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- PDB-1ld4: Placement of the Structural Proteins in Sindbis Virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ld4
タイトルPlacement of the Structural Proteins in Sindbis Virus
要素
  • Coat protein C
  • GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
  • Spike glycoprotein E1
キーワードVIRUS / sindbis virus / alphavirus structure / glycoprotein organization / nucleocapsid structure / transmembrane coiled coils / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


icosahedral viral capsid, spike / togavirin / protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter ...icosahedral viral capsid, spike / togavirin / protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / Oxidative Stress Induced Senescence / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / host cell cytoplasm / membrane fusion / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / chromatin binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / RNA binding / identical protein binding / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Sindbis virus (シンドビスウイルス)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.4 Å
データ登録者Zhang, W. / Mukhopadhyay, S. / Pletnev, S.V. / Baker, T.S. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2002
タイトル: Placement of the structural proteins in Sindbis virus.
著者: Wei Zhang / Suchetana Mukhopadhyay / Sergei V Pletnev / Timothy S Baker / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: The structure of the lipid-enveloped Sindbis virus has been determined by fitting atomic resolution crystallographic structures of component proteins into an 11-A resolution cryoelectron microscopy ...The structure of the lipid-enveloped Sindbis virus has been determined by fitting atomic resolution crystallographic structures of component proteins into an 11-A resolution cryoelectron microscopy map. The virus has T=4 quasisymmetry elements that are accurately maintained between the external glycoproteins, the transmembrane helical region, and the internal nucleocapsid core. The crystal structure of the E1 glycoprotein was fitted into the cryoelectron microscopy density, in part by using the known carbohydrate positions as restraints. A difference map showed that the E2 glycoprotein was shaped similarly to E1, suggesting a possible common evolutionary origin for these two glycoproteins. The structure shows that the E2 glycoprotein would have to move away from the center of the trimeric spike in order to expose enough viral membrane surface to permit fusion with the cellular membrane during the initial stages of host infection. The well-resolved E1-E2 transmembrane regions form alpha-helical coiled coils that were consistent with T=4 symmetry. The known structure of the capsid protein was fitted into the density corresponding to the nucleocapsid, revising the structure published earlier.
履歴
登録2002年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
Remark 99Chains E-L contain alpha-carbons only. The C-terminal residues of chains M-P contain alpha-carbons only.
Remark 600HETEROGEN THE COORDINATES OF UNX 1139, 1141, 1245, 1196, 1200, 1262, 1318, 4139, 4141, 4245, 4196, ...HETEROGEN THE COORDINATES OF UNX 1139, 1141, 1245, 1196, 1200, 1262, 1318, 4139, 4141, 4245, 4196, 4200, 4262, 4318, 5139, 5141, 5245, 5196, 5200, 5262, 5318, 6139, 6141, 6245, 6196, 6200, 6262, 6318 ARE THE CENTERS OF DIFFERENCE DENSITY PEAKS THAT CORRESPOND TO THE CARBOHYDRATE MOLECULES OF THE VIRION. THE COORDINATES OF UNX 1000, 4000, 5000, AND 6000 ARE THE POINTS WHERE THE GLYCOPROTEINS E1 AND E2 ENTERS INTO MEMBRANE.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coat protein C
B: Coat protein C
C: Coat protein C
D: Coat protein C
E: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
F: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
G: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
H: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
I: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
J: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
K: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
L: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
M: Spike glycoprotein E1
N: Spike glycoprotein E1
O: Spike glycoprotein E1
P: Spike glycoprotein E1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)361,05848
ポリマ－361,05816
非ポリマー032
水00
1
A: Coat protein C
B: Coat protein C
C: Coat protein C
D: Coat protein C
E: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
F: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
G: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
H: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
I: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
J: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
K: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
L: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
M: Spike glycoprotein E1
N: Spike glycoprotein E1
O: Spike glycoprotein E1
P: Spike glycoprotein E1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,663,4552880
ポリマ－21,663,455960
非ポリマー01920
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: Coat protein C
B: Coat protein C
C: Coat protein C
D: Coat protein C
E: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
F: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
G: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
H: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
I: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
J: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
K: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
L: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
M: Spike glycoprotein E1
N: Spike glycoprotein E1
O: Spike glycoprotein E1
P: Spike glycoprotein E1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.81 MDa, 80 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,805,288240
ポリマ－1,805,28880
非ポリマー0160
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: Coat protein C
B: Coat protein C
C: Coat protein C
D: Coat protein C
E: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
F: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
G: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
H: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
I: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
J: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
K: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
L: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
M: Spike glycoprotein E1
N: Spike glycoprotein E1
O: Spike glycoprotein E1
P: Spike glycoprotein E1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.17 MDa, 96 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,166,345288
ポリマ－2,166,34596
非ポリマー0192
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Coat protein C / Capsid protein C


