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万見
- PDB-6n8y: Hsp90-beta bound to PU-11-trans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n8y
タイトルHsp90-beta bound to PU-11-trans
要素Heat shock protein HSP 90-beta
キーワードchaperone/chaperone inhibitor / HSP90 / Inhibitor / Cancer / Cytosol / CHAPERONE / chaperone-chaperone inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / receptor ligand inhibitor activity / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein kinase regulator activity ...HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / receptor ligand inhibitor activity / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / The NLRP3 inflammasome / protein phosphatase activator activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / supramolecular fiber organization / : / DNA polymerase binding / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / nitric-oxide synthase regulator activity / protein folding chaperone / cellular response to interleukin-4 / peptide binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / positive regulation of cell differentiation / placenta development / ATP-dependent protein folding chaperone / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / tau protein binding / kinase binding / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / double-stranded RNA binding / regulation of protein localization / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / Potential therapeutics for SARS / ficolin-1-rich granule lumen / regulation of cell cycle / protein dimerization activity / protein stabilization / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / virion attachment to host cell / perinuclear region of cytoplasm / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KFY / Heat shock protein HSP 90-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55390799533 Å
データ登録者Huck, J.D. / Que, N.L.S. / Gewirth, D.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01CA186866 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA095130 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2019
タイトル: Structures of Hsp90 alpha and Hsp90 beta bound to a purine-scaffold inhibitor reveal an exploitable residue for drug selectivity.
著者: Huck, J.D. / Que, N.L.S. / Sharma, S. / Taldone, T. / Chiosis, G. / Gewirth, D.T.
履歴
登録2018年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3442
ポリマ－26,9741
非ポリマー3691
水6,215345
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.144, 90.959, 96.196
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-697-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-beta / HSP 90 / Heat shock 84 kDa / HSP84


分子量: 26974.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AB1, HSP90B, HSPC2, HSPCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P08238
#2: 化合物 ChemComp-KFY / 9-[(2E)-but-2-en-1-yl]-8-[(3,4,5-trimethoxyphenyl)methyl]-9H-purin-6-amine


分子量: 369.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MES pH 6.5, MgCl2, PEG 2000 MME. Incubate with PU-11-trans prior to setup.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→28.96 Å / Num. obs: 53866 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 21.7009285782 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 1.42→1.44 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.623 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1748 / CC1/2: 0.752 / % possible all: 64.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3T0H

3t0h


解像度: 1.55390799533→22.73975 Å / SU ML: 0.126301306084 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38109954959 / 位相誤差: 17.5781487623
Rfactor反射数%反射
Rfree0.183006504389 2000 4.77703203 %
Rwork0.164188376907 --
obs0.165084712623 41867 97.987221195 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 26.6392863715 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55390799533→22.73975 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1614 0 27 345 1986
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006763175093851693
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.087678816132296
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0419234563908263
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044304267922292
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5454453274619
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5539-1.59280.2043395869931160.1730484602252379X-RAY DIFFRACTION82.862836267
1.5928-1.63580.2030765829571400.1682338326862858X-RAY DIFFRACTION99.3044054323
1.6358-1.68390.204819508011430.1754731943112870X-RAY DIFFRACTION99.5703899537
1.6839-1.73830.2014310988371470.1737302477432833X-RAY DIFFRACTION99.5323981296
1.7383-1.80040.1812202662581540.1673293705132863X-RAY DIFFRACTION99.7025776603
1.8004-1.87240.1846830582121390.1685858192682865X-RAY DIFFRACTION99.8006644518
1.8724-1.95760.2016640229221460.1680286785242920X-RAY DIFFRACTION99.9348109518
1.9576-2.06070.1739019410041400.1665708162732884X-RAY DIFFRACTION99.9669421488
2.0607-2.18980.2008126836931500.1672949410982897X-RAY DIFFRACTION100
2.1898-2.35870.1998592602091440.1704835026962889X-RAY DIFFRACTION99.9011857708
2.3587-2.59570.212631343021460.175238065142905X-RAY DIFFRACTION99.9672346003
2.5957-2.97060.2063158357221450.1821155817462934X-RAY DIFFRACTION99.7085492228
2.9706-3.740.1624822134261470.157319407552935X-RAY DIFFRACTION99.5156603164
3.74-22.74220.1563027105181430.146454539292835X-RAY DIFFRACTION92.2838549737

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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