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万見
- PDB-1jmk: Structural Basis for the Cyclization of the Lipopeptide Antibioti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jmk
タイトルStructural Basis for the Cyclization of the Lipopeptide Antibiotic Surfactin by the Thioesterase Domain SrfTE
要素Surfactin Synthetase
キーワードHYDROLASE / Thioesterase / Non-ribosomal Peptide Synthesis / Alpha-beta Hydrolase / Cyclic Peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / sporulation resulting in formation of a cellular spore / lipid biosynthetic process / ligase activity / phosphopantetheine binding / antibiotic biosynthetic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Thioesterase / Thioesterase domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site ...Helix hairpin bin / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Thioesterase / Thioesterase domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Helix Hairpins / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Surfactin synthase subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Bruner, S.D. / Weber, T. / Kohli, R.M. / Schwarzer, D. / Marahiel, M.A. / Walsh, C.T. / Stubbs, M.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the cyclization of the lipopeptide antibiotic surfactin by the thioesterase domain SrfTE.
著者: Bruner, S.D. / Weber, T. / Kohli, R.M. / Schwarzer, D. / Marahiel, M.A. / Walsh, C.T. / Stubbs, M.T.
履歴
登録2001年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Surfactin Synthetase
O: Surfactin Synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5784
ポリマ－51,3862
非ポリマー1922
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.01, 76.37, 119.71
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Surfactin Synthetase / SrfTE


分子量: 25692.805 Da / 分子数: 2 / 断片: Thioesterase Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: SrfA-C / プラスミド: pQE60 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q08787
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.8M Ammonium Sulfate, 0.1M HEPES 7.5, 2% MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMHEPES1reservoirpH7.5
21.8 Mammonium sulfate1reservoir
32 %MPD1reservoir
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)波長
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW610.95, 0.9799, 0.9807
シンクロトロンCHESS A120.979
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2001年4月25日
ADSC QUANTUM 42CCD2001年2月27日
放射モノクロメーター: Silicon / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.951
20.97991
30.98071
40.9791
反射解像度: 1.71→25 Å / Num. all: 63148 / Num. obs: 62391 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.71→1.77 Å / % possible all: 92.5
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 663308 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.5 % / Num. unique obs: 5717 / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.71→25 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.245 2838 random
Rwork0.23 --
all-63753 -
obs-62391 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3531 0 10 238 3779
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
LS精密化 シェル解像度: 1.71→1.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.011
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 896 -
Rwork0.308 --
obs-8556 81.5 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.222 / Rfactor Rfree: 0.236 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0057
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.269
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.322 / Rfactor Rwork: 0.308 / Rfactor obs: 0.308

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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