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- PDB-1dzl: L1 protein of human papillomavirus 16 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dzl
タイトルL1 protein of human papillomavirus 16
要素LATE MAJOR CAPSID PROTEIN L1
キーワードVIRUS / ICOSAHEDRAL
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Polyomavirus Vp1; Chain A / Double-stranded DNA virus, group I, capsid / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1 / Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN PAPILLOMAVIRUS TYPE 16 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Chen, X.J. / Garcea, B. / Goldberge, I. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Structure of Small Virus-Like Particles Assembled from the L1 Protein of Human Papillomavirus 16
著者: Chen, X.J. / Garcea, B. / Goldberg, I. / Casini, G. / Harrison, S.C.
履歴
登録2000年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.42025年2月19日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. RESIDUES 360 ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. RESIDUES 360 TO 382 FORM A CONTINIOUS STRAND THAT CONTRIBUTES TO A COMPLEX SHEET ARRANGEMENT. THIS HAS BEEN REPRESENTED HERE AS THREE SHEETS EACH CONTAINING A STRAND THAT IS A FRAGMENT OF THIS LONG 23 RESIDUE STRAND. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, THREE SHEETS ARE DEFINED, SHEETS A, A1 AND A2 WHERE STRANDS A (2), A1 (2) AND A2 (2) ARE PARTS OF THE SINGLE STRAND FOR RESIDUES 360 TO 382.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LATE MAJOR CAPSID PROTEIN L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4411
ポリマ－56,4411
非ポリマー00
水00
1
A: LATE MAJOR CAPSID PROTEIN L1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,386,46760
ポリマ－3,386,46760
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: LATE MAJOR CAPSID PROTEIN L1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 282 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,2065
ポリマ－282,2065
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: LATE MAJOR CAPSID PROTEIN L1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 339 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)338,6476
ポリマ－338,6476
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: LATE MAJOR CAPSID PROTEIN L1
x 20


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 1.13 MDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,128,82220
ポリマ－1,128,82220
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation19
単位格子
Length a, b, c (Å)387.000, 387.000, 387.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.638182, 0.19873, -0.743794), (-0.714941, 0.511403, -0.476787), (0.285627, 0.836046, 0.468449)0.50497, 0.92565, -0.31733
3generate(0.052749, -0.393389, -0.917858), (-0.958069, -0.279163, 0.064588), (-0.281641, 0.875964, -0.391619)1.24722, 1.1893, 0.45213
4generate(0.052749, -0.958069, -0.281641), (-0.393389, -0.279163, 0.875964), (-0.917858, 0.064588, -0.391619)1.20098, 0.4266, 1.24501
5generate(0.638182, -0.714941, 0.285627), (0.19873, 0.511403, 0.836046), (-0.743794, -0.476787, 0.468449)0.43016, -0.30843, 0.96558
6generate(-0.059867, -0.997146, 0.045998), (-0.997146, 0.057616, -0.048788), (0.045998, -0.048788, -0.997749)1.12194, 1.10476, 1.0182
7generate(0.687833, -0.483384, 0.541503), (-0.691488, -0.209487, 0.691346), (-0.220748, -0.849974, -0.478346)0.15411, 0.67004, 1.31288
8generate(0.939222, 0.34221, -0.027469), (-0.094058, 0.333445, 0.938066), (0.330175, -0.878468, 0.345367)-0.11784, -0.09243, 0.56643
9generate(0.346888, 0.338694, -0.874617), (-0.030483, 0.936099, 0.350413), (0.937411, -0.094893, 0.335046)0.68192, -0.12896, -0.18959
10generate(-0.270582, -0.489074, -0.829212), (-0.588623, 0.765627, -0.259496), (0.76178, 0.417878, -0.495045)1.44815, 0.61095, 0.08962
11generate(-0.481921, 0.47276, -0.737733), (-0.710539, 0.281821, 0.644756), (0.512724, 0.83491, 0.200099)1.05555, 0.46255, -0.31918
12generate(-0.856265, -0.47078, -0.212546), (-0.47078, 0.541964, 0.696162), (-0.212546, 0.696162, -0.685699)1.48391, 0.16002, 0.64906
13generate(-0.270582, -0.588623, 0.76178), (-0.489074, 0.765627, 0.417878), (-0.829212, -0.259496, -0.495045)0.68319, 0.20304, 1.40372
14generate(0.465734, 0.282087, 0.83876), (-0.74014, 0.643715, 0.194483), (-0.485062, -0.711377, 0.508584)-0.24004, 0.53217, 0.90189
15generate(0.33512, 0.938058, -0.08799), (-0.877013, 0.344707, 0.334702), (0.3443, -0.034997, 0.938207)-0.00991, 0.69255, -0.16293
16generate(0.760947, -0.270915, -0.589546), (0.414592, -0.495907, 0.763013), (-0.499072, -0.825034, -0.26504)0.58283, 0.09445, 1.36265
17generate(0.510921, -0.480211, -0.712991), (0.837067, 0.466698, 0.285504), (0.195649, -0.742691, 0.640415)0.90339, -0.39736, 0.43105
18generate(0.465734, -0.74014, -0.485062), (0.282087, 0.643715, -0.711377), (0.83876, 0.194483, 0.508584)0.94314, 0.36673, -0.36085
19generate(0.687833, -0.691488, -0.220748), (-0.483384, -0.209487, -0.849974), (0.541503, 0.691346, -0.478346)0.64714, 1.33077, 0.08133
20generate(0.870285, -0.401491, -0.285323), (-0.401491, -0.913812, 0.06125), (-0.285323, 0.06125, -0.956472)0.42446, 1.16249, 1.14651

-
要素

#1: タンパク質 LATE MAJOR CAPSID PROTEIN L1


分子量: 56441.109 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN PAPILLOMAVIRUS TYPE 16 (パピローマウイルス)
解説: ISOLATED FROM CONDYLOMA ACUMINATUM TISSUE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WPH4, UniProt: P03101*PLUS
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶化pH: 4.5 / 詳細: pH 4.50
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17.5 %PEG11
20.2 M11NaOAc

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→70 Å / Num. obs: 202000 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.12
反射
*PLUS
% possible obs: 87.5 % / Rmerge(I) obs: 0.12
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å / 最低解像度: 3.62 Å / % possible obs: 56 % / Rmerge(I) obs: 0.41

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 3.5→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 --
Rwork0.28 --
obs0.28 200000 89 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3578 0 0 0 3578
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.283 / Rfactor Rfree: 0.291
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å / 最低解像度: 3.6 Å / Rfactor Rfree: 0.365 / Rfactor Rwork: 0.352 / Rfactor obs: 0.352

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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