
1.6755-1.72490.1836312171451340.1789983320252732X-RAY DIFFRACTION100
1.7249-1.78050.2052297276681420.1731504566482705X-RAY DIFFRACTION100
1.7805-1.84420.2043917845251490.1719383125652715X-RAY DIFFRACTION100
1.8442-1.9180.1830401944531380.1738929939892767X-RAY DIFFRACTION100
1.918-2.00530.1857195333041490.1708435093882696X-RAY DIFFRACTION99.9648629656
2.0053-2.1110.1665257033261560.1632706376622731X-RAY DIFFRACTION99.9653739612
2.111-2.24320.1767994951011540.1557399741992740X-RAY DIFFRACTION100
2.2432-2.41640.1772775938141480.1631436031562751X-RAY DIFFRACTION99.8966230186
2.4164-2.65940.1873004785361340.1719085863762764X-RAY DIFFRACTION99.9655053467
2.6594-3.0440.2010058651551360.1686519635092790X-RAY DIFFRACTION99.8634812287
3.044-3.83430.1879559665251310.1518941947892511X-RAY DIFFRACTION89.8639455782
3.8343-33.44710.1392593802841370.1419672073842821X-RAY DIFFRACTION96.257728604

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る