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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1i76 | ||||||
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タイトル | COMPLEX OF 2-(BIPHENYL-4-SULFONYL)-1,2,3,4-TETRAHYDRO-ISOQUINOLINE-3-CARBOXYLIC ACID (D-TIC DERIVATIVE) WITH T CATALITIC DOMAIN OF MATRIX METALLO PROTEINASE-8 (MET80 FORM) | ||||||
要素 | NEUTROPHIL COLLAGENASE | ||||||
キーワード | HYDROLASE / COMPLEX (METALLOPROTEASE-INHIBITOR) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 neutrophil collagenase / tumor necrosis factor binding / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly ...neutrophil collagenase / tumor necrosis factor binding / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / metalloendopeptidase activity / specific granule lumen / positive regulation of tumor necrosis factor production / tertiary granule lumen / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / collagen-containing extracellular matrix / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å | ||||||
データ登録者 | Gavuzzo, E. / Pochetti, G. / Mazza, F. / Gallina, C. / Gorini, B. / D'Alessio, S. / Pieper, M. / Tschesche, H. / Tucker, P.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2000 タイトル: Two crystal structures of human neutrophil collagenase, one complexed with a primed- and the other with an unprimed-side inhibitor: implications for drug design. 著者: Gavuzzo, E. / Pochetti, G. / Mazza, F. / Gallina, C. / Gorini, B. / D'Alessio, S. / Pieper, M. / Tschesche, H. / Tucker, P.A. #1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999 タイトル: QUANTITATIVE STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIP OF HUMAN NEUTROPHIL COLLAGENASE (MMP8-8) INHIBITORS USING COMPARATIVE MOLECULAR FIELD ANALYSIS AND X-RAY STRUCTURE ANALYSIS 著者: Matter, H. / Schwab, W. / Barbier, D. / Billen, G. / Haase, B. / Schudok, M. / Neises, B. / Thorwart, W. / Schreuder, H. / Brachvogel, V. / Weithmann, K.U. / Loenze, P. #2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1995 タイトル: X-RAY STRUCTURES OF HUMAN NEUTROPHIL COLLAGENASE COMPLEXED WITH PEPTIDE HYDROXAMATE AND PEPTIDE THIOL INHIBITORS. IMPLICATIONS FOR SUBSTRATE BINDING AND RATIONAL DRUG DESIGN 著者: Grams, F. / Reinemer, P. / Powers, J.C. / Kleine, T. / Pieper, M. / Tschesche, H. / Huber, R. / Bode, W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1i76.cif.gz | 94.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1i76.ent.gz | 69.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1i76.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1i76_validation.pdf.gz | 728 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1i76_full_validation.pdf.gz | 731.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1i76_validation.xml.gz | 12.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1i76_validation.cif.gz | 18.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i7/1i76 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i7/1i76 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18111.744 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 80-242 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22894, neutrophil collagenase | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-BSI / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.25 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: PEG 6000, MES-NAOH, NaCl, CaCl2, ZnCl2, pH 6.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 18 ℃詳細: 2 micro litte of protein solution, 1 miro litter of inhibitor solution, and 5 micro litter of PEG solution | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.84 |
検出器 | タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月21日 |
放射 | モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.84 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.2→20 Å / Num. all: 51100 / Num. obs: 50709 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 7.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 19.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.2→1.22 Å / Rmerge(I) obs: 0.177 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 95.3 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 411807 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 95.3 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1JAP 解像度: 1.2→10 Å / Num. parameters: 14352 / Num. restraintsaints: 17304 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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Refine analyze | Num. disordered residues: 5 / Occupancy sum hydrogen: 1201 / Occupancy sum non hydrogen: 1586 | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.2→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.2→10 Å /
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