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- PDB-1khp: Monoclinic form of papain/ZLFG-DAM covalent complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1khp
タイトルMonoclinic form of papain/ZLFG-DAM covalent complex
要素
  • Papain
  • peptidic inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PROTEASE INHIBITOR / DIAZOMETHYLKETONE INHIBITOR / IRREVERSIBLE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


papain / serpin family protein binding / proteolysis involved in protein catabolic process / lysosome / cysteine-type endopeptidase activity / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-leucyl-N-(2-oxopropyl)-L-phenylalaninamide / Papain
類似検索 - 構成要素
生物種Carica papaya (パパイア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Janowski, R. / Kozak, M. / Jankowska, E. / Grzonka, Z. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: J.Pept.Res. / 年: 2004
タイトル: Two polymorphs of a covalent complex between papain and a diazomethylketone inhibitor
著者: Janowski, R. / Kozak, M. / Jankowska, E. / Grzonka, Z. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: ACTA BIOCHIM.POL. / 年: 1997
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of a new crystal form of papain from Carica papaya.
著者: Kozak, M. / Kozian, E. / Grzonka, Z. / Jaskolski, M.
#2: ジャーナル: ACTA BIOCHIM.POL. / 年: 2001
タイトル: Structural studies of cysteine proteases and their inhibitors
著者: Grzonka, Z. / Jankowska, E. / Wieczerzak, E. / Kasprzykowski, F. / Lankiewicz, L. / Wiczk, W. / Drabik, P. / Ciarkowski, J. / Janowski, R. / Kozak, M. / Jaskolski, M. / Grubb, A.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1976
タイトル: Binding of chloromethyl ketone substrate analogues to crystalline papain.
著者: Drenth, J. / Kalk, K.H. / Swen, H.M.
#4: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.B / 年: 1992
タイトル: Structure of monoclinic papain at 1.60 Angstroms resolution.
著者: Pickersgill, R.W. / Harris, G.W. / Garman, E.
#5: ジャーナル: BIOCHIM.BIOPHYS.ACTA / 年: 1999
タイトル: Binding modes of a new epoxysuccinyl-peptide inhibitor of cysteine proteases. Where and how do cysteine proteases express their selectivity?
著者: Czaplewski, C. / Grzonka, Z. / Jaskolski, M. / Kasprzykowski, F. / Kozak, M. / Politowska, E. / Ciarkowski, J.
履歴
登録2001年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Papain
I: peptidic inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9642
ポリマ－23,9642
非ポリマー00
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area9530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.44, 48.93, 52.69
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Papain / Papaya proteinase I / PPI


分子量: 23452.301 Da / 分子数: 1 / 断片: Papain, Residues 134-345 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Carica papaya (パパイア) / 参照: UniProt: P00784, papain
#2: タンパク質・ペプチド peptidic inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 512.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: L-leucyl-N-(2-oxopropyl)-L-phenylalaninamide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE PEPTIDIC INHIBITOR IS COVALENTLY LINKED TO THE SG ATOM OF CYS 25 OF THE PROTEIN VIA A ...THE PEPTIDIC INHIBITOR IS COVALENTLY LINKED TO THE SG ATOM OF CYS 25 OF THE PROTEIN VIA A METHYLKETONE GROUP. THE NON-STANDARD TRIPEPTIDE IS N-TERMINALLY PROTECTED BY THE BENZYLOXYCARBONYL-GROUP PHQ WHICH IS NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY
非ポリマーの詳細THE PEPTIDIC INHIBITOR IS COVALENTLY LINKED TO THE SG ATOM OF CYS 25 OF THE PROTEIN VIA A ...THE PEPTIDIC INHIBITOR IS COVALENTLY LINKED TO THE SG ATOM OF CYS 25 OF THE PROTEIN VIA A METHYLKETONE GROUP. THE NON-STANDARD TRIPEPTIDE IS N-TERMINALLY PROTECTED BY THE BENZYLOXYCARBONYL-GROUP PHQ WHICH IS NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.2
詳細: 68% methanol/ethanol (2:1), 34 mM NaCl, 50 mM 2-aminoethanol/HCl, pH 9.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
134 mM1reservoirNaCl
250 mM2-aminoethanol-HCl1reservoirpH9.2
330 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月9日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 12041 / Num. obs: 12041 / % possible obs: 88.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 26.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 1.74 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 75.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 57694
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PPN

1ppn


解像度: 2→10 Å / SU B: 6.19632 / SU ML: 0.16795 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.2612 / ESU R Free: 0.19839 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD ALGORITHM. TLS PARAMETERS WERE USED. THE PHQ (CARBOBENZOXY- OR BENZYLOXYCARBONYL-) BLOCKING GROUP AT THE N-TERMINUS OF THE INHIBITOR IS NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY DUE ...詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD ALGORITHM. TLS PARAMETERS WERE USED. THE PHQ (CARBOBENZOXY- OR BENZYLOXYCARBONYL-) BLOCKING GROUP AT THE N-TERMINUS OF THE INHIBITOR IS NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY DUE TO DISORDER AND WAS NOT INCLUDED IN THE MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 1165 9.8 %RANDOM
Rwork0.18 ---
all0.185 10783 --
obs0.185 10783 88.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.22 Å20 Å20.12 Å2
2--0.57 Å20 Å2
3---0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1679 0 0 53 1732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0250.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.663
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.7931.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.32
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.4513
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.7844.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0070.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1080.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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