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- PDB-1of2: Crystal structure of HLA-B*2709 complexed with the vasoactive int... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1of2
タイトルCrystal structure of HLA-B*2709 complexed with the vasoactive intestinal peptide type 1 receptor (VIPR) peptide (residues 400-408)
要素
  • BETA-2-MICROGLOBULIN
  • HUMAN LYMPHOCYTE ANTIGEN HLA-B27
  • VASOACTIVE INTESTINAL POLYPEPTIDE RECEPTOR
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC (MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX) / HLA (HUMAN LEUKOCYTE ANTIGEN)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide receptor activity / vasoactive intestinal polypeptide receptor activity / regulation of membrane depolarization / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / retina homeostasis / G protein-coupled peptide receptor activity ...: / : / pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide receptor activity / vasoactive intestinal polypeptide receptor activity / regulation of membrane depolarization / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / retina homeostasis / G protein-coupled peptide receptor activity / regulation of interleukin-6 production / peptide hormone binding / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / detection of bacterium / : / : / positive regulation of receptor binding / secretory granule membrane / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / defense response / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / Glucagon-type ligand receptors / Interferon alpha/beta signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / antibacterial humoral response / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / cellular response to lipopolysaccharide / protein refolding / early endosome membrane / defense response to Gram-negative bacterium / G alpha (s) signalling events / protein homotetramerization / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / external side of plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor 1 / GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. ...GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor 1 / GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Beta-2-microglobulin / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Vasoactive intestinal polypeptide receptor 1 / Beta-2-microglobulin / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Hulsmeyer, M. / Fiorillo, M.T. / Bettosini, F. / Sorrentino, R. / Saenger, W. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
引用
ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 2004
タイトル: Dual, Hla-B27 Subtype-Dependent Conformation of a Self-Peptide
著者: Hulsmeyer, M. / Fiorillo, M.T. / Bettosini, F. / Sorrentino, R. / Saenger, W. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Hla-B27 Subtypes Differentially Associated with Disease
著者: Hulsmeyer, M. / Hillig, R.C. / Volz, A. / Ruhl, M. / Schroder, W. / Saenger, W. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
履歴
登録2003年4月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN LYMPHOCYTE ANTIGEN HLA-B27
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
C: VASOACTIVE INTESTINAL POLYPEPTIDE RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5617
ポリマ－45,2303
非ポリマー3314
水6,161342
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.158, 81.635, 65.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HUMAN LYMPHOCYTE ANTIGEN HLA-B27 / HUMAN LYMPHOCYTE ANTIGEN B*2705 / HEAVY CHAIN


分子量: 31951.219 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLUAR DOMAIN, RESIDUES 25-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q29846, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 BETA-2-MICROGLOBULIN


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01884, UniProt: P61769*PLUS

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド VASOACTIVE INTESTINAL POLYPEPTIDE RECEPTOR / PEPTIDE VIPR


分子量: 1399.694 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 400-408 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P32241

-
非ポリマー , 3種, 346分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: TRIS PH 8.5, 19% PEG 8000 HANGING DROP, TEMPERATURE 291K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5
219 %PEG80001reservoir
316 mg/mlprotein1drop
410 mMTris-HCl1droppH7.5
5150 mM1dropNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.802
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.802 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→29.1 Å / Num. obs: 25005 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 97
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 29.1 Å / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.123
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3 % / Num. unique obs: 2495 / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 4.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K5N

1k5n


解像度: 2.2→62.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 5.122 / SU ML: 0.138 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.264 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 1267 5.1 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.191 23736 95.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å21.17 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→62.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3191 0 19 342 3552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0213334
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022871
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2591.9264521
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81536680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7885382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02735
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.180.2531
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2450.23189
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.21890
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1090.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2950.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6111.51931
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.11723126
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.71131403
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8424.51395
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.274 87
Rwork0.21 1769
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3494-0.0162-0.07550.1259-0.00070.06940.01230.0235-0.0018-0.0009-0.0052-0.0013-0.0001-0.0013-0.00720.0504-0.0006-0.01080.03010.0020.01364.2314-3.1275-3.6962
20.10980.06190.14260.0813-0.18191.05060.0149-0.00930.00650.003-0.00110.00570.03340.0075-0.01380.04890.0087-0.01270.03370.0020.006126.2497-6.267325.114
30.49450.11090.13020.3260.02780.1612-0.0349-0.03210.01480.01270.0186-0.0189-0.0111-0.00790.01630.04690.0043-0.01950.0293-0.00960.010215.258711.702417.0002
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 180
2X-RAY DIFFRACTION1C1 - 9
3X-RAY DIFFRACTION2A181 - 276
4X-RAY DIFFRACTION3B1 - 99
精密化
*PLUS
最低解像度: 29.1 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.3
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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