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万見
- PDB-1ify: Solution Structure of the Internal UBA Domain of HHR23A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ify
タイトルSolution Structure of the Internal UBA Domain of HHR23A
要素UV EXCISION REPAIR PROTEIN RAD23 HOMOLOG A
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Ubiquitin associated domain / UBA domain / Ubiquitin proteosome pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of cell cycle / proteasome complex / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / nucleotide-excision repair ...regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of cell cycle / proteasome complex / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / nucleotide-excision repair / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein destabilization / kinase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / single-stranded DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RAD23A/RAD23B, UBA1 domain / UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain ...RAD23A/RAD23B, UBA1 domain / UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
UV excision repair protein RAD23 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Mueller, T.D. / Feigon, J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Solution structures of UBA domains reveal a conserved hydrophobic surface for protein-protein interactions.
著者: Mueller, T.D. / Feigon, J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Biochemical and Structural Analysis of the Interaction between the Uba(2) Domain of the DNA Repair Protein Hhr23A and HIV-1 Vpr
著者: Withers-Ward, E.S. / Mueller, T.D. / Chen, I.S. / Feigon, J.
履歴
登録2001年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UV EXCISION REPAIR PROTEIN RAD23 HOMOLOG A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,4961
ポリマ－5,4961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド UV EXCISION REPAIR PROTEIN RAD23 HOMOLOG A / HHR23A


分子量: 5496.235 Da / 分子数: 1 / 断片: INTERNAL UBA DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star / 参照: UniProt: P54725

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM UBA1 U-15N,13C50mM phosphate buffer, 100mM sodium chloride 95% H2O, 5% D2O
22mM UBA1 U-15N50mM phosphate buffer, 100mM sodium chloride 95% H2O, 5% D2O
32mM UBA150mM phosphate buffer, 100mM sodium chloride 95% H2O, 5% D2O
試料状態イオン強度: 50mM sodium phosphate, 100mM sodium chloride
pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Bruker AGcollection
XwinNMR2.6Bruker AG解析
AURELIA2.8.9Bruker AGデータ解析
X-PLOR3.1Brunger構造決定
X-PLOR3.1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on 1692 NOE-derived distance restraints, of which 1055 distance restraints are non-redundant. 407 restraints are intraresidue, 212 are sequential, 226 are mediumrange ...詳細: The structures are based on 1692 NOE-derived distance restraints, of which 1055 distance restraints are non-redundant. 407 restraints are intraresidue, 212 are sequential, 226 are mediumrange (i-j < 5) and 210 are long-range (i-j > 4)
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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