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- PDB-2wvi: Crystal Structure of the N-terminal Domain of BubR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wvi
タイトルCrystal Structure of the N-terminal Domain of BubR1
要素MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1 BETA
キーワードTRANSFERASE / TUMOR SUPPRESSOR / MITOTIC CHECKPOINT / TPR / KINASE / APOPTOSIS / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / CELL DIVISION / CELL CYCLE / KINETOCHORE / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic checkpoint complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / outer kinetochore / protein localization to chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal ...mitotic checkpoint complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / outer kinetochore / protein localization to chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / spindle / Separation of Sister Chromatids / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / ciliary basal body / cell division / protein serine kinase activity / apoptotic process / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #430 / Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PRASEODYMIUM ION / Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者D'Arcy, S. / Davies, O.R. / Blundell, T.L. / Bolanos-Garcia, V.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Defining the Molecular Basis of Bubr1 Kinetochore Interactions and Anaphase-Promoting Complex/Cyclosome (Apc/C)-Cdc20 Inhibition
著者: D'Arcy, S. / Davies, O.R. / Blundell, T.L. / Bolanos-Garcia, V.M.
履歴
登録2009年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1 BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0636
ポリマ－19,5981
非ポリマー4655
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.796, 62.796, 90.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 MITOTIC CHECKPOINT SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE BUB1 BETA / MAD3/BUB1-RELATED PROTEIN KINASE / HBUBR1 / MITOTIC CHECKPOINT KINASE MAD3L / PROTEIN SSK1 / BUBR1


分子量: 19597.682 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL TPR DOMAIN, RESIDUES 57-220 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHAT4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O60566, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-PR / PRASEODYMIUM ION


分子量: 140.908 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pr
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ETHANE-1,2-DIOL (EDO): USED AS CRYOPROTECTANT PRASEODYMIUM ION (PR): ESSENTIAL FOR HIGH RESOLUTION ...ETHANE-1,2-DIOL (EDO): USED AS CRYOPROTECTANT PRASEODYMIUM ION (PR): ESSENTIAL FOR HIGH RESOLUTION OF CRYSTALS AND USED FOR PHASING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: THIS DATA SET WAS USED IN REFINEMENTS.
結晶化pH: 8
詳細: 22.5% (W/V) PEG 8000, 0.17 M TRIS PH 8.0, 0.01 M PRASEODYMIUM(III) ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.06
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月12日
詳細: KIRKPATRICK BAEZ BIMORPH MIRROR PAIR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSSING
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.06 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→46.62 Å / Num. obs: 19685 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 15.6 % / Biso Wilson estimate: 22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 15.8 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→54.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 3.444 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DENSITY WAS NOT OBSERVED FOR RESIDUES 92-95. ONE ROUND OF TLS WAS CONDUCTED DURING REFINEMENT. TWO GROUPS WERE USED; RESIDUES 57-114 AND 115-220.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25986 1005 5.1 %RANDOM
Rwork0.22188 ---
obs0.22373 18643 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.105 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.24 Å21.12 Å20 Å2
2--2.24 Å20 Å2
3----3.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→54.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1358 0 14 117 1489
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221398
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6851.9451880
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.9345158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.26724.18686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.69315245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7681513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021105
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.2699
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.2943
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.291
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3010.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1480.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0641.5827
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.67921277
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7723666
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2574.5603
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.346 69
Rwork0.255 1367

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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