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- PDB-1a31: HUMAN RECONSTITUTED DNA TOPOISOMERASE I IN COVALENT COMPLEX WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a31
タイトルHUMAN RECONSTITUTED DNA TOPOISOMERASE I IN COVALENT COMPLEX WITH A 22 BASE PAIR DNA DUPLEX
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*5IUP*5IU*TP*GP*AP*AP*AP*AP*AP*5IUP*5IUP*5IUP*5IUP*T)-3')
  • DNA (5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*5IUP*5IUP*5IUP*5IUP*CP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
  • PROTEIN (TOPOISOMERASE I)
キーワードISOMERASE/DNA / TOPOISOMERASE I/DNA / DNA / TOPOISOMERASE I / ISOMERASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / embryonic cleavage / programmed cell death / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / phosphorylation / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / male germ cell nucleus ...DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / embryonic cleavage / programmed cell death / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / phosphorylation / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / male germ cell nucleus / chromosome segregation / P-body / circadian regulation of gene expression / protein-DNA complex / fibrillar center / circadian rhythm / single-stranded DNA binding / peptidyl-serine phosphorylation / chromosome / double-stranded DNA binding / perikaryon / DNA replication / chromatin remodeling / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain ...Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain / Topoisomerase I C-terminal domain / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type, N-terminal domain superfamily / : / Eukaryotic DNA topoisomerase I, DNA binding fragment / C-terminal topoisomerase domain / DNA Topoisomerase I (eukaryota) / Topoisomerase (Topo) IB-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase I, active site / Topoisomerase (Topo) IB-type active site signature. / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / DNA topoisomerase I / DNA topoisomerase I, catalytic core, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha-helical subdomain, eukaryotic-type / Eukaryotic DNA topoisomerase I, catalytic core / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Beta Complex / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA topoisomerase 1 / DNA topoisomerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / MIR WITH ANOMALOUS SCATTERING / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Redinbo, M.R. / Stewart, L. / Kuhn, P. / Champoux, J.J. / Hol, W.G.J.
引用ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Crystal structures of human topoisomerase I in covalent and noncovalent complexes with DNA.
著者: Redinbo, M.R. / Stewart, L. / Kuhn, P. / Champoux, J.J. / Hol, W.G.
履歴
登録1998年1月27日登録サイト: BNL / 処理サイト: NDB
改定 1.01998年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*5IUP*5IU*TP*GP*AP*AP*AP*AP*AP*5IUP*5IUP*5IUP*5IUP*T)-3')
D: DNA (5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*5IUP*5IUP*5IUP*5IUP*CP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
A: PROTEIN (TOPOISOMERASE I)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7333
ポリマ－84,7333
非ポリマー00
水7,368409
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.000, 66.600, 71.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*5IUP*5IU*TP*GP*AP*AP*AP*AP*AP*5IUP*5IUP*5IUP*5IUP*T)-3')


分子量: 7452.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*5IUP*5IUP*5IUP*5IUP*CP*AP*AP*AP*GP*TP*CP*TP*TP*TP*TP*T)-3')


分子量: 7161.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 PROTEIN (TOPOISOMERASE I)


分子量: 70118.844 Da / 分子数: 1 / Fragment: CORE DOMAIN AND C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: TOP1_HUMAN, UniProt: P11387*PLUS, EC: 5.99.1.2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUES 215-635 OF CHAIN A COMPRISE THE CORE DOMAIN OF THE MOLECULE. RESIDUES 715-765 OF CHAIN A ...RESIDUES 215-635 OF CHAIN A COMPRISE THE CORE DOMAIN OF THE MOLECULE. RESIDUES 715-765 OF CHAIN A COMPRISE THE C-TERMINAL DOMAIN. 1-22 OF CHAIN C COMPRISE THE SCISSILE STRAND OF THE DNA, 101-122 OF CHAIN D THE INTACT DNA STRAND. NOTE THAT THE LINKER DOMAIN (636-714) IS NOT PRESENT IN THE CONSTRUCT OF THIS RECONSTITUTED ENZYME. THE RECONSTITUTED ENZYME IS MADE UP OF RESIDUES 175-659 OF THE CORE (EXPRESSED IN BACULOVIRUS) AND RESIDUES 713-765 OF THE C-TERMINAL DOMAIN (EXPRESSED IN E. COLI). CHAIN A RESIDUES 175-214 AND 627-659 OF THE CORE AND 713-719 OF THE C-TERMINAL DOMAIN ARE DISORDERED AND NOT PRESENT IN THE STRUCTURE. TER ALA 635 A IS THE TERMINAL RESIDUE OF THE CORE DOMAIN. PHE 765 A IS THE TERMINAL RESIDUE OF THE C-TERMINAL DOMAIN. THY 22 C IS THE 3' TERMINAL NUCLEOTIDE OF THE SCISSILE STRAND OF THE DNA DUPLEX. THY 122 D IS THE 3' TERMINAL NUCLEOTIDE OF THE INTACT STRAND OF THE DNA DUPLEX.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.51 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295.00K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1TRIS-HCL11
2EDTA11
3DTT11
4MGCL211
5PEG 40011
6TRIS-HCL12
7MGCL212
8DTT12
9PEG 40012
10TRIS-HCL13
11MGCL213
12PEG 40013
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
18 %PEG4001reservoir
233.3 mM1reservoirMgCl2
335.5 mMTris1reservoirpH7.7
44.4 mMdithiothreitol1reservoir
5water1drop0.003ml
60.01 mMoligo1drop
70.7 mM1dropNaCl
81 mg/mlprotein1drop
90.2 mMEDTA1drop
102 mMTris-HCl1droppH7.5
112 mMdithiothreitol1drop
121

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 42786 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 79570
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 95.5 % / Rmerge(I) obs: 0.234

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: MIR WITH ANOMALOUS SCATTERING / 解像度: 2.1→20 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 2672 7.1 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.247 42786 97.2 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2197 Å20 Å2-0.1741 Å2
2--4.41 Å20 Å2
3----4.6297 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3691 892 0 409 4992
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.55
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.51
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.13 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 100 6.8 %
Rwork0.352 1367 -
obs--86.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM_NDBX.DNATOP_NDBX.DNA
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.31
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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