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- PDB-1o87: A new MgGDP complex of the Ffh NG domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o87
タイトルA new MgGDP complex of the Ffh NG domain
要素SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
キーワードPROTEIN TRANSPORT / FFH / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE / SRP / GTPASE / GTP-BINDING / RNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
SRP54, nucleotide-binding domain / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily ...SRP54, nucleotide-binding domain / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Signal recognition particle protein
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS AQUATICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Freymann, D.M.
引用ジャーナル: Proteins: Struct.,Funct., Genet. / 年: 2004
タイトル: Novel Protein and Mg2+ Configurations in the Mg2+Gdp Complex of the Srp Gtpase Ffh
著者: Focia, P.J. / Alam, H. / Lu, T. / Ramirez, U.D. / Freymann, D.M.
履歴
登録2002年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
B: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,39214
ポリマ－65,1432
非ポリマー1,24912
水4,936274
1
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1917
ポリマ－32,5721
非ポリマー6196
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2027
ポリマ－32,5721
非ポリマー6306
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.415, 113.631, 61.382
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.702938, -0.008749, 0.711197), (-0.011637, -0.999932, -0.000799), (0.711155, -0.007715, -0.702992)
ベクター: 7.4832, 17.2284, -20.1166)
詳細CHAIN B WAS TRANSFORMED USING CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRYTO BRING CHAINS B INTO CONTACT WITH CHAIN A AND PLACETHEM IN THE SAME ASYMMETRIC UNIT.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN / FIFTY-FOUR HOMOLOG / FFH


分子量: 32571.637 Da / 分子数: 2 / 断片: NG GTPASE DOMAIN, RESIDUES 1-296 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) THERMUS AQUATICUS (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O07347

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非ポリマー , 5種, 286分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ESSENTIAL FOR EFFICIENT EXPORT OF EXTRA-CYTOPLASMIC PROTEINS. BINDS TO THE SIGNAL SEQUENCE OF ...ESSENTIAL FOR EFFICIENT EXPORT OF EXTRA-CYTOPLASMIC PROTEINS. BINDS TO THE SIGNAL SEQUENCE OF PROTEINS WHEN IT EMERGES FROM THE RIBOSOMES. TWO DOMAIN ARCHITECTURE: NG-DOMAIN BINDS GTP, M-DOMAIN BINDS RNA AND SIGNAL PEPTIDE OF THE PROTEIN TO BE TRANSPORTED. MEMBER OF THE SRP FAMILY OF GTP-BINDING PROTEINS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 4.0 M SODIUM FORMATE, pH 7.00
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
132 mg/mlprotein1drop
22 mM1dropMgCl2
32 mMGTP1drop
44 Msodium formate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.96392
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96392 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 40999 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.159 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.159 / Mean I/σ(I) obs: 6.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1FFH

1ffh


解像度: 2.1→56.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 4.928 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.184 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 2023 5.1 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.197 38000 97.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å20 Å20.45 Å2
2---0.64 Å20 Å2
3---1.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→56.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4540 0 76 274 4890
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0214771
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6692.0276440
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.881310744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5675605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2727
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02951
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.21020
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.25344
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22995
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2240
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.320.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2470.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8491.52979
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5824737
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.65431792
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5274.51703
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.283 144
Rwork0.2 2710
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.236 / Rfactor Rwork: 0.194
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.669

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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