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- PDB-1ppc: GEOMETRY OF BINDING OF THE BENZAMIDINE-AND ARGININE-BASED INHIBIT... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 1ppc
タイトルGEOMETRY OF BINDING OF THE BENZAMIDINE-AND ARGININE-BASED INHIBITORS N-ALPHA-(2-NAPHTHYL-SULPHONYL-GLYCYL)-DL-P-AMIDINOPHENYLALANYL-PIPERIDINE (NAPAP) AND (2R,4R)-4-METHYL-1-[N-ALPHA-(3-METHYL-1,2,3,4-TETRAHYDRO-8-QUINOLINESULPHONYL)-L-ARGINYL]-2-PIPERIDINE CARBOXYLIC ACID (MQPA) TO HUMAN ALPHA-THROMBIN: X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC DETERMINATION OF THE NAPAP-TRYPSIN COMPLEX AND MODELING OF NAPAP-THROMBIN AND MQPA-THROMBIN
要素TRYPSIN
キーワードHYDROLASE/hydrolase inhibitor / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N(alpha)-(2-naphthylsulfonylglycyl)-4-amidinophenylalanine piperidide / Chem-MID / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bode, W. / Turk, D.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1990
タイトル: Geometry of binding of the benzamidine- and arginine-based inhibitors N alpha-(2-naphthyl-sulphonyl-glycyl)-DL-p-amidinophenylalanyl-pipe ridine (NAPAP) and (2R,4R)-4-methyl-1-[N alpha- ...タイトル: Geometry of binding of the benzamidine- and arginine-based inhibitors N alpha-(2-naphthyl-sulphonyl-glycyl)-DL-p-amidinophenylalanyl-pipe ridine (NAPAP) and (2R,4R)-4-methyl-1-[N alpha-(3-methyl-1,2,3,4-tetrahydr quinolinesulphonyl)-L-arginyl]-2-piperidine carboxylic acid (MQPA) to human alpha-thrombin.X-ray crystallographic determination of the NAPAP-trypsin complex and modeling of NAPAP-thrombin and MQPA-thrombin.
著者: Bode, W. / Turk, D. / Sturzebecher, J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Refined 2.3 Angstroms X-Ray Crystal Structure of Bovine Thrombin Complexes Formed with the Benzamidine and Arginine-Based Thrombin Inhibitors Napap, 4-Tapap and Mqpa. A Starting Point ...タイトル: Refined 2.3 Angstroms X-Ray Crystal Structure of Bovine Thrombin Complexes Formed with the Benzamidine and Arginine-Based Thrombin Inhibitors Napap, 4-Tapap and Mqpa. A Starting Point for Improving Antithrombotics
著者: Brandstetter, H. / Turk, D. / Hoeffken, H.W. / Grosse, D. / Stuerzebecher, J. / Martin, P.D. / Edwards, B.F. / Bode, W.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: The Refined 1.9 Angstroms X-Ray Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg-Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, ...タイトル: The Refined 1.9 Angstroms X-Ray Crystal Structure of D-Phe-Pro-Arg-Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, Detailed Active-Site Geometry, and Structure-Function Relationships
著者: Bode, W. / Turk, D. / Karshikov, A.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1991
タイトル: Geometry of Binding of the Nalpha-Tosylated Piperidides of M-Amidino-, P-Amidino-and P-Guanidino Phenylalanine to Thrombin and Trypsin: X-Ray Crystal Structures of Their Trypsin ...タイトル: Geometry of Binding of the Nalpha-Tosylated Piperidides of M-Amidino-, P-Amidino-and P-Guanidino Phenylalanine to Thrombin and Trypsin: X-Ray Crystal Structures of Their Trypsin Complexes and Modeling of Their Thrombin Complexes
著者: Turk, D. / Stuerzebecher, J. / Bode, W.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 1989
タイトル: The Refined 1.9 Angstroms Crystal Structure of Human Alpha-Thrombin: Interaction with D-Phe-Pro-Arg Chloromethylketone and Significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp Insertion Segment
著者: Bode, W. / Mayr, I. / Baumann, U. / Huber, R. / Stone, S.R. / Hofsteenge, J.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Crystal Structure of Bovine Beta-Trypsin at 1.5 Angstroms Resolution in a Crystal Form with Low Molecular Packing Density. Active Site Geometry, Ion Pairs and Solvent Structure
著者: Bartunik, H.D. / Summers, L.J. / Bartsch, H.H.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1975
タイトル: The Refined Crystal Structure of Bovine Beta-Trypsin at 1.8 Angstroms Resolution. Crystallographic Refinement, Calcium Binding Site, Benzamidine Binding Site and Active Site at Ph 7.0
著者: Bode, W. / Schwager, P.
履歴
登録1991年10月24日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: TRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8863
ポリマ－23,3241
非ポリマー5622
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.510, 69.190, 63.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TRYPSIN


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: 化合物 ChemComp-MID / 1-[N-(naphthalen-2-ylsulfonyl)glycyl-4-carbamimidoyl-D-phenylalanyl]piperidine / NAPAP / D-NAPAP


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 521.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H31N5O4S
参照: N(alpha)-(2-naphthylsulfonylglycyl)-4-amidinophenylalanine piperidide
コメント: 薬剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細NAPAP, A SYNTHETIC THROMBIN INHIBITOR, IS NONCOVALENTLY BOUND TO THE ACTIVE SITE. A CALCIUM ION IS ...NAPAP, A SYNTHETIC THROMBIN INHIBITOR, IS NONCOVALENTLY BOUND TO THE ACTIVE SITE. A CALCIUM ION IS BOUND IN THE "CALCIUM BINDING LOOP" (BODE AND SCHWAGER, 1975A,B). NAPAP [N==ALPHA==-(2-NAPHTHYL-SULFONYL-GLYCYL)-DL-P- AMIDINOPHENYLALANYL-PIPERIDINE] "RESIDUES" ARE IN REMARK 630

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.14 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-30 mg/mlprotein1drop
21.7-1.8 Mammonium sulfate1reservoir
41 mM1reservoirCaCl2
3benzamidine1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 21332 / % possible obs: 81 % / Num. measured all: 71775 / Rmerge(I) obs: 0.083

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.181 / Rfactor obs: 0.181 / 最高解像度: 1.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1629 0 38 147 1814
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.54
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 21051 / Rfactor obs: 0.181
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 15.4 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.54

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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