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- PDB-6h9e: Structure of glutamate mutase reconstituted with homo-coenzyme B12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h9e
タイトルStructure of glutamate mutase reconstituted with homo-coenzyme B12
要素(Glutamate mutase ...) x 2
キーワードISOMERASE / COENZYME B12 / CO-C-BOND / RADICAL REACTION / TIM-BARREL / ROSSMAN-FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


methylaspartate mutase / anaerobic L-glutamate catabolic process / methylaspartate mutase activity / L-glutamate catabolic process via L-citramalate / cobalamin binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate mutase, C-terminal domain / Glutamate mutase, C-terminal domain - #10 / Glutamate mutase epsilon subunit / Glutamate mutase E subunit, C-terminal domain superfamily / Methylaspartate mutase E chain (MutE) / Glutamate mutase sigma subunit / Methylmalonyl-CoA mutase / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain / B12 binding domain ...Glutamate mutase, C-terminal domain / Glutamate mutase, C-terminal domain - #10 / Glutamate mutase epsilon subunit / Glutamate mutase E subunit, C-terminal domain superfamily / Methylaspartate mutase E chain (MutE) / Glutamate mutase sigma subunit / Methylmalonyl-CoA mutase / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COBALAMIN / Chem-FWK / D(-)-TARTARIC ACID / Glutamate mutase epsilon subunit / Glutamate mutase sigma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium cochlearium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Gruber, K. / Csitkovits, V. / Kratky, C.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science Fund オーストリア
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2022
タイトル: Structure-Based Demystification of Radical Catalysis by a Coenzyme B 12 Dependent Enzyme-Crystallographic Study of Glutamate Mutase with Cofactor Homologues.
著者: Gruber, K. / Csitkovits, V. / Lyskowski, A. / Kratky, C. / Krautler, B.
履歴
登録2018年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate mutase sigma subunit
B: Glutamate mutase epsilon subunit
C: Glutamate mutase sigma subunit
D: Glutamate mutase epsilon subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,84215
ポリマ－136,8904
非ポリマー3,95211
水26,5181472
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15050 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area40430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.890, 112.620, 108.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.690, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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Glutamate mutase ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Glutamate mutase sigma subunit / Glutamate mutase S chain / Glutamate mutase small subunit / Methylaspartate mutase


分子量: 14830.991 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: small subunit
由来: (組換発現) Clostridium cochlearium (バクテリア)
遺伝子: glmS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80078, methylaspartate mutase
#2: タンパク質 Glutamate mutase epsilon subunit / Glutamate mutase E chain / Glutamate mutase large subunit / Methylaspartate mutase


分子量: 53614.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: large subunit
由来: (組換発現) Clostridium cochlearium (バクテリア)
遺伝子: glmE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80077, methylaspartate mutase

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非ポリマー , 5種, 1483分子

#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-FWK / (2~{R},3~{R},4~{S},5~{R})-2-(6-aminopurin-9-yl)-5-ethyl-oxolane-3,4-diol


分子量: 265.269 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H15N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1472 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 6% (w/v) PEG-4000, 0.1 M DL-tartrate, pH=4.5, 2 mM CdCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8428 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8428 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→40.41 Å / Num. obs: 130639 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 13.42 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.0525 / Rpim(I) all: 0.0352 / Rrim(I) all: 0.0635 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 1.82→1.89 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.2994 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique obs: 12636 / CC1/2: 0.915 / Rpim(I) all: 0.2071 / Rrim(I) all: 0.3658 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ccw

1ccw


解像度: 1.82→40.41 Å / SU ML: 0.1594 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.1663
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1675 6647 5.09 %random selection
Rwork0.1368 ---
obs0.1384 130627 96.08 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 14.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→40.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9604 0 270 1472 11346
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006610227
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.843613893
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05211521
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00571797
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.86746087
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.82-1.840.33552090.27563517X-RAY DIFFRACTION83.49
1.84-1.860.20152010.16834231X-RAY DIFFRACTION98.1
1.86-1.890.2061850.16924223X-RAY DIFFRACTION97.89
1.89-1.910.22432290.18014237X-RAY DIFFRACTION97.98
1.91-1.940.23882200.20044226X-RAY DIFFRACTION97.61
1.94-1.960.2112250.15594149X-RAY DIFFRACTION97.85
1.96-1.990.20092110.15354206X-RAY DIFFRACTION97.89
1.99-2.020.20342100.14834180X-RAY DIFFRACTION97.4
2.02-2.050.19442360.14644202X-RAY DIFFRACTION97.73
2.05-2.090.16832300.14084208X-RAY DIFFRACTION97.58
2.09-2.120.18062350.12754145X-RAY DIFFRACTION97.27
2.12-2.160.15352070.12774190X-RAY DIFFRACTION97.62
2.16-2.20.17292320.13374185X-RAY DIFFRACTION97.55
2.2-2.250.18262250.16074151X-RAY DIFFRACTION97.14
2.25-2.30.22212030.15884205X-RAY DIFFRACTION96.96
2.3-2.350.17182430.13664144X-RAY DIFFRACTION97.19
2.35-2.410.17372300.13624145X-RAY DIFFRACTION96.77
2.41-2.470.16852010.13164195X-RAY DIFFRACTION97
2.47-2.550.19452490.13254132X-RAY DIFFRACTION96.6
2.55-2.630.16222310.13344124X-RAY DIFFRACTION96.46
2.63-2.720.15712420.12714089X-RAY DIFFRACTION96.27
2.72-2.830.16082350.12964143X-RAY DIFFRACTION96.07
2.83-2.960.16232620.12574078X-RAY DIFFRACTION95.89
2.96-3.110.14822350.12464125X-RAY DIFFRACTION95.82
3.11-3.310.16312090.13174139X-RAY DIFFRACTION95.46
3.31-3.570.1432150.12454120X-RAY DIFFRACTION95.34
3.57-3.920.142360.11844078X-RAY DIFFRACTION94.65
3.92-4.490.11211800.1084114X-RAY DIFFRACTION94.08
4.49-5.660.13672190.12184052X-RAY DIFFRACTION93.58
5.66-40.420.15312020.1434047X-RAY DIFFRACTION91.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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