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- PDB-1o93: Methionine Adenosyltransferase complexed with ATP and a L-methion... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o93
タイトルMethionine Adenosyltransferase complexed with ATP and a L-methionine analogue
要素S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
キーワードTRANSFERASE / ADENOSYLTRANSFERASE / METHIONINE AND ATP BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / Sulfur amino acid metabolism / methionine catabolic process / methionine adenosyltransferase complex / Methylation / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / amino acid binding / ADP binding ...Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / Sulfur amino acid metabolism / methionine catabolic process / methionine adenosyltransferase complex / Methylation / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / amino acid binding / ADP binding / nuclear matrix / one-carbon metabolic process / protein-containing complex assembly / protein homotetramerization / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain ...GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthase signature 1. / S-adenosylmethionine synthase signature 2. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / (2S,4S)-2-AMINO-4,5-EPOXIPENTANOIC ACID / PHOSPHATE ION / S-adenosylmethionine synthase isoform type-1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Gonzalez, B. / Pajares, M.A. / Hermoso, J.A. / Sanz-Aparicio, J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structures of Methionine Adenosyltransferase Complexed with Substrates and Products Reveal the Methionine-ATP Recognition and Give Insights Into the Catalytic Mechanism
著者: Gonzalez, B. / Pajares, M.A. / Hermoso, J.A. / Guillerm, D. / Guillerm, G. / Sanz-Aparicio, J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Crystal Structure of Tetrameric Methionine Adenosyltransferase from Rat Liver Reveals the Methionine Binding-Site
著者: Gonzalez, B. / Pajares, M.A. / Hermoso, J.A. / Alvarez, L. / Garrido, F. / Sufrin, J.R. / Sanz-Aparicio, J.
履歴
登録2002年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月30日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
B: S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,25511
ポリマ－87,2752
非ポリマー9799
水3,333185
1
A: S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
B: S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
ヘテロ分子

A: S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
B: S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,51022
ポリマ－174,5514
非ポリマー1,95918
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+3/41
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)115.200, 115.200, 160.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.787, -0.2305, 0.5723), (-0.216, -0.766, -0.6055), (0.5779, -0.6001, 0.553)
ベクター: 11.3321, 81.6531, 27.3945)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 S-ADENOSYLMETHIONINE SYNTHETASE / METHIONINE ADENOSYLTRANSFERASE / ADOMET SYNTHETASE / MAT-I


分子量: 43637.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 器官: LIVER / プラスミド: PSSRL-T7N / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13444, methionine adenosyltransferase

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非ポリマー , 6種, 194分子

#2: 化合物 ChemComp-LIS / (2S,4S)-2-AMINO-4,5-EPOXIPENTANOIC ACID / 3-OXIRAN-2YLALANINE / (2S,4S)-アミノ-4,5-エポキシ吉草酸


分子量: 131.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CATALYZES THE FORMATION OF S-ADENOSYLMETHIONINE FROM METHIONINE AND ATP. ATP + L-METHIONINE + H(2)O ...CATALYZES THE FORMATION OF S-ADENOSYLMETHIONINE FROM METHIONINE AND ATP. ATP + L-METHIONINE + H(2)O = PHOSPHATE + DIPHOSPHATE + S-ADENOSYL-L-METHIONINE.BINDS 2 DIVALENT IONS, SUCH AS MAGNESIUM OR COBALT, AND 1 POTASSIUM ION PER SUBUNIT
配列の詳細THE SWISS-PROT ACCESSION FOR THIS ENTRY P13444 HAS A RESIDUE ASN AT POSITION 345. THE DEPOSITORS ...THE SWISS-PROT ACCESSION FOR THIS ENTRY P13444 HAS A RESIDUE ASN AT POSITION 345. THE DEPOSITORS INDICATE THAT THIS IS A POSSIBLE ERROR IN THE SWISS-PROT DATABASE ENTRY FOR THIS PROTEIN, AND THAT RESIDUE 345 ASN DOES DOES NOT EXIST IN THE STRUCTURE WHICH IS DESCRIBED HERE. THE DBREF CONSEQUENTLY MAPS TO THE SWISS-PROT ENTRY IN TWO PARTS AS SHOWN BELOW.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 16% PEG 10000, 10MM ATP, 10 MM LIS, 100MM HEPES PH=7.5, pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
130 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH8.
310 mMdithiothreitol1drop
450 mM1dropKCl
510 mM1dropMgSO4
61 mMEDTA1drop
716 %(w/v)PEG100001reservoir
8100 mMHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.48→57.2 Å / Num. obs: 13561 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 3.48→3.69 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.385 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
最高解像度: 3.35 Å / Num. obs: 14731 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.145
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.35 Å / 最低解像度: 3.48 Å / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.495 / Mean I/σ(I) obs: 1.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QM4

1qm4


解像度: 3.49→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 916 7.2 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 12795 97.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.49→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5692 0 55 185 5932
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 3.48→3.62 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 122 7.7 %
Rwork0.251 1458 -
obs--97.9 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.35 Å / 最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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