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- PDB-1i35: SOLUTION STRUCTURE OF THE RAS-BINDING DOMAIN OF THE PROTEIN KINAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i35
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE RAS-BINDING DOMAIN OF THE PROTEIN KINASE BYR2 FROM SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE
要素PROTEIN KINASE BYR2
キーワードTRANSFERASE / Ubiquitin superfold
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidative Stress Induced Senescence / induction of conjugation with cellular fusion / pheromone response MAPK cascade / division septum / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / cell tip / cell division site / MAP kinase kinase kinase activity / protein kinase activity / phosphorylation ...Oxidative Stress Induced Senescence / induction of conjugation with cellular fusion / pheromone response MAPK cascade / division septum / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / cell tip / cell division site / MAP kinase kinase kinase activity / protein kinase activity / phosphorylation / protein serine kinase activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ras-binding domain of Byr2 / Ras-binding domain of Byr2 / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily ...Ras-binding domain of Byr2 / Ras-binding domain of Byr2 / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase byr2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法溶液NMR / High temperature torsion angle dynamics. First cooling stage using torsion angle dynamics. Second cooling stage using Cartesian dynamics. Final energy minimization.
データ登録者Gronwald, W. / Huber, F. / Grunewald, P. / Sporner, M. / Wohlgemuth, S. / Herrmann, C. / Kalbitzer, H.R.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Solution structure of the Ras binding domain of the protein kinase Byr2 from Schizosaccharomyces pombe.
著者: Gronwald, W. / Huber, F. / Grunewald, P. / Sporner, M. / Wohlgemuth, S. / Herrmann, C. / Kalbitzer, H.R.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Overcoming the Problems Associated with Poor Spectra Quality of the Protein Kinase Byr2 using Residual Dipolar Couplings
著者: Gronwald, W. / Brunner, E. / Huber, F. / Wenzler, M. / Herrmann, C. / Kalbitzer, H.R.
#2: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2000
タイトル: Letter to the Editor: Sequential NMR assignment of the RAS-binding domain of Byr2
著者: Huber, F. / Gronwald, W. / Wohlgemuth, S. / Herrmann, C. / Geyer, M. / Wittinghofer, A. / Kalbitzer, H.R.
履歴
登録2001年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN KINASE BYR2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9881
ポリマ－10,9881
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200The submitted conformer models are the 10 structures with the lowest total energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN KINASE BYR2


分子量: 10987.690 Da / 分子数: 1 / 断片: RAS-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: BYR2 (AMINO ACIDS 71 - 165) / プラスミド: PGEX4T3 (PHARMACIA) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B121 DE3
参照: UniProt: P28829, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
2222D NOESY
3333D 15N-separated NOESY
343HNHA
5553D 13C-separated NOESY
6662D-HSQC with no decoupling of 1H during t1(measurement of residual dipolar couplings)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2 mM Byr2 unlabeled,25 mM DTE, 200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer, 0.5 mM EDTA, 0.5 mM NaN3, 0.1 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.2 mM Byr2 unlabeled,25 mM DTE, 200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer, 0.5 mM EDTA, 0.5 mM NaN3, 0.1 mM DSS, 100% D2O100% D2O
31.0 mM Byr2 15N-labeled,25 mM DTE, 200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer, 0.5 mM EDTA, 0.5 mM NaN3, 0.1 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41.0 mM Byr2 15N-13C-labeled,25 mM DTE, 200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer, 0.5 mM EDTA, 0.5 mM NaN3, 0.1 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
50.7 mM Byr2 15N-13C-labeled,25 mM DTE, 200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer, 0.5 mM EDTA, 0.5 mM NaN3, 0.1 mM DSS, 100% D2O100% D2O
61.0 mM Byr2 15N-labeled,25 mM DTE, 200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer, 0.5 mM EDTA, 0.5 mM NaN3, 0.1 mM DSS, 5 wt.-% phospholipid bicelles, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer 6.9 ambient 298 K
2200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer 6.9 ambient 298 K
3200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer 6.9 ambient 298 K
4200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer 6.9 ambient 298 K
5200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer 6.9 ambient 298 K
6200 mM deuterated glycine, 20 mM phosphate buffer 6.9 ambient 305 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
UXNMR2.6Bruker software departmentcollection
UXNMR2.6Bruker software department解析
AURELIA2.7.1Neidig, K.-P., Geyer, M., Goerler, A., Antz, C., Saffrich, R., Beneicke, W. & Kalbitzer, H.Rデータ解析
AUREMOL0.6Ganslmeier, B., Gronwald, W., Ried, A., Neidig, K.-P., Fischer, C. & Kalbitzer, H.R.データ解析
CNS1Bruenger, A.T., Adams, P.D., Clore, G.M., DeLano, W.L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, Jiang, R.W., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L.M., Simonson, T. & Warren, G.L.構造決定
CNS1Bruenger, A.T., Adams, P.D., Clore, G.M., DeLano, W.L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, Jiang, R.W., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L.M., Simonson, T. & Warren, G.L.精密化
精密化手法: High temperature torsion angle dynamics. First cooling stage using torsion angle dynamics. Second cooling stage using Cartesian dynamics. Final energy minimization.
ソフトェア番号: 1
詳細: Structures are based on a total of 824 NOE-restraints, 88 backbone dihedral angle restrains, 29 hydrogen bonds and 28 residual dipolar couplings
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: The submitted conformer models are the 10 structures with the lowest total energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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