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- PDB-1lnb: A STRUCTURAL ANALYSIS OF METAL SUBSTITUTIONS IN THERMOLYSIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lnb
タイトルA STRUCTURAL ANALYSIS OF METAL SUBSTITUTIONS IN THERMOLYSIN
要素THERMOLYSIN
キーワードHYDROLASE (METALLOPROTEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


thermolysin / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain ...Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / LYSINE / VALINE / Thermolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / MOLECULAR SUBSTITUTION / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Holland, D.R. / Hausrath, A.C. / Juers, D. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: Structural analysis of zinc substitutions in the active site of thermolysin.
著者: Holland, D.R. / Hausrath, A.C. / Juers, D. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Structural Comparison Suggests that Thermolysin and Related Neutral Proteases Undergo Hinge-Bending Motion During Catalysis
著者: Holland, D.R. / Tronrud, D.E. / Pley, H.W. / Flaherty, K.M. / Stark, W. / Jansonius, J.N. / Mckay, D.B. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982
タイトル: Structure of Thermolysin Refined at 1.6 Angstroms Resolution
著者: Holmes, M.A. / Matthews, B.W.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1982
タイトル: Structure of a Mercaptan-Thermolysin Complex Illustrates Mode of Inhibition of Zinc Proteases by Substrate-Analogue Mercaptans
著者: Monzingo, A.F. / Matthews, B.W.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1981
タイトル: Binding of Hydroxamic Acid Inhibitors to Crystalline Thermolysin Suggests a Pentacoordinate Zinc Intermediate in Catalysis
著者: Holmes, M.A. / Matthews, B.W.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1979
タイトル: Binding of the Biproduct Analog L-Benzylsuccinic Acid to Thermolysin Determined by X-Ray Crystallography
著者: Bolognesi, M.C. / Matthews, B.W.
#6: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1977
タイトル: Comparison of the Structures of Carboxypeptidase a and Thermolysin
著者: Kester, W.R. / Matthews, B.W.
#7: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1977
タイトル: A Crystallographic Study of the Complex of Phosphoramidon with Thermolysin. A Model for the Presumed Catalytic Transition State and for the Binding of Extended Substrates
著者: Weaver, L.H. / Kester, W.R. / Matthews, B.W.
#8: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1977
タイトル: Crystallographic Study of the Binding of Dipeptide Inhibitors to Thermolysin. Implications for the Mechanism of Catalysis
著者: Kester, W.R. / Matthews, B.W.
#9: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1976
タイトル: Role of Calcium in the Thermal Stability of Thermolysin
著者: Dahlquist, F.W. / Long, J.W. / Bigbee, W.L.
#11: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1975
タイトル: Evidence of Homologous Relationship between Thermolysin and Neutral Protease a of Bacillus Subtilis
著者: Levy, P.L. / Pangburn, M.K. / Burstein, Y. / Ericsson, L.H. / Neurath, H. / Walsh, K.A.
#12: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1974
タイトル: The Conformation of Thermolysin
著者: Matthews, B.W. / Weaver, L.H. / Kester, W.R.
#13: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1974
タイトル: Binding of Lanthanide Ions to Thermolysin
著者: Matthews, B.W. / Weaver, L.H.
#14: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1972
タイトル: The Structure of Thermolysin,an Electron Density Map at 2.3 Angstroms Resolution
著者: Colman, P.M. / Jansonius, J.N. / Matthews, B.W.
#15: ジャーナル: Nature New Biol. / 年: 1972
タイトル: Amino-Acid Sequence of Thermolysin
著者: Titani, K. / Hermodson, M.A. / Ericsson, L.H. / Walsh, K.A. / Neurath, H.
#16: ジャーナル: Nature New Biol. / 年: 1972
タイトル: Three Dimensional Structure of Thermolysin
著者: Matthews, B.W. / Jansonius, J.N. / Colman, P.M. / Schoenborn, B.P. / Duporque, D.
#17: ジャーナル: Nature New Biol. / 年: 1972
タイトル: Structure of Thermolysin
著者: Matthews, B.W. / Colman, P.M. / Jansonius, J.N. / Titani, K. / Walsh, K.A. / Neurath, H.
#10: ジャーナル: Atlas of Protein Sequence and Structure (Data Section)
年: 1976
履歴
登録1994年5月13日処理サイト: BNL
改定 1.01995年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年6月13日Group: Derived calculations
改定 1.42012年7月18日Group: Non-polymer description
改定 1.52017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.62018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.72024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: THERMOLYSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9219
ポリマ－34,3621
非ポリマー5598
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.600, 93.600, 131.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO E 51

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 E

#1: タンパク質 THERMOLYSIN


分子量: 34362.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
参照: UniProt: P00800, thermolysin

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非ポリマー , 6種, 167分子

#2: 化合物 ChemComp-VAL / VALINE / バリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
#3: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細RESIDUES 1321 AND 1322 FORM A DIPEPTIDE (VAL-LYS) BOUND IN THE ACTIVE SITE OF THE MOLECULE. IT IS ...RESIDUES 1321 AND 1322 FORM A DIPEPTIDE (VAL-LYS) BOUND IN THE ACTIVE SITE OF THE MOLECULE. IT IS PRESUMED THAT THE ORIGIN OF THIS DIPEPTIDE IS THE C-TERMINAL TWO RESIDUES OF THE PROTEIN. SINCE THE C-TERMINUS APPEARS AT FULL OCCUPANCY, MOLECULES NOT INCORPORATED INTO THE CRYSTAL MUST HAVE BEEN SACRIFICED. AN IRON ION (FE 900) REPLACES THE NATIVE ZINC AND IS BOUND TO HOH 392, HOH 391, HIS 142, HIS 146, AND GLU 166.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.83 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.2
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: Holmes, M.A., (1982) J.Mol.Biol., 160, 623.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.5 M11CsCl
20.01 Mcalcium acetate12
30.01 MTris12
47 %dimethyl sulphoxide12

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN / 検出器: MULTIWIRE AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE CRYSTAL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / % possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.041

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT精密化
XENGEN(HOWARDデータ削減
NIELSENデータ削減
XUONG)データ削減
XENGEN(HOWARDデータスケーリング
NIELSENデータスケーリング
XUONG)データスケーリング
精密化構造決定の手法: MOLECULAR SUBSTITUTION / 解像度: 1.8→20 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
obs0.152 30845
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2432 0 26 159 2617
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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