分子量: 29410.010 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
属: Alphavirus
参照: UniProt: P03316, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質
GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4 / AMINO ACID BIOSYNTHESIS REGULATORY PROTEIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6718.774 Da / 分子数: 8 / Fragment: LEUCINE-ZIPPER (residues 225-281) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P03069
#3: タンパク質
Spike glycoprotein E1 / FUSION PROTEIN E1


分子量: 47416.836 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
属: Alphavirus / 参照: UniProt: P03316
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 32 / 由来タイプ: 合成

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Sindbis Virus / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: 50mM Tris-HCl, 200mM NaCl, 0.1mM EDTA / pH: 7.5 / 詳細: 50mM Tris-HCl, 200mM NaCl, 0.1mM EDTA
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
結晶化
*PLUS
手法: cryo-electron microscopy / 詳細: cryo-electron microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200T / 日付: 2000年6月15日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 38000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2580 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 87 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 18.4 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
詳細: films were developed in full-strength of Kodak D19 developer for 12 minutes at 20 C

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2EM3DR３次元再構成
CTF補正詳細: each viral image was CTF corrected before reconstruction, based on the following equation: F(corr)=F(obs)/[|CTF|+wiener]
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: FOURIER-BESSEL method Reference: Baker, T. S., N. H. Olson, and S. D. Fuller (1999). Adding the third dimension to virus life cycles: Three-dimensional reconstruction of icosahedral viruses ...手法: FOURIER-BESSEL method Reference: Baker, T. S., N. H. Olson, and S. D. Fuller (1999). Adding the third dimension to virus life cycles: Three-dimensional reconstruction of icosahedral viruses from cryo-electron micrographs. Micro. & Mol. Bio. Rev. 63:862-922.
解像度: 11.4 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 3.68 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 1000 / 空間: REAL
詳細: DETAILS--The structure of the lipid-enveloped Sindbis virus has been determined by fitting atomic resolution crystallographic structures of component proteins into an 11 resolution cryo- ...詳細: DETAILS--The structure of the lipid-enveloped Sindbis virus has been determined by fitting atomic resolution crystallographic structures of component proteins into an 11 resolution cryo- electron microscopy (cryoEM) map (with significant terms to 10 resolution). The E1 glycoprotein, whose structure had been determined independently for the homologous Semliki Forest virus by X-ray crystallography (Lescar, J., Roussel,A., Wein, M.W., Navaza, J., Fuller, S.D., Wengler, G., and Rey, F.A. (2001). The fusion glycoprotein shell of Semliki Forest virus- an icosahedral assembly primed for fusogenic activation at endosomal pH. Cell 105, 137-148), was fitted into the cryoEM density, in part by using the known positions of glycoprotein sites as restraints. The well-resolved transmembrane regions form coiled coils that could be fitted with the dimeric GCN4 coiled-coil structure. The helices could be seen to extend to E1 and E2 on the outside of the membrane and to the nucleocapsid on the inside. The known structure of the capsid protein (Choi, H.K., Tong, L., Minor, W., Dumas, P., Boege, U., Rossmann, M.G., and Wengler, G. (1991). Structure of Sindbis virus core protein reveals a chymotrypsin-like serine proteinase and the organization of the virion. Nature 354, 37-43.) was fitted into the density corresponding to the nucleocapsid, revising an earlier published structure.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
11SVB

1svb

1
21YSA

1ysa

1
31I9W

1i9w

1
精密化最高解像度: 11.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 11.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15648 0 32 0 15680

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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