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- PDB-1mj1: FITTING THE TERNARY COMPLEX OF EF-Tu/tRNA/GTP AND RIBOSOMAL PROTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mj1
タイトルFITTING THE TERNARY COMPLEX OF EF-Tu/tRNA/GTP AND RIBOSOMAL PROTEINS INTO A 13 A CRYO-EM MAP OF THE COLI 70S RIBOSOME
要素
  • Elongation Factor Tu
  • L11 ribosomal protein
  • Phe-tRNA
  • S12 ribosomal protein
  • S13 ribosomal protein
  • helix 69 of 23S rRNA
  • sarcin-ricin loop of 23SrRNA
キーワードRIBOSOME / 70S RIBOSOME / LOW RESOLUTION MODEL TERNARY COMPLEX / EF-Tu
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-synthesizing GTPase / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translation elongation factor activity / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding ...protein-synthesizing GTPase / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translation elongation factor activity / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S13 family profile. / Small GTP-binding protein domain / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Small ribosomal subunit protein uS12 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Elongation factor Tu / Small ribosomal subunit protein uS12
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13 Å
データ登録者Stark, H. / Rodnina, M.V. / Wieden, H.-J. / Zemlin, F. / Wintermeyer, W. / Vanheel, M.
引用ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2002
タイトル: Ribosome interactions of aminoacyl-tRNA and elongation factor Tu in the codon-recognition complex.
著者: Holger Stark / Marina V Rodnina / Hans-Joachim Wieden / Friedrich Zemlin / Wolfgang Wintermeyer / Marin van Heel /
要旨: The mRNA codon in the ribosomal A-site is recognized by aminoacyl-tRNA (aa-tRNA) in a ternary complex with elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. Here we report the 13 A resolution three-dimensional ...The mRNA codon in the ribosomal A-site is recognized by aminoacyl-tRNA (aa-tRNA) in a ternary complex with elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. Here we report the 13 A resolution three-dimensional reconstruction determined by cryo-electron microscopy of the kirromycin-stalled codon-recognition complex. The structure of the ternary complex is distorted by binding of the tRNA anticodon arm in the decoding center. The aa-tRNA interacts with 16S rRNA, helix 69 of 23S rRNA and proteins S12 and L11, while the sarcin-ricin loop of 23S rRNA contacts domain 1 of EF-Tu near the nucleotide-binding pocket. These results provide a detailed snapshot view of an important functional state of the ribosome and suggest mechanisms of decoding and GTPase activation.
履歴
登録2002年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Phe-tRNA
C: Phe-tRNA
Q: sarcin-ricin loop of 23SrRNA
R: helix 69 of 23S rRNA
A: Elongation Factor Tu
O: S12 ribosomal protein
P: S13 ribosomal protein
L: L11 ribosomal protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,2748
ポリマ－162,2748
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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RNA鎖 , 3種, 4分子 DCQR

#1: RNA鎖 Phe-tRNA


分子量: 24890.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: TAKEN FROM PDB ENTRIES 1GIX, 1TRA / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#2: RNA鎖 sarcin-ricin loop of 23SrRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 13369.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: TAKEN FROM PDB ENTRY 1GIY / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#3: RNA鎖 helix 69 of 23S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 8688.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: TAKEN FROM PDB ENTRY 1GIY / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)

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タンパク質 , 4種, 4分子 AOPL

#4: タンパク質 Elongation Factor Tu


分子量: 46064.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: TAKEN FROM PDB ENTRY 1B23 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01698*PLUS
#5: タンパク質 S12 ribosomal protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14920.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: TAKEN FROM PDB ENTRY 1GIX / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7S3, UniProt: Q5SHN3*PLUS
#6: タンパク質 S13 ribosomal protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14338.861 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: TAKEN FROM PDB ENTRY 1GIX / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80377*PLUS
#7: タンパク質 L11 ribosomal protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15111.923 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: TAKEN FROM PDB ENTRY 1GIY / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29395*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: EF-Tu/tRNA/GTP E. COLI 70S RIBOSOME / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: Tris-HCl / pH: 7.5 / 詳細: Tris-HCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE
結晶化
*PLUS
手法: cryo-electron microscopy / 詳細: cryo-electron microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG/SOPHIE / 日付: 2000年3月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 58500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 1.35 mm
試料ホルダ温度: 4.2 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EMREFINEMENT SOFTWARE PACKAGES : IMAGIC-5精密化
AMIRA精密化
SITUSRECONSTRUCTION SCHEMA : EXACT FILTER BACKPROJECTION精密化
IMAGIC-5精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2IMAGIC３次元再構成
3Amiraモデルフィッティング
CTF補正詳細: phase flip
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: "exact filter" backprojection / 解像度: 13 Å / 粒子像の数: 24000 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.25 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: best visual fit using the program Amira (ribosomal proteins), best fit using the program Situs (EF-Tu)
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--FOR S12, S13, SRL, HELIX69 ANS L11 ONLY BACKBONE COORDINATES ARE DEPOSITED
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11B23

1b23

11B231PDBexperimental model
21GIX

1gix
PDB 未公開エントリ

11GIX2PDBexperimental model
31GIY

1giy
PDB 未公開エントリ

11GIY3PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2002 3372 0 0 5374

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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