[日本語] English
万見
- PDB-1mvw: MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mvw
タイトルMOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE
要素
  • RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
  • SKELETAL MUSCLE MYOSIN II
  • SKELETAL MUSCLE MYOSIN II ESSENTIAL; LIGHT CHAIN
  • SKELETAL MUSCLE MYOSIN II REGULATORY; LIGHT CHAIN
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / ACTIN-MYOSIN COMPLEX IN SITU IN MUSCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


contractile muscle fiber / Striated Muscle Contraction / myosin filament / myosin II complex / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / myofibril / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding ...contractile muscle fiber / Striated Muscle Contraction / myosin filament / myosin II complex / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / myofibril / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / skeletal muscle tissue development / muscle contraction / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / cell body / calmodulin binding / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / EF-hand domain pair / : / Myosin, N-terminal, SH3-like ...: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / EF-hand domain pair / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 3, skeletal muscle isoform / Myosin regulatory light chain 11 / Myosin heavy chain, skeletal muscle, adult / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 70 Å
データ登録者Chen, L.F. / Winkler, H. / Reedy, M.K. / Reedy, M.C. / Taylor, K.A.
引用
ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2002
タイトル: Molecular modeling of averaged rigor crossbridges from tomograms of insect flight muscle.
著者: Li Fan Chen / Hanspeter Winkler / Michael K Reedy / Mary C Reedy / Kenneth A Taylor /
要旨: Electron tomography, correspondence analysis, molecular model building, and real-space refinement provide detailed 3-D structures for in situ myosin crossbridges in the nucleotide-free state (rigor), ...Electron tomography, correspondence analysis, molecular model building, and real-space refinement provide detailed 3-D structures for in situ myosin crossbridges in the nucleotide-free state (rigor), thought to represent the end of the power stroke. Unaveraged tomograms from a 25-nm longitudinal section of insect flight muscle preserved native structural variation. Recurring crossbridge motifs that repeat every 38.7 nm along the actin filament were extracted from the tomogram and classified by correspondence analysis into 25 class averages, which improved the signal to noise ratio. Models based on the atomic structures of actin and of myosin subfragment 1 were rebuilt to fit 11 class averages. A real-space refinement procedure was applied to quantitatively fit the reconstructions and to minimize steric clashes between domains introduced during the fitting. These combined procedures show that no single myosin head structure can fit all the in situ crossbridges. The validity of the approach is supported by agreement of these atomic models with fluorescent probe data from vertebrate muscle as well as with data from regulatory light chain crosslinking between heads of smooth muscle heavy meromyosin when bound to actin.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Real Space Refinement of Acto-Myosin Structures from Sectioned Muscle.
著者: Chen, L.F. / Blanc, E. / Chapman, M.S. / Taylor, K.A.
#2: ジャーナル: Ultramicroscopy / 年: 1999
タイトル: Multivariate Statistical Analysis of Three-Dimensional Cross-Bridge Motifs in Insect Flight Muscle
著者: Winkler, H. / Taylor, K.A.
#3: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The Use of Electron Tomography for Structural Analysis of Disordered Protein Arrays.
著者: Taylor, K.A. / Tang, J. / Cheng, Y. / Winkler, H.
履歴
登録2002年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年11月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_sites / cell ...atom_sites / cell / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 999SEQUENCE Since the models used to fit the data are not from the same source, the DBREF and the ...SEQUENCE Since the models used to fit the data are not from the same source, the DBREF and the SEQADV remarks were suppressed.

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II
B: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II REGULATORY; LIGHT CHAIN
C: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II ESSENTIAL; LIGHT CHAIN
D: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II
E: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II REGULATORY; LIGHT CHAIN
F: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II ESSENTIAL; LIGHT CHAIN
G: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II
H: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II REGULATORY; LIGHT CHAIN
I: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II ESSENTIAL; LIGHT CHAIN
J: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II
K: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II REGULATORY; LIGHT CHAIN
L: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II ESSENTIAL; LIGHT CHAIN
M: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II
N: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II REGULATORY; LIGHT CHAIN
O: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II ESSENTIAL; LIGHT CHAIN
P: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II
Q: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II REGULATORY; LIGHT CHAIN
R: SKELETAL MUSCLE MYOSIN II ESSENTIAL; LIGHT CHAIN
1: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
2: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
3: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
4: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
5: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
6: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
7: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
8: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
9: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
V: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
W: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
X: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
Y: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN
Z: RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,358,59132
ポリマ－1,358,59132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質
SKELETAL MUSCLE MYOSIN II


分子量: 96625.484 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
詳細: ORGANISM FROM WHICH THE MYOSIN FOR THE CRYSTAL STRUCTURE THAT PROVIDED 2MYS WAS OBTAINED
由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P13538
#2: タンパク質
SKELETAL MUSCLE MYOSIN II REGULATORY; LIGHT CHAIN


分子量: 16063.036 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
詳細: ORGANISM FROM WHICH THE MYOSIN FOR THE CRYSTAL STRUCTURE THAT PROVIDED 2MYS WAS OBTAINED
由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02609
#3: タンパク質
SKELETAL MUSCLE MYOSIN II ESSENTIAL; LIGHT CHAIN


