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- PDB-1lpq: Human DNA Topoisomerase I (70 Kda) In Non-Covalent Complex With A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lpq
タイトルHuman DNA Topoisomerase I (70 Kda) In Non-Covalent Complex With A 22 Base Pair DNA Duplex Containing an 8-oxoG Lesion
要素
  • 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*TP*TP*(8OG)P*GP*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
  • 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*CP*CP*AP*AP*GP*TP*CP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
  • DNA topoisomerase I
キーワードISOMERASE/DNA / protein-DNA complex / DNA damage / induced conformational change / ISOMERASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / embryonic cleavage / programmed cell death / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / male germ cell nucleus / phosphorylation ...DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / embryonic cleavage / programmed cell death / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / male germ cell nucleus / phosphorylation / chromosome segregation / protein-DNA complex / P-body / circadian regulation of gene expression / circadian rhythm / fibrillar center / chromosome / double-stranded DNA binding / peptidyl-serine phosphorylation / single-stranded DNA binding / DNA replication / perikaryon / chromatin remodeling / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / : / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type ...Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / : / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain / Topoisomerase I C-terminal domain / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type, N-terminal domain superfamily / Eukaryotic DNA topoisomerase I, DNA binding fragment / C-terminal topoisomerase domain / DNA Topoisomerase I (eukaryota) / Topoisomerase (Topo) IB-type catalytic domain profile. / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / DNA topoisomerase I, active site / Topoisomerase (Topo) IB-type active site signature. / DNA topoisomerase I / DNA topoisomerase I, catalytic core, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha-helical subdomain, eukaryotic-type / Eukaryotic DNA topoisomerase I, catalytic core / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Beta Complex / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA topoisomerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Lesher, D.T. / Pommier, Y. / Stewart, L. / Redinbo, M.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: 8-Oxoguanine rearranges the active site of human topoisomerase I
著者: Lesher, D.T. / Pommier, Y. / Stewart, L. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2002年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*TP*TP*(8OG)P*GP*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
C: 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*CP*CP*AP*AP*GP*TP*CP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
A: DNA topoisomerase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2803
ポリマ－80,2803
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.200, 122.500, 72.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*TP*TP*(8OG)P*GP*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*T)-3'


分子量: 6822.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*CP*CP*AP*AP*GP*TP*CP*TP*TP*TP*TP*T)-3'


分子量: 6690.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 DNA topoisomerase I


分子量: 66767.062 Da / 分子数: 1 / Mutation: Y723F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11387, DNA topoisomerase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.32 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: Tris-HCl, MES, PEG 400, Magnesium chloride, dithiothreitol, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Tris-HCl11
2MES11
3PEG 40011
4MgCl211
5dithiothreitol11
6MgCl212
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Stewart, L., (1998) Science, 279, 1534.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mM1droppH6.0
28.6 mMMES-HCl1droppH6.8
312 %(v/v)PEG4001drop
462 mM1dropMgCl2
514 mM1drop
60.01 mMoligonucleotide1drop
70.9 mM1dropNaCl
81.4 mg/mlprotein1drop
9water1drop0.002ml
100.3 mMEDTA1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1.1
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.14→20 Å / Num. obs: 17165 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 2.7 / Observed criterion σ(I): 2.7 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.334 / Rsym value: 0.2 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 3.14→3.19 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.265 / % possible all: 90.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / 冗長度: 2.22 % / Num. measured all: 38120 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.5 % / Rmerge(I) obs: 0.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.14→19.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high rms absF: 1588348.29 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 1132 6.9 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs-16401 95.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 64.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.68 Å20 Å213.32 Å2
2--8.89 Å20 Å2
3----4.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.14→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4457 897 0 27 5381
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it10.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.712.5
LS精密化 シェル解像度: 3.14→3.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 184 7.2 %
Rwork0.36 2380 -
obs--90.1 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.3 / Rfactor Rwork: 0.258
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00821
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.41
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.391 / Rfactor Rwork: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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