+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1knq | ||||||
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Title | Crystal structure of gluconate kinase | ||||||
Components | Gluconate kinase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / alfa/beta structure | ||||||
Function / homology | Function and homology information gluconokinase / gluconokinase activity / D-gluconate catabolic process / phosphorylation / protein homodimerization activity / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Kraft, L. / Sprenger, G.A. / Lindqvist, Y. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2002 Title: Conformational changes during the catalytic cycle of gluconate kinase as revealed by X-ray crystallography. Authors: Kraft, L. / Sprenger, G.A. / Lindqvist, Y. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1knq.cif.gz | 83.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1knq.ent.gz | 64.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1knq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1knq_validation.pdf.gz | 437.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1knq_full_validation.pdf.gz | 444.5 KB | Display | |
Data in XML | 1knq_validation.xml.gz | 19 KB | Display | |
Data in CIF | 1knq_validation.cif.gz | 27 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kn/1knq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kn/1knq | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 19572.295 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: gntk / Plasmid: pJF119EH / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P46859, gluconokinase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.86 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: PEG6000, LiCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I711 / Wavelength: 0.995 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: IMAGE PLATE |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.995 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→25 Å / Num. all: 25758 / Num. obs: 25758 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 12.6 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.271 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 0.271 / % possible all: 98.4 |
Reflection | *PLUS Lowest resolution: 25 Å / Num. measured all: 135276 / Rmerge(I) obs: 0.054 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 98.4 % / Rmerge(I) obs: 0.271 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2→59.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 4.586 / SU ML: 0.131 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.205 / ESU R Free: 0.182 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 22.763 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→59.8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.997→2.049 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement | *PLUS Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rfree: 0.257 / Rfactor Rwork: 0.21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Highest resolution: 2 Å / Lowest resolution: 2.05 Å / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.219 / Rfactor obs: 0.219 |