[日本語] English
万見
- PDB-1nyn: Solution NMR Structure of Protein YHR087W from Saccharomyces cere... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nyn
タイトルSolution NMR Structure of Protein YHR087W from Saccharomyces cerevisiae. Northeast Structural Genomics Consortium Target YTYST425.
要素Hypothetical 12.0 kDa protein in NAM8-GAR1 intergenic region
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / UNKNOWN FUNCTION / hypothetical protein / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA metabolic process / rRNA processing / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Hypothetical 12.0 Kda Protein In Nam8-gar1 Intergenic Region; Chain: A; / Ribosome maturation protein SBDS, N-terminal domain / Ribosome maturation protein SDO1/SBDS, N-terminal / Ribosome maturation protein SBDS, N-terminal domain superfamily / Ribosome maturation protein Sdo1/SBDS-like / Shwachman-Bodian-Diamond syndrome (SBDS) protein / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Restriction of telomere capping protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Cort, J.R. / Yee, A.A. / Arrowsmith, C.H. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: The Shwachman-Bodian-Diamond syndrome protein family is involved in RNA metabolism.
著者: Savchenko, A. / Krogan, N. / Cort, J.R. / Evdokimova, E. / Lew, J.M. / Yee, A.A. / Sanchez-Pulido, L. / Andrade, M.A. / Bochkarev, A. / Watson, J.D. / Kennedy, M.A. / Greenblatt, J. / Hughes, ...著者: Savchenko, A. / Krogan, N. / Cort, J.R. / Evdokimova, E. / Lew, J.M. / Yee, A.A. / Sanchez-Pulido, L. / Andrade, M.A. / Bochkarev, A. / Watson, J.D. / Kennedy, M.A. / Greenblatt, J. / Hughes, T. / Arrowsmith, C.H. / Rommens, J.M. / Edwards, A.M.
履歴
登録2003年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Hypothetical 12.0 kDa protein in NAM8-GAR1 intergenic region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1951
ポリマ－14,1951
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1combination of low energy, close to average, and few violations

-
要素

#1: タンパク質 Hypothetical 12.0 kDa protein in NAM8-GAR1 intergenic region


分子量: 14194.792 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YHR087W / プラスミド: pET 15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P38804

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1324D 13C-separated NOESY
141HNHA
NMR実験の詳細Text: BACKBONE AND SIDECHAIN ASSIGNMENTS WERE DETERMINED MANUALLY FROM TRIPLE-RESONANCE NMR DATA. NOE DISTANCE RESTRAINTS WERE DERIVED MANUALLY FROM NOESY DATA. PHI DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS WERE ...Text: BACKBONE AND SIDECHAIN ASSIGNMENTS WERE DETERMINED MANUALLY FROM TRIPLE-RESONANCE NMR DATA. NOE DISTANCE RESTRAINTS WERE DERIVED MANUALLY FROM NOESY DATA. PHI DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS WERE DERIVED FROM THE HNHA EXPERIMENT. PSI DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS WERE DERIVED FROM NOE RATIOS, SECONDARY STRUCTURE PROPENSITIES EVIDENT IN PRELIMINARY STRUCTURES, AND FROM ALPHA CARBON 13C CHEMICAL SHIFT TRENDS. RESIDUES 51-59 COMPRISE A POORLY-DEFINED LOOP IN THIS ENSEMBLE OF STRUCTURES. RESIDUES 92 TO 110 ARE ALSO NOT WELL-DEFINED IN THE ENSEMBLE.

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM YHR087W U-13C,15N, 10mM Sodium Acetate, 300mM NaCl90% H2O/10% D2O
21mM YHR087W U-13C,15N, 10mM Sodium Acetate, 300mM NaCl100% D2O
試料状態イオン強度: 300mM NaCl / pH: 5.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian UNITYVarianUNITY6003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NIH-XPLOR2.0.4Brunger, A.T., Schwieters, C.D., Kuszewski, J.J., Tjandra, N., Clore, G.M.精密化
Felix97解析
NIH-XPLOR2.0.4Brunger, A.T., Schwieters, C.D., Kuszewski, J.J., Tjandra, N., Clore, G.M.構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 665 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE RESTRAINTS, 73 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, AND 44 HYDROGEN BOND RESTRAINTS (10.0 RESTRAINTS PER ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 665 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE RESTRAINTS, 73 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, AND 44 HYDROGEN BOND RESTRAINTS (10.0 RESTRAINTS PER RESIDUE FOR RESIDUES 4-90, EXCLUDING LOOP RESIDUES 51-59). THE 20 RESIDUE N-TERMINAL TAG (MGSSHHHHHHSSGLVPRGSH) WAS NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATION AND IS NOT PRESENT IN THE COORDINATES.
代表構造選択基準: combination of low energy, close to average, and few violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る