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- PDB-1kof: Crystal structure of gluconate kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kof
タイトルCrystal structure of gluconate kinase
要素Gluconate kinase
キーワードTRANSFERASE / alfa/beta
機能・相同性
機能・相同性情報


gluconokinase / gluconokinase activity / D-gluconate catabolic process / protein homodimerization activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate kinase, thermoresistant glucokinase / Shikimate kinase/gluconokinase / Shikimate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / Thermoresistant gluconokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kraft, L. / Sprenger, G.A. / Lindqvist, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Conformational changes during the catalytic cycle of gluconate kinase as revealed by X-ray crystallography.
著者: Kraft, L. / Sprenger, G.A. / Lindqvist, Y.
履歴
登録2001年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月16日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / refine / reflns
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _refine.ls_d_res_low / _reflns.d_resolution_low
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.d_res_low / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gluconate kinase
B: Gluconate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2046
ポリマ－39,1452
非ポリマー1,0594
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area16580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.740, 88.410, 51.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer

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要素

#1: タンパク質 Gluconate kinase / Thermoresistant gluconokinase


分子量: 19572.295 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: gntk / プラスミド: pJF119EH / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46859, gluconokinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG6000, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
33 mM1dropMgCl2
41 mMdithiothreitol1drop
517-20 %(w/v)PEG60001reservoir
61.4-1.7 M1reservoirLiCl
70.1 MMES1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.093 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 1000 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.093 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→49.39 Å / Num. all: 9047 / Num. obs: 9047 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 58.1 Å2 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 36702 / Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / SU B: 20.208 / SU ML: 0.443 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.435 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31472 575 5.2 %RANDOM
Rwork0.25166 ---
obs0.25471 10542 97.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.105 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.09 Å20 Å22.52 Å2
2--1.97 Å20 Å2
3----5.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2694 0 64 67 2825
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0212812
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1641.9763814
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3493340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.52715506
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2432
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022090
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2990.31398
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2590.5211
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5260.390
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5860.517
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8351.51700
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50422738
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.43331112
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7754.51076
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.603→2.671 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.451 30
Rwork0.429 598
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor obs: 0.255 / Rfactor Rfree: 0.315 / Rfactor Rwork: 0.255
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.16
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.67 Å / Rfactor Rfree: 0.451 / Rfactor Rwork: 0.429 / Rfactor obs: 0.429

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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