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- PDB-2fra: Human Cathepsin S with CRA-27934, a Nitrile Inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fra
タイトルHuman Cathepsin S with CRA-27934, a Nitrile Inhibitor
要素cathepsin S
キーワードHYDROLASE / papain / cysteine protease / drug design / 27934
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / response to acidic pH / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / response to acidic pH / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / toll-like receptor signaling pathway / antigen processing and presentation / collagen catabolic process / fibronectin binding / extracellular matrix disassembly / collagen binding / laminin binding / phagocytic vesicle / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / protein processing / tertiary granule lumen / late endosome / : / adaptive immune response / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / immune response / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CRV / Cathepsin S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Somoza, J.R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human Cathepsin S with CRA-27934, a Nitrile Inhibitor
著者: Somoza, J.R.
履歴
登録2006年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cathepsin S
B: cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9834
ポリマ－50,0122
非ポリマー9712
水4,252236
1
A: cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4922
ポリマ－25,0061
非ポリマー4861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4922
ポリマ－25,0061
非ポリマー4861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.571, 85.571, 149.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
詳細The biological unit is probably the monomer, or one half of the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 cathepsin S


分子量: 25006.027 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 114 - 331 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25774, cathepsin S
#2: 化合物 ChemComp-CRV / N-[1-(AMINOMETHYL)CYCLOPROPYL]-3-(BENZYLSULFONYL)-N~2~-[(1S)-2,2,2-TRIFLUORO-1-(4-HYDROXYPHENYL)ETHYL]-L-ALANINAMIDE


分子量: 485.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H26F3N3O4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: 22.5%-30% PEG 8K, 0.1M sodium citrate (pH 5.0), 0.2M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 9.55 % / Av σ(I) over netI: 18.4 / 数: 414363 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 0.99 / D res high: 1.9 Å / D res low: 20.75 Å / Num. obs: 43077 / % possible obs: 96.6
Diffraction reflection shell

ID: 1

最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)Rmerge(I) obsChi squaredRedundancyRejects
4.0820.75473099.40.040.8311.261109
3.254.0845351000.0520.911.84621
2.843.2544731000.0840.9412.03413
2.582.8444481000.1321.0112.03346
2.392.5844371000.1781.0611.98300
2.252.3943841000.2221.0911.93220
2.142.25440799.90.2521.089.282
2.052.14438199.10.2581.065.7814
1.972.05399891.20.2631.054.052
1.91.97328475.70.2551.032.91
反射解像度: 1.9→20.75 Å / Num. obs: 43077 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 9.55 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 18.4 / Scaling rejects: 3108
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible obs: 75.7 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.255 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. measured all: 9515 / Num. unique obs: 3284 / Χ2: 1.03 / % possible all: 75.7

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.375 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.658
最高解像度最低解像度
Translation4 Å15 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK8.0SSIデータスケーリング
EPMR2.2位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→20.75 Å / FOM work R set: 0.867 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 4344 9.7 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.221 43073 96.5 %-
all-43077 --
原子変位パラメータBiso mean: 19.621 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.002 Å20 Å20 Å2
2--0.002 Å20 Å2
3----0.004 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3333 0 66 236 3635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.9-1.910.323530.335537590
1.91-1.930.387780.349545623
1.93-1.940.359800.312573653
1.94-1.950.308740.297626700
1.95-1.970.33640.297652716
1.97-1.980.288800.281696776
1.98-20.265800.271693773
2-2.010.287780.278718796
2.01-2.030.317650.252766831
2.03-2.050.288920.256735827
2.05-2.060.315920.266780872
2.06-2.080.305840.26793877
2.08-2.10.296840.247782866
2.1-2.120.264970.237768865
2.12-2.140.313980.247803901
2.14-2.160.253890.226778867
2.16-2.180.288820.231796878
2.18-2.20.279860.227799885
2.2-2.230.249730.224792865
2.23-2.250.276980.222815913
2.25-2.280.259870.211765852
2.28-2.310.248950.212800895
2.31-2.330.248980.211784882
2.33-2.360.261740.217820894
2.36-2.390.2371020.214767869
2.39-2.430.275750.224809884
2.43-2.460.234920.225795887
2.46-2.50.255940.213782876
2.5-2.540.237890.197812901
2.54-2.580.239920.207799891
2.58-2.620.244820.209797879
2.62-2.670.216890.207802891
2.67-2.720.213800.196798878
2.72-2.780.199920.192813905
2.78-2.840.25960.217797893
2.84-2.90.262890.217786875
2.9-2.980.271970.214815912
2.98-3.060.207840.217823907
3.06-3.150.2281020.21790892
3.15-3.250.25910.216800891
3.25-3.360.259870.231821908
3.36-3.50.242690.203824893
3.5-3.660.215850.207823908
3.66-3.850.2161020.191820922
3.85-4.090.172940.167817911
4.09-4.410.171070.175814921
4.41-4.850.192980.173826924
4.85-5.550.2281000.205839939
5.55-6.990.271840.251867951
6.99-500.287910.245877968
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1MSI_CNX_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2cra3.par
X-RAY DIFFRACTION3MSI_CNX_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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