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万見
- PDB-1hpo: HIV-1 PROTEASE TRIPLE MUTANT/U103265 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hpo
タイトルHIV-1 PROTEASE TRIPLE MUTANT/U103265 COMPLEX
要素HIV-1 PROTEASE
キーワードHYDROLASE / ACID PROTEASE / ASPARTYL PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-UNI / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Watenpaugh, K.D. / Janakiraman, M.N.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1997
タイトル: Structure-based design of nonpeptidic HIV protease inhibitors: the sulfonamide-substituted cyclooctylpyramones.
著者: Skulnick, H.I. / Johnson, P.D. / Aristoff, P.A. / Morris, J.K. / Lovasz, K.D. / Howe, W.J. / Watenpaugh, K.D. / Janakiraman, M.N. / Anderson, D.J. / Reischer, R.J. / Schwartz, T.M. / Banitt, ...著者: Skulnick, H.I. / Johnson, P.D. / Aristoff, P.A. / Morris, J.K. / Lovasz, K.D. / Howe, W.J. / Watenpaugh, K.D. / Janakiraman, M.N. / Anderson, D.J. / Reischer, R.J. / Schwartz, T.M. / Banitt, L.S. / Tomich, P.K. / Lynn, J.C. / Horng, M.M. / Chong, K.T. / Hinshaw, R.R. / Dolak, L.A. / Seest, E.P. / Schwende, F.J. / Rush, B.D. / Howard, G.M. / Toth, L.N. / Wilkinson, K.R. / Kakuk, T.J. / Johnson, C.W. / Cole, S.L. / Zaya, R.M. / Zipp, G.L. / Possert, P.L. / Dalga, R.J. / Zhong, W.-Z. / Williams, M.G. / Romines, K.R.
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1995
タイトル: Structure-based design of sulfonamide-substituted non-peptidic HIV protease inhibitors.
著者: Skulnick, H.I. / Johnson, P.D. / Howe, W.J. / Tomich, P.K. / Chong, K.T. / Watenpaugh, K.D. / Janakiraman, M.N. / Dolak, L.A. / McGrath, J.P. / Lynn, J.C. / Horng, M.-M. / Hinshaw, R.B. / ...著者: Skulnick, H.I. / Johnson, P.D. / Howe, W.J. / Tomich, P.K. / Chong, K.T. / Watenpaugh, K.D. / Janakiraman, M.N. / Dolak, L.A. / McGrath, J.P. / Lynn, J.C. / Horng, M.-M. / Hinshaw, R.B. / Zipp, G.L. / Ruwart, M.J. / Schwende, F.J. / Padbury, G.E. / Dalga, R.J. / Zhong, W.-Z. / Shiou, L. / Possert, P.L. / Rush, Bob D. / Wilkinson, Karen F. / Howard, Gina M. / Toth, L.N. / Williams, M.G. / Kakuk, T.J. / Cole, S.L. / Zaya, R.M. / Lovasz, K.D. / Morris, J.K. / Romines, K.R. / Thaisrivongs, S. / Aristoff, P.A.
履歴
登録1996年12月10日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年2月22日Group: Database references
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 PROTEASE
B: HIV-1 PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1143
ポリマ－21,6102
非ポリマー5051
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4870 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area9240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.543, 88.416, 46.484
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 PROTEASE / HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS TYPE 1 PROTEASE


分子量: 10804.808 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K, L33I, L63I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03367, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-UNI / 4-CYANO-N-(3-CYCLOPROPYL(5,6,7,8,9,10-HEXAHYDRO-4-HYDROXY-2-OXO-CYCLOOCTA[B]PYRAN-3-YL)METHYL)PHENYL BENZENSULFONAMIDE / PNU-103265


分子量: 504.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H28N2O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.25 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE IN 10 UL HANGING DROPS OF EQUAL VOLUMES OF PROTEIN/INHIBITOR COMPLEX AND THE PRECIPITANT OF 0.75, 1.0 1.5 2.0 M NACL AT PH'S 4.8, 5.0 AND 5.2 (0.1 M ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE IN 10 UL HANGING DROPS OF EQUAL VOLUMES OF PROTEIN/INHIBITOR COMPLEX AND THE PRECIPITANT OF 0.75, 1.0 1.5 2.0 M NACL AT PH'S 4.8, 5.0 AND 5.2 (0.1 M ACETATE BUFFER) AND AT PH'S 5.4, 5.6 AND 5.8 (0.1 M CITRATE BUFFER)., vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 4.8-5.4, 5.0-5.6, 5.2-5.8
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 mg/mlinhibitor1drop
26 mg/mlprotease1drop
30.1 Macetate1reservoirprecipitant
40.1 Mcitrate1reservoirprecipitant
5sodium chloride1reservoirprecipitant
6precipitant1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年2月28日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→10 Å / Num. obs: 9119 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.534 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 92.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 63195

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解析

ソフトウェア
名称分類
MERLOT位相決定
CEDAR精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.179 --
obs-7560 82.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1491 0 36 164 1691
ソフトウェア
*PLUS
名称: CEDAR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 9119 / Rfactor obs: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.618

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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