分子量: 16063.926 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
詳細: ORGANISM FROM WHICH THE MYOSIN FOR THE CRYSTAL STRUCTURE THAT PROVIDED 2MYS WAS OBTAINED
由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02605
#4: タンパク質
RABBIT SKELETAL MUSCLE ACTIN


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然
詳細: ORGANISM FROM WHICH THE ACTIN THAT PROVIDED THE CRYSTAL STRUCTURE FOR 1ATN WAS OBTAINED
由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: TISSUE / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

-
試料調製

構成要素名称: INSECT FLIGHT MUSCLE OF THE LARGE WATER BUG LETHOCERUS MAXIMUS
タイプ: TISSUE
詳細: DORSAL LONGITUDINAL FLIGHT MUSCLES OF THE LARGE WATERBUG, LETHOCERUS MAXIMUS WERE GLYCERINATED IN THE DISSECTED THORAX AND STORED AT -20 DEGREES C. FIXATION INVOLVED SEQUENTIAL TANNIC ACID- ...詳細: DORSAL LONGITUDINAL FLIGHT MUSCLES OF THE LARGE WATERBUG, LETHOCERUS MAXIMUS WERE GLYCERINATED IN THE DISSECTED THORAX AND STORED AT -20 DEGREES C. FIXATION INVOLVED SEQUENTIAL TANNIC ACID-GLUTARALDEHYDE (0.2% AND 2%), COLD 1% OSO4 AT PH 6.0, 1% URANYL ACETATE BLOCK STAINING AND ARALDITE 506 EMGEDDING. THIN SECTIONS WERE STAINED WITH A SEQUENCE OF PERMANGANATE AND LEAD. SECTION WERE ~25 NM THICK. MODELS ARE BUILT TO FIT THE THIN, ACTIN CONTAINING FILAMENTS LABELED WITH ENDOGENOUS MYOSIN IN THE RIGOR STATE.
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Osmium tetroxide, Uranyl Acetate
急速凍結詳細: NO VITRIFICATION. SAMPLES WERE VIEWED AT ROOM TEMPERATURE.

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS EM400
電子銃電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 100 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 17000 X
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 36
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RSRefモデルフィッティング
2Custom３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: DUAL AXIS TILT SERIES ELECTRON TOMOGRAPHY / 解像度: 70 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 15.5 Å / 倍率補正: INDICATED INSTRUMENT MAGNIFICATION
詳細: 3-D MOTIFS WERE IDENTIFIED IN THE TOMOGRAM BY FIRST PRODUCING A CROSS CORRELATION MAP FROM WHICH PEAK COORDINATES WERE DETERMINED FROM THEIR CENTER OF GRAVITY. WE DEFINE A 3-D MOTIF AS ONE, ...詳細: 3-D MOTIFS WERE IDENTIFIED IN THE TOMOGRAM BY FIRST PRODUCING A CROSS CORRELATION MAP FROM WHICH PEAK COORDINATES WERE DETERMINED FROM THEIR CENTER OF GRAVITY. WE DEFINE A 3-D MOTIF AS ONE, ENTIRE 38.7 NM CROSSBRIDGE REPEAT ALONG ACTIN. THESE MOTIFS USUALLY CONTAIN AT LEAST FOUR MYOSIN HEADS IN TWO PAIRED CROSSBRIDGES (SINGLE CHEVRONS) AND SOMETIMES CONTAIN AS MANY AS SIX MYOSIN HEADS IN FOUR PAIRED CROSSBRIDGES (DOUBLE CHEVRONS). THE REFERENCE FOR THE ANALYSIS WAS SELECTED TO BE CENTERED BETWEEN SUCCESSIVE TROPONIN DENSITIES WHICH COULD BE IDENTIFIED FROM THE IN-PLANE PROJECTION. THE INDIVIDUAL CROSSBRIDGE MOTIFS WERE THEN SUBJECTED TO MULTIVARIATE STATISTICAL ANALYSIS TO IDENTIFY CLUSTERS OF MOTIFS SHOWING SIMILAR CROSSBRIDGE STRUCTURE. THESE CLUSTERS FORMED THE CLASS AVERAGES. THE CHOICE OF STRUCTURE TO BE CLASSIFIED WAS DECIDED BY THE RESOLUTION AND THE LATER PROCESS OF MODEL BUILDING. AVERAGING WAS DONE ACCORDING TO THE HEIRARCHICAL ASCENDENT METHOD. THE RESOLUTION IN EACH OF THE CLASS AVERAGES WAS 7 NM BY THE SPECTRAL SIGNAL TO NOISE RATIO.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: BEST CORRELATION COEFFICIENT AND FEWEST POOR CONTACTS
詳細: METHOD--INITIAL MODELS WERE FIT BY HAND USING O. THE FIT WAS THEN REFINED USING REAL SPACE REFINEMENT. REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
12MYS

2mys

1
21ATN

1atn

1
精密化最高解像度: 70 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 70 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数94966 0 0 0 94966

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る