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万見
- PDB-1ofi: Asymmetric complex between HslV and I-domain deleted HslU (H. inf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ofi
タイトルAsymmetric complex between HslV and I-domain deleted HslU (H. influenzae)
要素(ATP-DEPENDENT ...) x 2
キーワードHYDROLASE / CHAPERONE / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


HslU-HslV peptidase / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding ...HslU-HslV peptidase / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / : / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / : / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / 4-Layer Sandwich / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-LVS / PHOSPHATE ION / ATP-dependent protease subunit HslV / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
類似検索 - 構成要素
生物種HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kwon, A.R. / Kessler, B.M. / Overkleeft, H.S. / McKay, D.B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structure and Reactivity of an Asymmetric Complex between Hslv and I-Domain Deleted Hslu, a Prokaryotic Homolog of the Eukaryotic Proteasome
著者: Kwon, A.R. / Kessler, B.M. / Overkleeft, H.S. / Mckay, D.B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structure of Hsluv Complexed with a Vinyl Sulfone Inhibitor: Corroboration of a Proposed Mechanism of Allosteric Activation of Hslv by Hslu
著者: Sousa, M.C. / Kessler, B.M. / Overkleeft, H.S. / Mckay, D.B.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Crystal and Solution Structures of an Hsluv Protease-Chaperone Complex
著者: Sousa, M.C. / Trame, C.B. / Tsuruta, H. / Wilbanks, S.M. / Reddy, V.S. / Mckay, D.B.
履歴
登録2003年4月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
B: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
C: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
G: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
H: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
I: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
L: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
M: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
N: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
G: 4-IODO-3-NITROPHENYL ACETYL-LEUCINYL-LEUCINYL-LEUCINYL-VINYLSULFONE
H: 4-IODO-3-NITROPHENYL ACETYL-LEUCINYL-LEUCINYL-LEUCINYL-VINYLSULFONE
I: 4-IODO-3-NITROPHENYL ACETYL-LEUCINYL-LEUCINYL-LEUCINYL-VINYLSULFONE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,82530
ポリマ－215,7999
非ポリマー4,02621
水37821
1
A: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
G: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
L: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)439,65160
ポリマ－431,59918
非ポリマー8,05242
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_565y,-x+y+1,z1
crystal symmetry operation6_655x-y+1,x,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation4_775-x+2,-y+2,z1
手法PQS
2
B: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
C: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
H: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
I: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
M: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
N: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
ヘテロ分子

B: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
C: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
H: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
I: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
M: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
N: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
ヘテロ分子

B: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
C: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
H: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
I: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
M: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
N: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)439,65160
ポリマ－431,59918
非ポリマー8,05242
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)190.177, 190.177, 114.511
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

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ATP-DEPENDENT ... , 2種, 9分子 ABCGHILMN

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU


分子量: 34126.020 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
株: RD / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P43773
#2: タンパク質
ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV


分子量: 18903.549 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
株: RD / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P43772, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; スレオニンエンドペプチターゼ

-
非ポリマー , 5種, 42分子 GHI

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物
ChemComp-LVS / 4-IODO-3-NITROPHENYL ACETYL-LEUCINYL-LEUCINYL-LEUCINYL-VINYLSULFONE


分子量: 722.632 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H43IN4O8S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細FUNCTION: CHAPERONE SUBUNIT OF A PROTEASOME-LIKE DEGRADATION COMPLEX INTERACTS WITH HSLV.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: PEG-MME 2000, KCL,MG(OAC)2,CITRATE, PH 5.5
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115-20 mg/mlprotein11
210 mMMOPS11pH7.0
31 mMmagnesium acetate11
41 mMATP11
57 %PEG2000MME12
61 M12KCl
710 mMmagnesium acetate12
850 mMcitrate12pH5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 38085 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.46 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 92.7
反射
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 169771 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.7 % / Rmerge(I) obs: 0.292 / Mean I/σ(I) obs: 4.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1G3I

1g3i


解像度: 3.2→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.327 3523 10 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 169771 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: DENSITY MODIFICATION
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14798 0 231 21 15050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor%反射
Rfree0.481 10 %
Rwork0.379 -
obs-92.7 %
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 31884
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.22 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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