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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5xad | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | NLIR - LC3B fusion protein | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / Autophagy / LC3 / Atg8 / fusion protein | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationhost intracellular membrane-bounded organelle / protein delipidation / SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / symbiont-mediated suppression of host autophagy / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylethanolamine binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation ...host intracellular membrane-bounded organelle / protein delipidation / SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / symbiont-mediated suppression of host autophagy / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylethanolamine binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / organelle membrane / autophagosome membrane / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / mitophagy / endomembrane system / cysteine-type peptidase activity / Pexophagy / autophagosome / cellular response to starvation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / macroautophagy / mitochondrial membrane / host cell cytoplasmic vesicle membrane / autophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / microtubule / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / proteolysis / extracellular region / membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (bacteria) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.88 Å | ||||||
Authors | Kwon, D.H. / Kim, L. / Song, H.K. | ||||||
Citation | Journal: Biochem. Biophys. Res. Commun. / Year: 2017Title: A novel conformation of the LC3-interacting region motif revealed by the structure of a complex between LC3B and RavZ Authors: Kwon, D.H. / Kim, L. / Kim, B.W. / Kim, J.H. / Roh, K.H. / Choi, E.J. / Song, H.K. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5xad.cif.gz | 137.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5xad.ent.gz | 109.3 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5xad.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5xad_validation.pdf.gz | 452.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5xad_full_validation.pdf.gz | 457.2 KB | Display | |
| Data in XML | 5xad_validation.xml.gz | 15.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 5xad_validation.cif.gz | 21.3 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xa/5xad ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xa/5xad | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5xacC ![]() 5xaeC ![]() 3vtuS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 14019.088 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MAP1LC3B, MAP1ALC3 / Production host: ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 2814.870 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 12-34 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (bacteria)Strain: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / Production host: ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.04 Å3/Da / Density % sol: 39.65 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 9.5 Details: 1.0 M Ammonium sulfate, 100mM CHES/NaOH pH 9.5, 200mM NaCl. |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: AR-NE3A / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Dec 18, 2015 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.88→37.5 Å / Num. obs: 23313 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 8.8 % / Net I/σ(I): 50.5 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 3VTU Resolution: 1.88→35.6 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.28
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.88→35.6 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
Legionella pneumophila subsp. pneumophila (bacteria)
X-RAY DIFFRACTION
Citation












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