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万見
- PDB-3j6r: Electron cryo-microscopy of Human Papillomavirus Type 16 capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j6r
タイトルElectron cryo-microscopy of Human Papillomavirus Type 16 capsid
要素Major capsid protein L1
キーワードVIRUS / capsid protein
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1 / Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Cardone, G. / Moyer, A.L. / Cheng, N. / Thompson, C.D. / Dvoretzky, I. / Lowy, D.R. / Schiller, J.T. / Steven, A.C. / Buck, C.B. / Trus, B.L.
引用ジャーナル: mBio / 年: 2014
タイトル: Maturation of the human papillomavirus 16 capsid.
著者: Giovanni Cardone / Adam L Moyer / Naiqian Cheng / Cynthia D Thompson / Israel Dvoretzky / Douglas R Lowy / John T Schiller / Alasdair C Steven / Christopher B Buck / Benes L Trus /
要旨: Papillomaviruses are a family of nonenveloped DNA viruses that infect the skin or mucosa of their vertebrate hosts. The viral life cycle is closely tied to the differentiation of infected ...Papillomaviruses are a family of nonenveloped DNA viruses that infect the skin or mucosa of their vertebrate hosts. The viral life cycle is closely tied to the differentiation of infected keratinocytes. Papillomavirus virions are released into the environment through a process known as desquamation, in which keratinocytes lose structural integrity prior to being shed from the surface of the skin. During this process, virions are exposed to an increasingly oxidative environment, leading to their stabilization through the formation of disulfide cross-links between neighboring molecules of the major capsid protein, L1. We used time-lapse cryo-electron microscopy and image analysis to study the maturation of HPV16 capsids assembled in mammalian cells and exposed to an oxidizing environment after cell lysis. Initially, the virion is a loosely connected procapsid that, under in vitro conditions, condenses over several hours into the more familiar 60-nm-diameter papillomavirus capsid. In this process, the procapsid shrinks by ~5% in diameter, its pentameric capsomers change in structure (most markedly in the axial region), and the interaction surfaces between adjacent capsomers are consolidated. A C175S mutant that cannot achieve normal inter-L1 disulfide cross-links shows maturation-related shrinkage but does not achieve the fully condensed 60-nm form. Pseudoatomic modeling based on a 9-Å resolution reconstruction of fully mature capsids revealed C-terminal disulfide-stabilized "suspended bridges" that form intercapsomeric cross-links. The data suggest a model in which procapsids exist in a range of dynamic intermediates that can be locked into increasingly mature configurations by disulfide cross-linking, possibly through a Brownian ratchet mechanism. Importance: Human papillomaviruses (HPVs) cause nearly all cases of cervical cancer, a major fraction of cancers of the penis, vagina/vulva, anus, and tonsils, and genital and nongenital warts. HPV types associated with a high risk of cancer, such as HPV16, are generally transmitted via sexual contact. The nonenveloped virion of HPVs shows a high degree of stability, allowing the virus to persist in an infectious form in environmental fomites. In this study, we used cryo-electron microscopy to elucidate the structure of the HPV16 capsid at different stages of maturation. The fully mature capsid adopts a rigid, highly regular structure stabilized by intermolecular disulfide bonds. The availability of a pseudoatomic model of the fully mature HPV16 virion should help guide understanding of antibody responses elicited by HPV capsid-based vaccines.
履歴
登録2014年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月20日Group: Database references
改定 1.22014年8月27日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5932
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5932
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)320,6746
ポリマ－320,6746
非ポリマー00
水00
1
B: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,240,422360
ポリマ－19,240,422360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.6 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,603,36930
ポリマ－1,603,36930
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
B: Major capsid protein L1
A: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.92 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,924,04236
ポリマ－1,924,04236
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein L1 / L1 protein


分子量: 53445.617 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 35-512 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
参照: UniProt: Q4VRM0, UniProt: P03101*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Papilloma Virus type 16 capsid / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA KF80 / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Plunged into liquid ethane (LEICA KF80)

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 2010年2月2日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 38000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2175 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 537 nm / Cs: 2 mm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 20
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1MDFFモデルフィッティング
2NAMDモデルフィッティング
3PyMOLモデルフィッティング
4UCSF Chimeraモデルフィッティング
5VMDモデルフィッティング
6Auto3DEM３次元再構成
7Bsoft３次元再構成
CTF補正詳細: each micrograph
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: projection-matching, direct Fourier inversion / 解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / 粒子像の数: 5952 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.41 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.41 Å / 詳細: (Single particle--Applied symmetry: I) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--flexible DETAILS--Rigid fitting of domain copies in asymmetric unit, followed by molecular dynamics-based flexible fitting, adding symmetry as constraint
原子モデル構築PDB-ID: 1DZL

1dzl


PDB chain-ID: A / Accession code: 1DZL / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11466 0 0 0 11466

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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