[日本語] English
万見
- PDB-1ldj: Structure of the Cul1-Rbx1-Skp1-F boxSkp2 SCF Ubiquitin Ligase Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ldj
タイトルStructure of the Cul1-Rbx1-Skp1-F boxSkp2 SCF Ubiquitin Ligase Complex
要素
  • Cullin homolog 1
  • ring-box protein 1
キーワードLIGASE / cullin / rbx1 / roc1 / hrt1 / zinc ring finger / ubiquitin / ubiquitination / SCF
機能・相同性
機能・相同性情報


Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance ...Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / negative regulation of mitophagy / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / site of DNA damage / signal transduction in response to DNA damage / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell activation / animal organ morphogenesis / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of CRY and PER proteins / Activation of NF-kappaB in B cells / G1/S transition of mitotic cell cycle / Degradation of GLI1 by the proteasome / Iron uptake and transport / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Hedgehog 'on' state / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / RING-type E3 ubiquitin transferase / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Evasion by RSV of host interferon responses / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / DNA Damage Recognition in GG-NER / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / FCERI mediated NF-kB activation / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / protein polyubiquitination / Regulation of RAS by GAPs / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX2 expression and activity / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / KEAP1-NFE2L2 pathway / ubiquitin protein ligase activity / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Downstream TCR signaling / MAPK cascade / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Ring Box Chain A; domain 5 / Ring Box Chain A; domain 5 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site ...Ring Box Chain A; domain 5 / Ring Box Chain A; domain 5 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Few Secondary Structures / Irregular / Arc Repressor Mutant, subunit A / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Zheng, N. / Schulman, B.A. / Song, L. / Miller, J.J. / Jeffrey, P.D. / Wang, P. / Chu, C. / Koepp, D.M. / Elledge, S.J. / Pagano, M. ...Zheng, N. / Schulman, B.A. / Song, L. / Miller, J.J. / Jeffrey, P.D. / Wang, P. / Chu, C. / Koepp, D.M. / Elledge, S.J. / Pagano, M. / Conaway, R.C. / Conaway, J.W. / Harper, J.W. / Pavletich, N.P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structure of the Cul1-Rbx1-Skp1-F boxSkp2 SCF ubiquitin ligase complex.
著者: Zheng, N. / Schulman, B.A. / Song, L. / Miller, J.J. / Jeffrey, P.D. / Wang, P. / Chu, C. / Koepp, D.M. / Elledge, S.J. / Pagano, M. / Conaway, R.C. / Conaway, J.W. / Harper, J.W. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2002年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cullin homolog 1
B: ring-box protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,9265
ポリマ－98,7302
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area40840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.974, 49.968, 135.883
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.83, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Cullin homolog 1 / CUL-1


分子量: 88074.430 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 17-776 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13616
#2: タンパク質 ring-box protein 1 / Rbx1


分子量: 10655.229 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 19-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62877
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.03 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10% Ethanol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1100 mMTris-HCl1reservoir
212-18 %ethanol1reservoir
3200-500 mM1reservoirNaCl
45 mMdithiothreitol1reservoirpH8.0
510-20 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11701
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンCHESS F110.943
シンクロトロンCHESS A120.928
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9431
20.9281
反射解像度: 3→15 Å / Num. obs: 28766 / Observed criterion σ(I): 0
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % possible obs: 97.6 % / Num. measured all: 92525 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 % / Rmerge(I) obs: 0.404 / Mean I/σ(I) obs: 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3→15 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rfree0.288 23647
Rwork0.247 -
obs-25004
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6665 0 3 0 6668
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. reflection obs: 23647 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.247
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.7
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.322 / Rfactor Rwork: 0.41 / Rfactor obs: 0.41

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る