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- PDB-1ohh: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE complexed with the inhibitor prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ohh
タイトルBOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE complexed with the inhibitor protein IF1
要素
  • (ATP synthase subunit ...) x 3
  • ATPase inhibitor, mitochondrial
キーワードSYNTHASE / ATP PHOSPHORYLASE / ATP PHOSPHORYLASE (H+ TRANSPORTING) / ATP SYNTHASE / F1FO ATP SYNTHASE / F1-ATPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / heme biosynthetic process / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex / negative regulation of endothelial cell proliferation ...negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / heme biosynthetic process / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / erythrocyte differentiation / ADP binding / ATPase binding / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / calmodulin binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Cabezon, E. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: The Structure of Bovine F1-ATPase in Complex with its Regulatory Protein If1
著者: Cabezon, E. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure at 2.8 A Resolution of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Abrahams, J.P. / Leslie, A.G.W. / Lutter, R. / Walker, J.E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Lutter, R. / Abrahams, J.P. / Van Raaij, M.J. / Todd, R.J. / Lundqvist, T. / Buchanan, S.K. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1993
タイトル: The Structure of Bovine If1, the Regulatory Subunit of Mitochondrial F-ATPase
著者: Cabezon, E. / Runswick, M.J. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
履歴
登録2003年5月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 13-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 14-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 17-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 18-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
B: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
C: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
D: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
E: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
F: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
G: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
H: ATPase inhibitor, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)363,62018
ポリマ－360,9678
非ポリマー2,65310
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)272.300, 107.200, 152.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
モデル数2

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要素

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ATP synthase subunit ... , 3種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha, mitochondrial


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P19483
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta, mitochondrial


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00829, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / F-ATPase gamma subunit


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05631

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タンパク質 , 1種, 1分子 H

#4: タンパク質 ATPase inhibitor, mitochondrial / Inhibitor of F(1)F(o)-ATPase / IF1


分子量: 9604.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: MUSCLE / 遺伝子: ATPIF1, ATPI / 器官: HEART / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P01096

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非ポリマー , 2種, 10分子

#5: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

構成要素の詳細THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE ...THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE CATALYTIC BETA SUBUNIT. IN THE REFERENCE STRUCTURE, (REFERENCE 1) THE BETA SUBUNITS WERE LABELED ACCORDING TO THE BOUND NUCLEOTIDE, AS BETA(DP) (BINDS ADP), BETA(E) (NO BOUND NUCLEOTIDE) AND BETA(TP) (AMPPNP BOUND). THE ALPHA SUBUNITS (WHICH ALL BOUND AMPPNP) CONTRIBUTE TO THE CATALYTIC SITES OF THE BETA SUBUNITS, AND HAVE BEEN LABELED ACCORDINGLY. THUS ALPHA(DP) CONTRIBUTES TO THE CATALYTIC SITE ON BETA(DP), ALPHA(TP) TO THE SITE ON BETA (TP) AND ALPHA(E) TO THE SITE ON BETA(E). THE CORRESPONDENCE BETWEEN THE SUBUNIT NAMES AND THE CHAIN IDENTIFIERS IS GIVEN BELOW:. CHAIN A: ALPHA(E) CHAIN B: ALPHA(TP) CHAIN C: ALPHA(DP) CHAIN D: BETA(DP) CHAIN E: BETA(E) CHAIN F: BETA(TP)
配列の詳細REFERENCE: 1) FOR THE ALPHA SUBUNIT: J. E. WALKER, S. J. POWELL, O. VINAS AND M. J. RUNSWICK, ...REFERENCE: 1) FOR THE ALPHA SUBUNIT: J. E. WALKER, S. J. POWELL, O. VINAS AND M. J. RUNSWICK, BIOCHEMISTRY VOL 28, PP 4702-4708, 1989. 2) FOR THE GAMMA SUBUNIT: M. R. DYER, N. J. GAY, S. J. POWELL AND J.E. WALKER, BIOCHEMISTRY VOL 28, PP 3670-3680, 1989. DIFFERENT RESIDUE: GLY A 481, GLY B 481, GLY C 481 THIS RESIDUE WAS IDENTIFIED AS A GLY FROM THE PROTEIN SEQUENCE. IN THE CDNA SEQUENCE, THE CODON FOR THIS RESIDUE WAS AGC (SER) IN THREE CLONES WHILE IN TWO OTHERS IT WAS GGC (GLY). THE DIFFERENCE WAS THOUGHT TO BE DUE TO A MUTATION OCCURRING DURING EITHER PROPAGATION OF THE CLONES IN THE LIBRARY OR SUBCLONING INTO M13 VECTORS. THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS A GLY IN THIS POSITION. DIFFERENT RESIDUE: ASP G 273 THIS RESIDUE IS NOT PRESENT IN THE BOVINE GAMMA SUBUNIT IN THE MATERIAL USED IN THIS STRUCTURE DETERMINATION. THERE IS NO CODON FOR AN ASP IN THE CDNA SEQUENCE, NO C-TERMINAL ASP WAS FOUND IN THE PROTEIN SEQUENCE FOR THE GAMMA SUBUNIT AS ISOLATED FROM BEEF HEART MITOCHONDRIA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 6.6
詳細: PROTEIN 20MG/ML IN 100MM PIPES-NAOH PH6.6, 40MM MGSO4, 0.04% NA AZIDE, 10% GLYCEROL, 0.002% PMSF. DROPS EQUAL VOLUME OF PROTEIN AND 10MM AMP-PNP, 300MM NACL, 16% PEG 4000, 5MM SPERMIDINE. BATCH METHOD., pH 6.60
結晶化
*PLUS
手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein11
210 mMAMP-PNP12
3300 mM12NaCl
416 %(w/v)PEG400012
55 mMspermidine12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9366
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9366 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→39.5 Å / Num. obs: 109367 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.03 % / Biso Wilson estimate: 82.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2.61→2.75 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.202 / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 7.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E1Q, BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE

1e1q


解像度: 2.8→39.5 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: CRYSTALS ARE STATISTICALLY DISORDERED. IN THE ASYMMETRIC UNIT, THERE ARE TWO SUPERPOSED MOLECULES (COMPLEX A AND B) RELATED BY A 120 DEGREE ROTATION, EACH HAVE BEEN ASSIGNED AN OCCUPANCY OF 0. ...詳細: CRYSTALS ARE STATISTICALLY DISORDERED. IN THE ASYMMETRIC UNIT, THERE ARE TWO SUPERPOSED MOLECULES (COMPLEX A AND B) RELATED BY A 120 DEGREE ROTATION, EACH HAVE BEEN ASSIGNED AN OCCUPANCY OF 0.5 AND THEY ARE TREATED AS ALTERNATIVE CONFORMATIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 5507 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 109367 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.8 Å2 / ksol: 0.25 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.45 Å20 Å20 Å2
2--4.55 Å20 Å2
3----14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22699 0 160 0 22859
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it33
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.24
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.85
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.82 Å / Total num. of bins used: 50 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.524 101 5 %
Rwork0.44 1944 -
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.277 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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