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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1i9c | ||||||
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タイトル | GLUTAMATE MUTASE FROM CLOSTRIDIUM COCHLEARIUM: COMPLEX WITH ADENOSYLCOBALAMIN AND SUBSTRATE | ||||||
![]() | (GLUTAMATE MUTASE) x 2 | ||||||
![]() | ISOMERASE / COENZYME B12 / RADICAL REACTION / RIBOSE PSEUDOROTATION / TIM-BARREL / ROSSMAN-FOLD | ||||||
機能・相同性 | ![]() methylaspartate mutase / anaerobic glutamate catabolic process / methylaspartate mutase activity / glutamate catabolic process via L-citramalate / cobalamin binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gruber, K. / Kratky, C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Radical Shuttling in a Protein: Ribose Pseudorotation Controls Alkyl-Radical Transfer in the Coenzyme B(12) Dependent Enzyme Glutamate Mutase 著者: Gruber, K. / Reitzer, R. / Kratky, C. #1: ![]() タイトル: Glutamate Mutase from Clostridum Cochlearium: The Structure of a Coenzyme B12-Dependent Enzyme Provides New Mechanistic Insights 著者: Reitzer, R. / Gruber, K. / Jogl, G. / Wagner, U.G. / Bothe, H. / Buckel, W. / Kratky, C. #2: ![]() タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Recombinant Glutamate Mutase and of the Isolated Component S from Clostridium Cochlearium 著者: Reitzer, R. / Krasser, M. / Jogl, G. / Buckel, W. / Bothe, H. / Kratky, C. #3: ![]() タイトル: Characterization of the Coenzyme-B12-Dependent Glutamate Mutase from Clostridium Cochlearium Produced in Escherischia Coli 著者: Zelder, O. / Beatrix, B. / Leutbecher, U. / Buckel, W. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 293.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 230.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 61.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 90.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1ccwS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is the heterotetramer present in the asymmetric unit |
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要素
-タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD
#1: タンパク質 | 分子量: 14830.991 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: GLMS / プラスミド: POZ3 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 53623.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: COMPLEXED WITH ADENOSYLCOBALAMAIN AND A MIXTURE OF GLUTAMATE AND 2S,3S-3-METHYLASPARTIC ACID 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: GLME / プラスミド: POZ5 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 1266分子 ![](data/chem/img/B12.gif)
![](data/chem/img/5AD.gif)
![](data/chem/img/GLU.gif)
![](data/chem/img/2AS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/5AD.gif)
![](data/chem/img/GLU.gif)
![](data/chem/img/2AS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.7 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 詳細: PEG-4000, cadmium chloride, coenzyme B12, sodium glutamate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 4.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 103 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8439 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 121680 / Num. obs: 121680 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 18.4 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.281 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 8102 / Rsym value: 0.281 / % possible all: 100 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 555148 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 100 % / Num. unique obs: 8102 / Num. measured obs: 30037 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: RIGID BODY REFINEMENT 開始モデル: 1CCW 解像度: 1.9→30 Å / Num. parameters: 45086 / Num. restraintsaints: 56174 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 13.3 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 39 / Occupancy sum hydrogen: 9804 / Occupancy sum non hydrogen: 11102 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.168 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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