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- PDB-6gwm: Solution structure of rat RIP2 caspase recruitment domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gwm
タイトルSolution structure of rat RIP2 caspase recruitment domain
要素Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / RIP2 / CARD / caspase recruitment domain / rattus norvegicus
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of immature T cell proliferation / NOD1/2 Signaling Pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Ovarian tumor domain proteases / Interleukin-1 signaling / : / p75NTR recruits signalling complexes / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / : ...positive regulation of immature T cell proliferation / NOD1/2 Signaling Pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Ovarian tumor domain proteases / Interleukin-1 signaling / : / p75NTR recruits signalling complexes / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / : / response to interleukin-18 / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / toll-like receptor 2 signaling pathway / protein serine/threonine kinase activity => GO:0004674 / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of T-helper 1 type immune response / positive regulation of xenophagy / LIM domain binding / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / cellular response to muramyl dipeptide / CARD domain binding / caspase binding / JUN kinase kinase kinase activity / cellular response to peptidoglycan / response to interleukin-12 / activation of cysteine-type endopeptidase activity / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / response to exogenous dsRNA / cellular response to lipoteichoic acid / canonical NF-kappaB signal transduction / T cell proliferation / positive regulation of chemokine production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-2 production / response to interleukin-1 / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of protein binding / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / cellular response to lipopolysaccharide / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / adaptive immune response / vesicle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / defense response to Gram-positive bacterium / protein kinase activity / positive regulation of apoptotic process / innate immune response / protein serine kinase activity / signaling receptor binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS ONFORMERS, NUMBER CALCULATED : NULL
データ登録者Mineev, K.S. / Goncharuk, S.A. / Artemieva, L.E. / Arseniev, A.S.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation14-14-00573 ロシア
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: CARD domain of rat RIP2 kinase: Refolding, solution structure, pH-dependent behavior and protein-protein interactions.
著者: Goncharuk, S.A. / Artemieva, L.E. / Tabakmakher, V.M. / Arseniev, A.S. / Mineev, K.S.
履歴
登録2018年6月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0751
ポリマ－14,0751
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8960 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / Tyrosine-protein kinase RIPK2


分子量: 14075.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MHHHHHHGSGSGLVPRGS - polyhistidine tag with the trombine cleavage site
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ripk2, rCG_54865 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS
参照: UniProt: G3V783, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCA
121isotropic13D HNCO
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D CBCA(CO)NH
151isotropic13D HN(CO)CA
171isotropic13D HN(CA)CO
161isotropic13D 1H-15N NOESY
181isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
191isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1101isotropic13D (H)CCH-COSY
NMR実験の詳細Text: NULL

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] CARD domain of rat RIP2, 1 mM TCEP, 0.001 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O
Label: smaple1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMCARD domain of rat RIP2[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1 mMTCEPnatural abundance1
0.001 %sodium azidenatural abundance1
試料状態イオン強度: NULL mM / Ionic strength err: 2 / Label: cond1 / pH: 4.2 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.97Guntert P.structure calculation
CARA1.9.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
TopSpin3.2Bruker Biospin解析
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS ONFORMERS, NUMBER CALCULATED : NULL
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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