+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4aez | ||||||
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Title | Crystal Structure of Mitotic Checkpoint Complex | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / KEN-BOX / D-BOX / APC/C | ||||||
Function / homology | Function and homology information mitotic spindle assembly checkpoint signaling => GO:0007094 / positive regulation of metaphase/anaphase transition of meiosis I / meiosis I spindle assembly checkpoint signaling / : / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / : / : / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / : ...mitotic spindle assembly checkpoint signaling => GO:0007094 / positive regulation of metaphase/anaphase transition of meiosis I / meiosis I spindle assembly checkpoint signaling / : / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / : / : / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / : / Separation of Sister Chromatids / : / positive regulation of metaphase/anaphase transition of meiosis II / kinetochore => GO:0000776 / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / kinetochore => GO:0000776 / mitotic checkpoint complex / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic spindle pole body / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle microtubule / anaphase-promoting complex / chromatin => GO:0000785 / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / anaphase-promoting complex binding / ubiquitin ligase activator activity / ubiquitin ligase inhibitor activity / cell division site / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / nuclear periphery / mitotic spindle / kinetochore / cell cycle / cell division / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (fission yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Kulkarni, K.A. / Chao, W.C.H. / Zhang, Z. / Barford, D. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2012 Title: Structure of the Mitotic Checkpoint Complex Authors: Chao, W.C.H. / Kulkarni, K.A. / Zhang, Z. / Kong, E.H. / Barford, D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4aez.cif.gz | 844.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4aez.ent.gz | 704.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4aez.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/4aez ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/4aez | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 43980.910 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: RESIDUES 88-488 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (fission yeast) Plasmid: PFBDM / Cell line (production host): High Five / Production host: TRICHOPLUSIA NI (cabbage looper) / References: UniProt: P78972 #2: Protein | Mass: 23482.852 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (fission yeast) Plasmid: PFBDM / Cell line (production host): High Five / Production host: TRICHOPLUSIA NI (cabbage looper) / References: UniProt: O14417 #3: Protein | Mass: 26377.539 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: RESIDUES 1-233 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (fission yeast) Plasmid: PFBDM / Cell line (production host): High Five / Production host: TRICHOPLUSIA NI (cabbage looper) / References: UniProt: O59767 #4: Water | ChemComp-HOH / | Compound details | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 12 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 133 TO ALA ...ENGINEERED | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.28 Å3/Da / Density % sol: 46.04 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.8 Details: CRYSTALS WERE OBTAINED IN A HANGING-DROP FASHION BY PRE-INCUBATING 1:1 V/V OF 4.5 MG/ML OF PROTEIN WITH THE CRYSTALLIZATION SOLUTION, 100 MM TRIS-HCL PH 8.8, 21% PEG 3350, 30% ETHYLENE ...Details: CRYSTALS WERE OBTAINED IN A HANGING-DROP FASHION BY PRE-INCUBATING 1:1 V/V OF 4.5 MG/ML OF PROTEIN WITH THE CRYSTALLIZATION SOLUTION, 100 MM TRIS-HCL PH 8.8, 21% PEG 3350, 30% ETHYLENE GLYCOL, 5 MM DTT, AND 5 MM EDTA AT 20 OC FOR 24 HOURS, FOLLOWED BY STREAK SEEDING. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I02 / Wavelength: 0.9795 |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD / Date: Feb 14, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→62.96 Å / Num. obs: 110660 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / Redundancy: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 41.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.42 Å / Redundancy: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 2VFX, 2WVI, 3EMH Resolution: 2.3→62.957 Å / SU ML: 0.83 / σ(F): 1.35 / Phase error: 25.6 / Stereochemistry target values: ML Details: DISORDERED REGIONS HAVE BEEN OMITTED IN THE REFINEMENT.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.95 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.44 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 60.41 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→62.957 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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