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- PDB-1ocb: Structure of the wild-type cellobiohydrolase Cel6A from Humicolas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ocb
タイトルStructure of the wild-type cellobiohydrolase Cel6A from Humicolas insolens in complex with a fluorescent substrate
要素CELLOBIOHYDROLASE II
キーワードHYDROLASE / CELLULOSE DEGRADATION / CELLOBIOHYDROLASE / CELLULASE / GLYCOSIDE HYDROLASE FAMILY 6 / PROCESSIVE MECHANISM
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (non-reducing end) / cellulose 1,4-beta-cellobiosidase activity / cellulose binding / cellulose catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
1, 4-beta cellobiohydrolase / Glycosyl hydrolases family 6 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 6 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 6, conserved site / 1, 4-beta cellobiohydrolase / 1, 4-beta cellobiohydrolase superfamily / Glycosyl hydrolases family 6 / CBM1 (carbohydrate binding type-1) domain signature. / Cellulose-binding domain, fungal / Cellulose-binding domain superfamily ...1, 4-beta cellobiohydrolase / Glycosyl hydrolases family 6 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 6 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 6, conserved site / 1, 4-beta cellobiohydrolase / 1, 4-beta cellobiohydrolase superfamily / Glycosyl hydrolases family 6 / CBM1 (carbohydrate binding type-1) domain signature. / Cellulose-binding domain, fungal / Cellulose-binding domain superfamily / Fungal cellulose binding domain / CBM1 (carbohydrate binding type-1) domain profile. / Fungal-type cellulose-binding domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLUORESCEINYLTHIOUREIDO / Exoglucanase-6A
類似検索 - 構成要素
生物種HUMICOLA INSOLENS (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Varrot, A. / Frandsen, T.P. / Von Ossowski, I. / Boyer, V. / Driguez, H. / Schulein, M. / Davies, G.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structural Basis for Ligand Binding and Processivity in Cellobiohydrolase Cel6A from Humicola Insolens
著者: Varrot, A. / Frandsen, T.P. / Von Ossowski, I. / Boyer, V. / Driguez, H. / Schulein, M. / Davies, G.J.
履歴
登録2003年2月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02020年6月24日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / pdbx_database_status / pdbx_validate_chiral / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_validate_chiral
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLOBIOHYDROLASE II
B: CELLOBIOHYDROLASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,55111
ポリマ－80,0292
非ポリマー3,5219
水12,881715
1
A: CELLOBIOHYDROLASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5585
ポリマ－40,0151
非ポリマー1,5444
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CELLOBIOHYDROLASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9926
ポリマ－40,0151
非ポリマー1,9785
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.763, 155.681, 51.218
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 CELLOBIOHYDROLASE II / CELLULASE / CEL6A


分子量: 40014.512 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC CORE DOMAIN, RESIDUES 89-450 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-LINKED N-ACETYLGLUCOSAMINE ON RESIDUE ASN 141 / 由来: (組換発現) HUMICOLA INSOLENS (菌類)
プラスミド: UNDER CONTROL OF THE FUNGAL AMYLASE PROMOTER AND AMYLOGLUCOSIDASE TERMINATOR
発現宿主: ASPERGILLUS ORYZAE (米麹菌)
参照: UniProt: Q9C1S9*PLUS, cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (non-reducing end)

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糖 , 3種, 6分子

#2: 多糖 4-amino-4-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)- ...4-amino-4-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-methyl 4-thio-beta-D-glucopyranoside


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 695.685 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_1*OC][a2122h-1b_1-5][a2122h-1a_1-5_4*N]/1-2-2-3/a4-b1*S*_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][methyl]{[(1+1)][b-D-Glcp4SH]{[(4+S)][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Glcp4N]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-methyl 4-thio-beta-D-glucopyranoside


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 534.530 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_1*OC][a2122h-1b_1-5]/1-2-2/a4-b1*S*_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][methyl]{[(1+1)][b-D-Glcp4SH]{[(4+S)][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 718分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-FLG / FLUORESCEINYLTHIOUREIDO / 2-(3-オキソ-6-ヒドロキシ-3H-キサンテン-9-イル)-5-[(エチルアミノ)チオキソメチルアミノ]安息香酸


分子量: 434.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H18N2O5S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 715 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THERE IS A PRO-SEQUENCE OF 23 AMINO-ACIDS WHICH ARE POST-TRANSLATIONALLY CLEAVED TO YIELD A MATURE ...THERE IS A PRO-SEQUENCE OF 23 AMINO-ACIDS WHICH ARE POST-TRANSLATIONALLY CLEAVED TO YIELD A MATURE PROTEIN OF 450 RESIDUES. THE NUMBERING OF THE PROTEIN STRUCTURE ASSUMES THAT RESIDUE 1 IS THE FIRST RESIDUE OF THE MATURE PROTEIN AND HENCE DOES NOT INCLUDE THE LEADER SEQUENCE IN THE NUMBERING.ALSO, THIS STRUCTURE IS OF THE CATALYTIC CORE DOMAIN ONLY, WHICH COMMENCES AT RESIDUE TYR 89. IN THE CHAIN A THE FIRST RESIDUE OF THE CORE IS DISORDERED AND NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY,HENCE THIS ENTRY BEGINS AT HENCE THIS ENTRY BEGINS AT RESIDUE ASN 90. THIS PROTEIN IS CLOSELY RELATED TO AVICELASE 2 (SWISS-PROT ACCESSION ID:Q9C1S9) WITH WHICH IT HAS 96% SEQUENCE IDENTITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.7 %
結晶化pH: 4.6
詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED IN WATER TO 7 MG/ML IT WAS INCUBATED 1H PRIOR CRYSTALLISATION WITH THE 5MM OF THE SUBSTRATE 16% PEG5KMME AND 200 MM CALCIUM ACETATE WERE USED AS PRECIPITANT AND ...詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED IN WATER TO 7 MG/ML IT WAS INCUBATED 1H PRIOR CRYSTALLISATION WITH THE 5MM OF THE SUBSTRATE 16% PEG5KMME AND 200 MM CALCIUM ACETATE WERE USED AS PRECIPITANT AND 100 MM SODIUM ACETATE PH 4.6 AS BUFFER.
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMHEPES1reservoirpH7.0
2200 mMcalcium acetate1reservoir
318 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.932
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→40 Å / Num. obs: 69418 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 91.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 40 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.3 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Mean I/σ(I) obs: 6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BVW

2bvw


解像度: 1.75→38.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.877 / SU ML: 0.061 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.168 3394 5 %RANDOM
Rwork0.133 ---
obs0.135 63815 97.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.68 Å20 Å20.25 Å2
2---1.26 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→38.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5630 0 230 715 6575
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0216073
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5781.9678320
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.911312044
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9045720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2918
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.026713
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021209
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.21149
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2550.26063
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.23347
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2500
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2580.279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1540.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7961.53620
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34825823
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.33132453
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.54.52497
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.2 252
Rwork0.147 4393
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56180.05950.08660.95990.0831.05520.02040.0248-0.0568-0.06160.0263-0.0360.1350.0103-0.04680.0155-0.0066-0.01740.0437-0.00040.02291.10.1993.04
20.8781-0.0815-0.18811.4555-0.10610.7922-0.0046-0.03650.14010.14910.07450.0529-0.0562-0.0165-0.06990.00410.00520.00650.0518-0.00160.0619-33.35538.618-22.275
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A90 - 450
2X-RAY DIFFRACTION2B91 - 450
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Rfactor Rfree: 0.172 / Rfactor Rwork: 0.135
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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